MMP25 - MMP25
Matricová metaloproteináza-25 je enzym že u lidí je kódován MMP25 gen.[5][6][7]
Bílkoviny matricová metaloproteináza (MMP) se podílejí na rozpadu extracelulární matrix v normálních fyziologických procesech, jako je embryonální vývoj, reprodukce a remodelace tkání, stejně jako v chorobných procesech, jako je artritida a metastázy. Většina MMP se vylučuje jako neaktivní proproteiny, které se aktivují štěpením extracelulárními proteinázami. Avšak protein kódovaný tímto genem je členem podčeledi membránového typu MMP (MT-MMP), připojeného k plazmatické membráně přes kotvu glykosylfosfatidyl inositolu. V reakci na bakteriální infekci nebo zánět se předpokládá, že kódovaný protein inaktivuje inhibitor alfa-1 proteinázy, hlavní ochranu tkáně proti proteolytickým enzymům uvolňovaným aktivovanými neutrofily, což usnadňuje transendoteliální migraci neutrofilů do zánětlivých míst. Kódovaný protein může také hrát roli v invazi a metastázování tumoru aktivací MMP2. Tento gen byl dříve označován jako MMP20, ale byl přejmenován na MMP25.[7]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000008516 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000023903 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Pei D (únor 2000). „Leukolysin / MMP25 / MT6-MMP: nová matricová metaloproteináza specificky exprimovaná v linii leukocytů“. Cell Res. 9 (4): 291–303. doi:10.1038 / sj.cr.7290028. PMID 10628838.
- ^ Velasco G, Cal S, Merlos-Suarez A, Ferrando AA, Alvarez S, Nakano A, Arribas J, Lopez-Otin C (březen 2000). „Lidská metaloproteináza s maticí MT6: identifikace, aktivace progelatinázy A a exprese v mozkových nádorech“. Cancer Res. 60 (4): 877–82. PMID 10706098.
- ^ A b "Entrez Gene: MMP25 matrix metalopeptidáza 25".
Další čtení
- Nagase H, Woessner JF (1999). "Matricové metaloproteinázy". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074 / jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
- Will H, Atkinson SJ, Butler GS a kol. (1996). „Rozpustná katalytická doména matricové metaloproteinázy typu 1 štěpí propeptid progelatinázy A a iniciuje autoproteolytickou aktivaci. Regulace pomocí TIMP-2 a TIMP-3“. J. Biol. Chem. 271 (29): 17119–23. doi:10.1074 / jbc.271.29.17119. PMID 8663332.
- Bernot A, Heilig R, Clepet C a kol. (1998). "Transkripční mapa regionu FMF". Genomika. 50 (2): 147–60. doi:10.1006 / geno.1998.5313. PMID 9653642.
- Kojima S, Itoh Y, Matsumoto S, et al. (2000). „Matricová metaloproteináza typu 6 s membránou (MT6-MMP, MMP-25) je druhou MMP-kotvou s glykosyl-fosfatidyl inositolem (GPI)“. FEBS Lett. 480 (2–3): 142–6. doi:10.1016 / S0014-5793 (00) 01919-0. PMID 11034316. S2CID 37430406.
- English WR, Velasco G, Stracke JO a kol. (2001). „Katalytické aktivity matricové metaloproteinázy typu 6 s membránou (MMP25)“. FEBS Lett. 491 (1–2): 137–42. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 02150-0. PMID 11226436. S2CID 34368200.
- Kang T, Yi J, Guo A a kol. (2001). „Subcelulární distribuce a cytokiny a chemokiny regulovaná sekrece leukolysinu / MT6-MMP / MMP-25 v neutrofilech“. J. Biol. Chem. 276 (24): 21960–8. doi:10,1074 / jbc.M007997200. PMID 11282999.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
- Shin BK, Wang H, Yim AM a kol. (2003). „Globální profilování proteomu buněčného povrchu rakovinných buněk odkrývá nadbytek proteinů s chaperonovou funkcí“. J. Biol. Chem. 278 (9): 7607–16. doi:10,1074 / jbc.M210455200. PMID 12493773.
- Matsuda A, Itoh Y, Koshikawa N, et al. (2003). „Clusterin, hojný sérový faktor, je možným negativním regulátorem MT6-MMP / MMP-25 produkovaného neutrofily“. J. Biol. Chem. 278 (38): 36350–7. doi:10,1074 / jbc.M301509200. PMID 12860995.
- Nie J, Pei D (2003). "Přímá aktivace pro-matricové metaloproteinázy-2 leukolysinem / membránovým typem 6 matricové metaloproteinázy / matricové metaloproteinázy 25 na vazbě asn (109) -Tyr". Cancer Res. 63 (20): 6758–62. PMID 14583471.
- Blanton SH, Bertin T, Serna ME a kol. (2004). „Sdružení chromozomálních oblastí 3p21.2, 10p13 a 16p13.3 s nesyndromickým rozštěpem rtu a patra“. Dopoledne. J. Med. Genet. A. 125 (1): 23–7. doi:10,1002 / ajmg.a.20426. PMID 14755462. S2CID 38529833.
- Nie J, Pei D (2004). „Rychlá inaktivace inhibitoru alfa-1-proteinázy neutrofilní specifickou leukolysinovou / membránovou matricovou metaloproteinázou 6“. Exp. Cell Res. 296 (2): 145–50. doi:10.1016 / j.yexcr.2004.02.008. PMID 15149845.
- Sun Q, Weber CR, Sohail A a kol. (2007). „MMP25 (MT6-MMP) je vysoce exprimován v lidské rakovině tlustého střeva, podporuje růst nádoru a vykazuje jedinečné biochemické vlastnosti“. J. Biol. Chem. 282 (30): 21998–2010. doi:10,1074 / jbc.M701737200. PMC 1978545. PMID 17513868.
externí odkazy
 | Tento článek o gen na lidský chromozom 16 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |