Maticová metalopeptidáza 12 - Matrix metallopeptidase 12
| makrofágová elastáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.24.65 | ||||||||
| Číslo CAS | 146888-86-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Matricová metaloproteináza-12 (MMP-12) také známý jako makrofágová metalloelastáza (MME) nebo makrofágová elastáza (ME) je enzym že u lidí je kódován MMP12 gen.[5][6][7]
Funkce
Bílkoviny matricová metaloproteináza (MMP) se podílejí na rozdělení extracelulární matrix v normálních fyziologických procesech, jako je embryonální vývoj, reprodukce a remodelace tkání, stejně jako v chorobných procesech, jako je artritida a metastázy. Většina MMP je vylučována jako neaktivní proproteiny. Když je enzym aktivován, prodoména je štěpena extracelulárními proteinázami. Aktivní enzym je tvořen dvěma doménami, katalytickou doménou odpovědnou za jeho enzymatickou aktivitu a doménou podobnou hemopexinu, která v některých MMP hraje roli při rozpoznávání substrátu a může přispívat ke zvýšení katalytické účinnosti. Předpokládá se, že protein kódovaný tímto genem je na obou koncích štěpen za vzniku aktivního enzymu, ale toto zpracování nebylo plně popsáno. Enzym degraduje rozpustné a nerozpustné elastin. Tento gen je součástí shluku genů MMP, které se lokalizují do chromozomu 11q22.3.[5]
Klinický význam
MMP12 může hrát roli v aneuryzma formace[8] a studie na myších a lidech naznačují roli ve vývoji emfyzém.[9]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000262406 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000049723 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b „Entrez Gene: MMP12 matrix metalopeptidáza 12 (makrofágová elastáza)“.
- ^ Shapiro SD, Kobayashi DK, Ley TJ (listopad 1993). "Klonování a charakterizace jedinečné elastolytické metaloproteinázy produkované lidskými alveolárními makrofágy". J. Biol. Chem. 268 (32): 23824–9. PMID 8226919.
- ^ Belaaouaj A, Shipley JM, Kobayashi DK, Zimonjic DB, Popescu N, Silverman GA, Shapiro SD (červen 1995). "Lidská makrofágová metalloelastáza. Genomická organizace, umístění chromozomů, genová vazba a tkáňově specifická exprese". J. Biol. Chem. 270 (24): 14568–75. doi:10.1074 / jbc.270.24.14568. PMID 7782320.
- ^ Curci JA, Liao S, Huffman MD, Shapiro SD, Thompson RW (prosinec 1998). "Exprese a lokalizace makrofágové elastázy (matrix metaloproteinázy-12) v aneuryzmatu břišní aorty". J. Clin. Investovat. 102 (11): 1900–10. doi:10,1172 / JCI2182. PMC 509141. PMID 9835614.
- ^ Woodruff PG, Koth LL, Yang YH, Rodriguez MW, Favoreto S, Dolganov GM, Paquet AC, Erle DJ (prosinec 2005). „Výrazný stav aktivace alveolárních makrofágů vyvolaný kouřením cigaret“. Dopoledne. J. Respir. Krit. Care Med. 172 (11): 1383–92. doi:10,1164 / rccm. 200505-686OC. PMC 2718436. PMID 16166618.
Další čtení
- Nagase H, Woessner JF (1999). "Matricové metaloproteinázy". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074 / jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
- Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV (1997). "Jemné fyzikální mapování genů metaloproteinázy lidské matrice seskupených na chromozomu 11q22.3". Genomika. 37 (2): 266–8. doi:10.1006 / geno.1996.0557. PMID 8921407.
- Gronski TJ, Martin RL, Kobayashi DK (1997). „Hydrolýza širokého spektra proteinů extracelulární matrix lidskou makrofágovou elastázou“. J. Biol. Chem. 272 (18): 12189–94. doi:10.1074 / jbc.272.18.12189. PMID 9115292.
- Edelstein C, Shapiro SD, Klezovitch O, Scanu AM (1999). „Makrofágová metalloelastáza, MMP-12, štěpí lidský apolipoprotein (a) v oblasti linkeru mezi kringles IV-4 a IV-5. Potenciální význam pro biologii lipoproteinů (a). J. Biol. Chem. 274 (15): 10019–23. doi:10.1074 / jbc.274.15.10019. PMID 10187779.
- Dias Neto E, Correa RG, Verjovski-Almeida S (2000). "Brokovnicové sekvenování lidského transkriptomu se značkami sekvencí exprimovanými ORF". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (7): 3491–6. Bibcode:2000PNAS ... 97.3491D. doi:10.1073 / pnas.97.7.3491. PMC 16267. PMID 10737800.
- Wert SE, Yoshida M, LeVine AM (2000). „Zvýšená aktivita metaloproteinázy, produkce oxidantů a emfyzém u myší s inaktivovaným genem surfaktantu proteinu D“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97 (11): 5972–7. Bibcode:2000PNAS ... 97,5972 W.. doi:10.1073 / pnas.100448997. PMC 18543. PMID 10801980.
- Belaaouaj AA, Li A, Wun TC (2000). „Matricové metaloproteinázy štěpí inhibitor dráhy tkáňového faktoru. Účinky na koagulaci“. J. Biol. Chem. 275 (35): 27123–8. doi:10,1074 / jbc.M004218200. PMID 10859319.
- Hiller O, Lichte A, Oberpichler A a kol. (2000). „Matricové metaloproteinázy kolagenáza-2, makrofágová elastáza, kolagenáza-3 a membránová metaloproteináza typu 1 narušují srážlivost degradací fibrinogenu a faktoru XII“. J. Biol. Chem. 275 (42): 33008–13. doi:10,1074 / jbc.M001836200. PMID 10930399.
- Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). "Strukturní rozdíly matricových metaloproteináz. Modelování homologie a minimalizace energie komplexů enzym-substrát". J. Biomol. Struct. Dyn. 17 (6): 933–46. doi:10.1080/07391102.2000.10506582. PMID 10949161. S2CID 1270176.
- Agapova OA, Ricard CS, Salvador-Silva M, Hernandez MR (2001). "Exprese matrixových metaloproteináz a tkáňových inhibitorů metaloproteináz v astrocytech hlavy lidského zrakového nervu". Glia. 33 (3): 205–16. doi:10.1002 / 1098-1136 (200103) 33: 3 <205 :: AID-GLIA1019> 3.0.CO; 2-D. PMID 11241738.
- Lang R, Kocourek A, Braun M a kol. (2001). "Determinanty specificity substrátu lidské makrofágové elastázy (MMP-12) na základě krystalové struktury 1,1 A". J. Mol. Biol. 312 (4): 731–42. doi:10.1006 / jmbi.2001.4954. PMID 11575928.
- Nar H, Werle K, Bauer MM a kol. (2001). "Krystalová struktura lidské makrofágové elastázy (MMP-12) v komplexu s inhibitorem kyseliny hydroxamové". J. Mol. Biol. 312 (4): 743–51. doi:10.1006 / jmbi.2001.4953. PMID 11575929.
- Joos L, He JQ, Shepherdson MB a kol. (2002). "Role maticových metaloproteinázových polymorfismů v rychlosti poklesu plicních funkcí". Hučení. Mol. Genet. 11 (5): 569–76. doi:10,1093 / hmg / 11,5,569. PMID 11875051.
- Andolfo A, English WR, Resnati M a kol. (2003). „Metaloproteázy štěpí receptor aktivátoru plazminogenu typu urokinázy v spojovací oblasti D1-D2 a vystavují epitopy, které nejsou přítomny v intaktním rozpustném receptoru.“ Tromb. Haemost. 88 (2): 298–306. doi:10.1055 / s-0037-1613202. PMID 12195704.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS ... 9916899M. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
- Vos CM, van Haastert ES, de Groot CJ, et al. (2003). „Matricová metaloproteináza-12 je exprimována ve fagocytotických makrofázích v aktivních lézích roztroušené sklerózy“. J. Neuroimmunol. 138 (1–2): 106–14. doi:10.1016 / S0165-5728 (03) 00036-5. PMID 12742660. S2CID 41777075.
- Anghelina M, Schmeisser A, Krishnan P a kol. (2003). „Migrace monocytů / makrofágů in vitro a in vivo je doprovázena tvorbou tunelu závislou na MMP12 a neovaskularizací“. Cold Spring Harb. Symp. Kvant. Biol. 67: 209–15. doi:10,1101 / sqb.2002.67.209. PMID 12858542.
externí odkazy
- The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: M10.009
- PDBe-KB poskytuje přehled všech strukturních informací dostupných v PDB pro lidskou makrofágovou metalloelastázu (MMP12)
Galerie PDB | |
|---|---|
|
 | Tento článek o gen na lidský chromozom 11 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |