ADAMTS5 - ADAMTS5

ADAMTS5
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2RJQ, 3B8Z, 3HY7, 3HY9, 3HYG, 3LJT
Identifikátory
Aliasy	ADAMTS5, ADAM-TS 11, ADAM-TS 5, ADAM-TS5, ADAMTS-11, ADAMTS-5, ADAMTS11, ADMP-2, ADAM metalopeptidáza s motivem trombospondinu typu 1 5
Externí ID	OMIM: 605007 MGI: 1346321 HomoloGene: 5109 Genové karty: ADAMTS5
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 21 (lidský)
Konec	26,967,088 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba na heparin; • vazba iontů zinku; • vazba extracelulární matrice; • vazba kovových iontů; • integrinová vazba; • aktivita peptidázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita hydrolázy; • aktivita metalopeptidázy; • aktivita metaloendopeptidázy;
Buněčná složka	• lumen endoplazmatického retikula; • extracelulární oblast; • extracelulární; • extracelulární matrix; • extracelulární matrix obsahující kolagen;
Biologický proces	• demontáž extracelulární matice; • proteolýza; • obranná reakce na bakterii; • erupce zubu; • negativní regulace termogeneze vyvolané chladem;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	11096
	23794
	ENSG00000154736
	ENSMUSG00000022894
	Q9UNA0
	Q9R001
	NM_007038
	NM_011782
	NP_008969
	NP_035912
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

5. Disintegrin a metaloproteináza s motivy trombospondinu také známý jako ADAMTS5 je enzym že u lidí je kódován ADAMTS5 gen.^[4]^[5]

Funkce

ADAMTS5 je členem ADAMTS (disintegrin a metaloproteináza s motivy trombospondinu) rodina proteinů. Členové rodiny sdílejí několik odlišných proteinových modulů, včetně propeptidové oblasti, a metaloproteináza doména, a rozpadat se podobná doména a trombospondin motiv typu 1 (TS). Jednotliví členové této rodiny se liší v počtu C-terminálních TS motivů a někteří mají jedinečné C-terminální domény. Enzym kódovaný tímto genem obsahuje dva C-koncové TS motivy a funguje jako agrekanáza štěpit Aggrecan, hlavní proteoglykan chrupavky.^[6] ADAMTS5 může také hrát roli v patogenezi člověka artróza.^[7]

Studie na zvířatech

Geneticky modifikované myši, u kterých byla odstraněna katalytická doména ADAMTS5, jsou rezistentní na destrukci chrupavky v experimentálním modelu artróza.^[8] ADAMTS5 je hlavní agrekanáza v myší chrupavce u myšího modelu zánětlivé artritidy.^[9]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000154736 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Abbaszade I, Liu RQ, Yang F, Rosenfeld SA, Ross OH, Link JR, Ellis DM, Tortorella MD, Pratta MA, Hollis JM, Wynn R, Duke JL, George HJ, Hillman MC, Murphy K, Wiswall BH, Copeland RA „Decicco CP, Bruckner R, Nagase H, Itoh Y, Newton RC, Magolda RL, Trzaskos JM, Burn TC (srpen 1999). „Klonování a charakterizace ADAMTS11, agrekanázy z rodiny ADAMTS“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (33): 23443–50. doi:10.1074 / jbc.274.33.23443. PMID 10438522.
^ Hurskainen TL, Hirohata S, Seldin MF, Apte SS (září 1999). "ADAM-TS5, ADAM-TS6 a ADAM-TS7, noví členové nové rodiny metaloproteáz zinku. Obecné vlastnosti a genomická distribuce rodiny ADAM-TS". The Journal of Biological Chemistry. 274 (36): 25555–63. doi:10.1074 / jbc.274.36.25555. PMID 10464288.
^ „Entrez Gene: ADAM metalopeptidáza s motivem trombospondinu typu 1“.
^ Verma P, Dalal K (prosinec 2011). „ADAMTS-4 a ADAMTS-5: klíčové enzymy při osteoartróze“. Journal of Cellular Biochemistry. 112 (12): 3507–14. doi:10.1002 / jcb.23298. PMID 21815191. S2CID 30611107.
^ Glasson SS, Askew R, Sheppard B, Carito B, Blanchet T, Ma HL, Flannery CR, Peluso D, Kanki K, Yang Z, Majumdar MK, Morris EA (březen 2005). „Odstranění aktivního ADAMTS5 zabraňuje degradaci chrupavky u myšího modelu osteoartrózy“. Příroda. 434 (7033): 644–8. Bibcode:2005 Natur.434..644G. doi:10.1038 / nature03369. PMID 15800624. S2CID 4339874.
^ Stanton H, Rogerson FM, East CJ, Golub SB, Lawlor KE, Meeker CT, Little CB, Last K, Farmer PJ, Campbell IK, Fourie AM, Fosang AJ (březen 2005). „ADAMTS5 je hlavní agrekanáza v myší chrupavce in vivo a in vitro“. Příroda. 434 (7033): 648–52. Bibcode:2005 Natur.434..648S. doi:10.1038 / nature03417. PMID 15800625. S2CID 4366441.

