MMP26 - MMP26

MMP26
Identifikátory
Aliasy	MMP26matricová metalopeptidáza 26
Externí ID	OMIM: 605470 HomoloGene: 49684 Genové karty: MMP26
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 11 (lidský)
Konec	4,992,429 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů zinku; • aktivita peptidázy; • aktivita metaloendopeptidázy; • aktivita hydrolázy; • aktivita metalopeptidázy; • vazba kovových iontů;
Buněčná složka	• extracelulární oblast; • extracelulární matrix; • extracelulární;
Biologický proces	• kolagenový katabolický proces; • negativní regulace zánětlivé reakce; • proteolýza; • organizace extracelulární matice;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	56547
	n / a
	ENSG00000167346
	n / a
	Q9NRE1
	n / a
	NM_021801
	n / a
	NP_068573
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Matricová metaloproteináza-26 také známý jako matrilysin-2 a endometáza je enzym že u lidí je kódován MMP26 gen.^[3]^[4]^[5]

Funkce

Proteiny matricové metaloproteinázy (MMP ) rodina se účastní rozpadu extracelulární matrix v normálních fyziologických procesech, jako je embryonální vývoj, reprodukce a remodelace tkání, stejně jako v chorobných procesech, jako je artritida a metastázy. Většina MMP se vylučuje jako neaktivní proproteiny, které se aktivují štěpením extracelulárními proteinázami. Kódovaný protein degraduje typ IV kolagen, fibronektin, fibrinogen, kasein, vitronektin, alfa 1-antitrypsin (A1AT ), alfa 2-makroglobulin (A2M ) a protein 1 vázající růstový faktor podobný inzulínu (IGFBP ) a aktivuje se MMP9 štěpením. Protein se liší od většiny členů rodiny MMP v tom, že mu chybí konzervovaná C-koncová proteinová doména.^[5]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000167346 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Park HI, Ni J, Gerkema FE, Liu D, Belozerov VE, Sang QX (srpen 2000). "Identifikace a charakterizace lidské endometázy (Matrix metaloproteináza-26) z nádoru endometria". J Biol Chem. 275 (27): 20540–4. doi:10,1074 / jbc.M002349200. PMID 10801841.
^ de Coignac AB, Elson G, Delneste Y, Magistrelli G, Jeannin P, Aubry JP, Berthier O, Schmitt D, Bonnefoy JY, Gauchat JF (červenec 2000). „Klonování MMP-26. Nová proteináza podobná matrilysinu“. Eur J Biochem. 267 (11): 3323–9. doi:10.1046 / j.1432-1327.2000.01363.x. PMID 10824119.
^ ^A ^b "Entrez Gene: MMP26 matrix metalopeptidáza 26".