Další čtení

Mosyak L, Georgiadis K, Shane T, Svenson K, Hebert T, McDonagh T, Mackie S, Olland S, Lin L, Zhong X, Kriz R, Reifenberg EL, Collins-Racie LA, Corcoran C, Freeman B, Zollner R, Marvell T, Vera M, Sum PE, Lavallie ER, Stahl M, Somers W (leden 2008). „Krystalové struktury dvou hlavních enzymů degradujících agregáty, ADAMTS4 a ADAMTS5“. Věda o bílkovinách. 17 (1): 16–21. doi:10.1110 / ps.073287008. PMC 2144589. PMID 18042673.
Malfait AM, Arner EC, Song RH, Alston JT, Markosyan S, Staten N, Yang Z, Griggs DW, Tortorella MD (říjen 2008). "Aktivace progrekanáz pro proteinovou konvertázu v chrupavce in situ". Archivy biochemie a biofyziky. 478 (1): 43–51. doi:10.1016 / j.abb.2008.07.012. PMID 18671934.
Matsumoto T, Tojyo I, Kiga N, Hiraishi Y, Fujita S (prosinec 2008). "Exprese ADAMTS-5 v deformovaných lidských temporomandibulárních kloubních discích". Histologie a histopatologie. 23 (12): 1485–93. PMID 18830934.
Thirunavukkarasu K, Pei Y, Wei T (prosinec 2007). "Charakterizace lidského promotoru genu ADAMTS-5 (agrekanáza-2)". Zprávy o molekulární biologii. 34 (4): 225–31. doi:10.1007 / s11033-006-9037-3. PMID 17211519. S2CID 20729185.
Patel KP, Sandy JD, Akeda K, Miyamoto K, Chujo T, An HS, Masuda K (listopad 2007). „Agrekanázy a fragmenty generované agrekanázou v lidské meziobratlové ploténce v časných a pokročilých stadiích degenerace disku“. Páteř. 32 (23): 2596–603. doi:10.1097 / BRS.0b013e318158cb85. PMID 17978660. S2CID 6965994.
Wheeler HE, Metter EJ, Tanaka T, Absher D, Higgins J, Zahn JM, Wilhelmy J, Davis RW, Singleton A, Myers RM, Ferrucci L, Kim SK (říjen 2009). Gibson G (ed.). „Sekvenční použití transkripčního profilování, mapování kvantitativních znaků exprese a asociace genů implikuje MMP20 ve stárnutí lidské ledviny“. Genetika PLOS. 5 (10): e1000685. doi:10.1371 / journal.pgen.1000685. PMC 2752811. PMID 19834535.
Shieh HS, Mathis KJ, Williams JM, Hills RL, Wiese JF, Benson TE, Kiefer JR, Marino MH, Carroll JN, Leone JW, Malfait AM, Arner EC, Tortorella MD, Tomasselli A (leden 2008). „Krystalová struktura katalytické domény ADAMTS-5 (aggrekanáza-2) s vysokým rozlišením“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (3): 1501–7. doi:10,1074 / jbc.M705879200. PMID 17991750.
Grogan SP, Barbero A, Diaz-Romero J, Cleton-Jansen AM, Soeder S, Whiteside R, Hogendoorn PC, Farhadi J, Aigner T, Martin I, Mainil-Varlet P (únor 2007). "Identifikace markerů pro charakterizaci a třídění lidských kloubních chondrocytů se zvýšenou chondrogenní kapacitou in vitro" (PDF). Artritida a revmatismus. 56 (2): 586–95. doi:10,1002 / článek 22408. PMID 17265493.
Nakada M, Miyamori H, Kita D, Takahashi T, Yamashita J, Sato H, Miura R, Yamaguchi Y, Okada Y (září 2005). „Lidské glioblastomy nadměrně exprimují ADAMTS-5, který degraduje brevican“. Acta Neuropathologica. 110 (3): 239–46. doi:10.1007 / s00401-005-1032-6. PMID 16133547. S2CID 25744956.
Gendron C, Kashiwagi M, Lim NH, Enghild JJ, Thøgersen IB, Hughes C, Caterson B, Nagase H (červen 2007). „Proteolytické aktivity člověka ADAMTS-5: srovnávací studie s ADAMTS-4“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (25): 18294–306. doi:10,1074 / jbc.M701523200. PMID 17430884.
Barbe L, Lundberg E, Oksvold P, Stenius A, Lewin E, Björling E, Asplund A, Pontén F, Brismar H, Uhlén M, Andersson-Svahn H (březen 2008). „Směrem ke konfokálnímu subcelulárnímu atlasu lidského proteomu“. Molekulární a buněčná proteomika. 7 (3): 499–508. doi:10,1074 / mcp.M700325-MCP200. PMID 18029348.
Rodriguez-Lopez J, Mustafa Z, Pombo-Suarez M, Malizos KN, Rego I, Blanco FJ, Tsezou A, Loughlin J, Gomez-Reino JJ, Gonzalez A (únor 2008). „Genetická variace zahrnující nesynonymní polymorfismy hlavní agrekanázy, ADAMTS-5, v náchylnosti k osteoartritidě“. Artritida a revmatismus. 58 (2): 435–41. doi:10,1002 / článek 23201. PMID 18240210.
Zeng W, Corcoran C, Collins-Racie LA, Lavallie ER, Morris EA, Flannery CR (březen 2006). „Vazebné vlastnosti glykosaminoglykanu a aktivity agrekanázy zkrácených ADAMTS: srovnávací analýzy s ADAMTS-5, -9, -16 a -18“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1760 (3): 517–24. doi:10.1016 / j.bbagen.2006.01.013. PMID 16507336.
Zhu H, Leung PC, MacCalman CD (leden 2007). „Exprese ADAMTS-5 / implantinu v lidských stromálních stromálních buňkách: regulační účinky cytokinů“. Lidská reprodukce. 22 (1): 63–74. doi:10.1093 / humrep / del356. PMID 17067994.
Hirohata S (listopad 2001). Msgstr "[rodina ADAMTS - nový enzym degradující extracelulární matrici]". Seikagaku. The Journal of Japanese Biochemical Society. 73 (11): 1333–7. PMID 11831030.
Fushimi K, Troeberg L, Nakamura H, Lim NH, Nagase H (březen 2008). „Funkční rozdíly v katalytických a nekatalytických doménách v lidských ADAMTS-4 a ADAMTS-5 v agrekanolytické aktivitě“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (11): 6706–16. doi:10,1074 / jbc.M708647200. PMID 18156631.
Echtermeyer F, Bertrand J, Dreier R, Meinecke I, Neugebauer K, Fuerst M, Lee YJ, Song YW, Herzog C, Theilmeier G, Pap T (září 2009). „Syndecan-4 reguluje aktivaci ADAMTS-5 a rozpad chrupavky při osteoartróze“. Přírodní medicína. 15 (9): 1072–6. doi:10,1038 / nm.1998. PMID 19684582. S2CID 10914435.
Tang BL (leden 2001). "ADAMTS: nová rodina proteáz extracelulární matrix". International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 33 (1): 33–44. doi:10.1016 / S1357-2725 (00) 00061-3. PMID 11167130.
Song RH, Tortorella MD, Malfait AM, Alston JT, Yang Z, Arner EC, Griggs DW (únor 2007). „Degradace agrekanu v explantátech lidské kloubní chrupavky je zprostředkována jak ADAMTS-4, tak ADAMTS-5“. Artritida a revmatismus. 56 (2): 575–85. doi:10,1002 / článek 22334. PMID 17265492.
Barthel KK, Liu X (2008). Abraham E (ed.). „Transkripční enhancer z kódující oblasti ADAMTS5“. PLOS ONE. 3 (5): e2184. Bibcode:2008PLoSO ... 3.2184B. doi:10.1371 / journal.pone.0002184. PMC 2364661. PMID 18478108.

externí odkazy

The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: M12.225
Databáze krysích genomů
Člověk ADAMTS5 umístění genomu a ADAMTS5 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000154736 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[3] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10438522-4] Abbaszade I, Liu RQ, Yang F, Rosenfeld SA, Ross OH, Link JR, Ellis DM, Tortorella MD, Pratta MA, Hollis JM, Wynn R, Duke JL, George HJ, Hillman MC, Murphy K, Wiswall BH, Copeland RA „Decicco CP, Bruckner R, Nagase H, Itoh Y, Newton RC, Magolda RL, Trzaskos JM, Burn TC (srpen 1999). „Klonování a charakterizace ADAMTS11, agrekanázy z rodiny ADAMTS“. The Journal of Biological Chemistry. 274 (33): 23443–50. doi:10.1074 / jbc.274.33.23443. PMID 10438522.

[pmid10464288-5] Hurskainen TL, Hirohata S, Seldin MF, Apte SS (září 1999). "ADAM-TS5, ADAM-TS6 a ADAM-TS7, noví členové nové rodiny metaloproteáz zinku. Obecné vlastnosti a genomická distribuce rodiny ADAM-TS". The Journal of Biological Chemistry. 274 (36): 25555–63. doi:10.1074 / jbc.274.36.25555. PMID 10464288.

[entrez-6] „Entrez Gene: ADAM metalopeptidáza s motivem trombospondinu typu 1“.

[7] Verma P, Dalal K (prosinec 2011). „ADAMTS-4 a ADAMTS-5: klíčové enzymy při osteoartróze“. Journal of Cellular Biochemistry. 112 (12): 3507–14. doi:10.1002 / jcb.23298. PMID 21815191. S2CID 30611107.

[pmid15800624-8] Glasson SS, Askew R, Sheppard B, Carito B, Blanchet T, Ma HL, Flannery CR, Peluso D, Kanki K, Yang Z, Majumdar MK, Morris EA (březen 2005). „Odstranění aktivního ADAMTS5 zabraňuje degradaci chrupavky u myšího modelu osteoartrózy“. Příroda. 434 (7033): 644–8. Bibcode:2005 Natur.434..644G. doi:10.1038 / nature03369. PMID 15800624. S2CID 4339874.

[pmid15800625-9] Stanton H, Rogerson FM, East CJ, Golub SB, Lawlor KE, Meeker CT, Little CB, Last K, Farmer PJ, Campbell IK, Fourie AM, Fosang AJ (březen 2005). „ADAMTS5 je hlavní agrekanáza v myší chrupavce in vivo a in vitro“. Příroda. 434 (7033): 648–52. Bibcode:2005 Natur.434..648S. doi:10.1038 / nature03417. PMID 15800625. S2CID 4366441.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

Proteázy: metaloendopeptidázy (ES 3.4.24 )
Bílkoviny ADAM	Alfa sekretázy ADAM9 10. ADAM 17. ADAM ADAM19 ADAM2 7. ADAM ADAM8 11. ADAM ADAM12 15. ADAM ADAM18 ADAM22 23. ADAM ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 8. ADAMTS ADAMTS9 10. ADAMTS ADAMTS12 13. ADAMTS
Matricové metaloproteinázy	Kolagenázy MMP1 MMP8 Želatinázy MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
jiný	Neprilysin Prokolagenová peptidáza Termolyzin Těhotenský plazmatický protein A Kostní morfogenetický protein 1 Lysostafin Enzym degradující inzulin ZMPSTE24

Enzymy
Aktivita	Aktivní stránky Závazný web Katalytická triáda Oxyanionový otvor Enzymová promiskuita Katalyticky dokonalý enzym Koenzym Kofaktor Enzymatická katalýza
Nařízení	Alosterická regulace Spolupráce Inhibitor enzymu Aktivátor enzymu
Klasifikace	EC číslo Nadčeleď enzymů Rodina enzymů Seznam enzymů
Kinetika	Kinetika enzymů Eadie – Hofsteeův diagram Hanes – Woolfův děj Lineweaver – Burkův graf Kinetika Michaelis – Menten
Typy	EC1 Oxidoreduktázy (seznam ) EC2 Transferázy (seznam ) EC3 Hydrolázy (seznam ) EC4 Lyázy (seznam ) EC5 Izomerázy (seznam ) EC6 Ligázy (seznam ) EC7 Translocases (seznam )