Další čtení

Nagase H, Woessner JF (1999). "Matricové metaloproteinázy". J. Biol. Chem. 274 (31): 21491–4. doi:10.1074 / jbc.274.31.21491. PMID 10419448.
Uría JA, López-Otín C (2000). "Matrilysin-2, nová matricová metaloproteináza exprimovaná v lidských nádorech a vykazující minimální doménovou organizaci požadovanou pro sekreci, latenci a aktivitu". Cancer Res. 60 (17): 4745–51. PMID 10987280.
Marchenko GN, Ratnikov BI, Rozanov DV a kol. (2001). „Charakterizace matrixové metaloproteinázy-26, nové metaloproteinázy široce exprimované v rakovinných buňkách epiteliálního původu“. Biochem. J. 356 (Pt 3): 705–18. doi:10.1042/0264-6021:3560705. PMC 1221897. PMID 11389678.
Gearing AJ, Thorpe SJ, Miller K a kol. (2002). "Selektivní štěpení lidského IgG matricovými metaloproteinázami, matrilysinem a stromelysinem". Immunol. Lett. 81 (1): 41–8. doi:10.1016 / S0165-2478 (01) 00333-9. PMID 11841844.
Marchenko ND, Marchenko GN, Strongin AY (2002). „Netradiční aktivační mechanismy MMP-26, metaloproteinázy lidské matrice s jedinečným motivem cysteinového přepínače PHCGXXD“. J. Biol. Chem. 277 (21): 18967–72. doi:10,1074 / jbc.M201197200. PMID 11889136.
Marchenko GN, Marchenko ND, Leng J, Strongin AY (2002). „Promotorová charakterizace nového genu pro lidskou matrix metaloproteinázu-26: regulace pomocí T-buněčného faktoru-4 implikuje specifickou expresi genu v rakovinných buňkách epiteliálního původu“. Biochem. J. 363 (Pt 2): 253–62. doi:10.1042/0264-6021:3630253. PMC 1222473. PMID 11931652.
Park HI, Turk BE, Gerkema FE a kol. (2002). "Peptidové substrátové specificity a místa štěpení proteinů lidské endometázy / matrilysinu-2 / matricové metaloproteinázy-26". J. Biol. Chem. 277 (38): 35168–75. doi:10,1074 / jbc.M205071200. PMID 12119297.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Zhao YG, Xiao AZ, Newcomer RG a kol. (2003). „Aktivace pro-želatinázy B endometázou / matrilysin-2 podporuje invazi do lidských buněk rakoviny prostaty“. J. Biol. Chem. 278 (17): 15056–64. doi:10,1074 / jbc.M210975200. PMID 12586837.
Chegini N, Rhoton-Vlasak A, Williams RS (2003). „Exprese matrix metaloproteinázy-26 a tkáňového inhibitoru matrix metaloproteinázy-3 a -4 v endometriu během normálního menstruačního cyklu a alterace u uživatelů implantátů levonorgestrelu, u kterých dochází k nepravidelnému děložnímu krvácení“. Plod Sterilní. 80 (3): 564–70. doi:10.1016 / S0015-0282 (03) 00797-0. PMID 12969699.
Park HI, Jin Y, Hurst DR a kol. (2004). „Mezilehlá kapsa S1 aktivního místa endometáza / matrilysin-2 odhalená kinetickými studiemi inhibice enzymů, analýzou proteinových sekvencí a modelováním homologie“. J. Biol. Chem. 278 (51): 51646–53. doi:10,1074 / jbc.M310109200. PMID 14532275.
Zhao YG, Xiao AZ, Park HI a kol. (2004). „Endometáza / matrilysin-2 v duktálním karcinomu prsu u člověka in situ a jeho inhibice tkáňovými inhibitory metaloproteináz-2 a -4: domnělá role při zahájení invaze rakoviny prsu“. Cancer Res. 64 (2): 590–8. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-03-1932. PMID 14744773.
Pilka R, Domanski H, Hansson S a kol. (2005). „Endometriální mRNA TIMP-4 je vysoká ve středním cyklu a v hyperplazii, ale u maligních nádorů je regulovaná dolů. Koordinovaná exprese s MMP-26“. Mol. Hučení. Reprod. 10 (9): 641–50. doi:10,1093 / mol / gah092. PMID 15273280.
Yamamoto H, Vinitketkumnuen A, Adachi Y a kol. (2005). „Sdružení exprese matrilysinu-2 (MMP-26) s progresí nádoru a aktivací MMP-9 u karcinomu dlaždicových buněk jícnu“. Karcinogeneze. 25 (12): 2353–60. doi:10.1093 / carcin / bgh270. PMID 15333466.
Pilka R, Norata GD, Domanski H a kol. (2004). „Exprese matricové metaloproteinázy-26 (matrilysin-2) je vysoká u hyperplazie endometria a klesá se ztrátou histologické diferenciace u rakoviny endometria“. Gynecol. Oncol. 94 (3): 661–70. doi:10.1016 / j.ygyno.2004.05.024. PMID 15350356.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA a kol. (2004). „Stav, kvalita a rozšíření projektu cDNA NIH v plné délce: Mammalian Gene Collection (MGC)“. Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10,1101 / gr. 2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
Li W, Savinov AY, Rozanov DV a kol. (2005). „Matricová metaloproteináza-26 je spojena s estrogen-dependentními malignitami a cílí na serin alfa1-antitrypsinu“. Cancer Res. 64 (23): 8657–65. CiteSeerX 10.1.1.316.8634. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-3019. PMID 15574774. S2CID 33047996.

externí odkazy

The MEROPS online databáze peptidáz a jejich inhibitorů: M10.029

Tento článek o gen na lidský chromozom 11 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000167346 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10801841-3] Park HI, Ni J, Gerkema FE, Liu D, Belozerov VE, Sang QX (srpen 2000). "Identifikace a charakterizace lidské endometázy (Matrix metaloproteináza-26) z nádoru endometria". J Biol Chem. 275 (27): 20540–4. doi:10,1074 / jbc.M002349200. PMID 10801841.

[pmid10824119-4] Coignac AB, Elson G, Delneste Y, Magistrelli G, Jeannin P, Aubry JP, Berthier O, Schmitt D, Bonnefoy JY, Gauchat JF (červenec 2000). „Klonování MMP-26. Nová proteináza podobná matrilysinu“. Eur J Biochem. 267 (11): 3323–9. doi:10.1046 / j.1432-1327.2000.01363.x. PMID 10824119.

[entrez-5] A ^b "Entrez Gene: MMP26 matrix metalopeptidáza 26".

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Proteázy: metaloendopeptidázy (ES 3.4.24 )
Bílkoviny ADAM	Alfa sekretázy ADAM9 10. ADAM 17. ADAM ADAM19 ADAM2 7. ADAM ADAM8 11. ADAM ADAM12 15. ADAM ADAM18 ADAM22 23. ADAM ADAM28 ADAM33 ADAMTS1 ADAMTS2 ADAMTS3 ADAMTS4 ADAMTS5 8. ADAMTS ADAMTS9 10. ADAMTS 12. ADAMTS 13. ADAMTS
Matricové metaloproteinázy	Kolagenázy MMP1 MMP8 Želatinázy MMP2 MMP9 MMP3 MMP7 MMP10 MMP11 MMP12 MMP13 MMP14 MMP15 MMP16 MMP17 MMP19 MMP20 MMP21 MMP23A MMP23B MMP24 MMP25 MMP26 MMP27 MMP28
jiný	Neprilysin Prokolagenová peptidáza Termolyzin Těhotenský plazmatický protein A Kostní morfogenetický protein 1 Lysostafin Enzym degradující inzulin ZMPSTE24