Ribonukleáza III - Ribonuclease III

Doména ribonukleázy III
PDB 1yyw EBI.jpg
Struktura ribonukleázy III interagující s dvouvláknovou RNA.
Identifikátory
SymbolRNase_III
PfamPF00636
InterProIPR000999
STRÁNKAPDOC00448
SCOP21jfz / Rozsah / SUPFAM

Ribonukleáza III (RNáza III nebo RNáza C)[1](BRENDA 3.1.26.3 ) je typ ribonukleáza který poznává dsRNA a štěpí je na konkrétních cílených místech, aby je transformoval na zralé RNA.[2] Tyto enzymy jsou skupinou endoribonukleázy které jsou charakterizovány svou ribonukleázovou doménou, která je označena jako doména RNázy III.[3] Jsou to všudypřítomné sloučeniny v buňce a hrají hlavní roli v cestách, jako je RNA syntéza prekurzorů, Ztlumení RNA a pnp autoregulační mechanismus.[4][5]

Druhy RNázy III

Nadrodina RNázy III je rozdělena do čtyř známých tříd: 1, 2, 3 a 4. Každá třída je definována strukturou domény.[6]

Třída 1 RNáza III

  • Enzymy RNázy III třídy 1 mají homodimerní strukturu, jejichž funkcí je štěpit dsRNA na více podjednotek. Je to Mg2+-závislá endonukleáza a nachází se převážně v bakterie a bakteriofág. RNáza III. Třídy 1 byla nalezena u hub Glomeromycotan, u nichž bylo podezření, že jsou výsledkem horizontální přenos genů z sinic.[7] Mezi RNázami III ve třídě jsou RNK z E-coli. Enzymy třídy I mají obvykle jednu doménu RNázy III (RIIID), po níž následuje dsRNA-vazebná doména (dsRBD).[6] Zpracovávají prekurzory ribozomální RNA, malá jaderná RNA (snRNA) a malá nukleolární RNA (snoRNA). Základní funkce štěpení dsRNA třídy III RNázy III je zachována ve většině organismů, ve kterých je přítomna. U řady druhů se však funkce změnila a převzala různé nebo další biologické role.[8]
Rnc (UniProtKB P0A7Y0 ) - E-coli - tato RNáza III se podílí na zpracování virových transkriptů a některých mRNA prostřednictvím štěpení více oblastí na dsRNA. Toto štěpení může být ovlivněno přítomností ribozomálního proteinu.[9]
Rozdíly volané RNázy III třídy 1 Mini-III, jsou homodimerní enzymy a sestávají pouze z domén RNázy III.[10]

Třída 2 RNáza III

Ribonukleáza III. Třídy (Rnt1p) třídy 2 ze Saccharomyces cerevisiae v komplexu s dvouvláknovou RNA
Kvasinkové nukleázy s doménou RNázy III třídy 2:[11]
RNT1 (UniProtKB Q02555 ) - S. cerevisiae - tato RNáza III se účastní transkripce a zpracování rDNA, tvorby 3 'konce U2 snRNA štěpením terminální smyčky, stresové reakce a degradace buněčné stěny a regulace genů kontrolního bodu morfogeneze.[12]
Pac1 (UniProtKB P22192 ) - S. pombe - tato RNáza III se nachází na chromozomu II kvasinkové nukleázy a je-li nadměrně exprimována, přímo se účastní sterility, nedostatečné účinnosti páření, abnormálního mitotického buněčného cyklu a potlačení mutací organismu.[13]

Třída 3 RNáza III

Krystalová struktura lidského enzymu Drosha ribonukleázy v komplexu se dvěma C-koncovými šroubovicemi proteinu DGCR8.
  • RNázy třídy 3 zahrnují Drosha rodina enzymů, o nichž je známo, že fungují při zrání prekurzorů miRNA.[14]

Třída 4 RNáza III

  • RNázy třídy 4 zahrnují Hráč v kostky rodina enzymů, o nichž je známo, že v nich fungují Interference RNA (RNAi).[15] RNázy třídy III jsou komponenty S-RNázy. Jedná se o součást systému vlastní nekompatibility u růžovité, solanaceae a plantaginaceae. Jsou přijímáni, aby zvládli různé stresové scénáře pro životní prostředí.[16]
  • Dicerovy enzymy zpracovávají dsRNA subtráty na malé fragmenty RNA individuální velikosti v délce od 21 do 27 nukleotidů.[17] Dicer má N-koncovou doménu helikázy / ATPázy, za kterou následuje další doména neznámé funkce. Je to centrálně umístěná doména PAZ a konfigurace C-terminálu, která zahrnuje jednu dsRBD a dvě katalytické domény RNázy III.[18] Interakce přípravku Dicer probíhají s jinými proteiny, mezi něž patří TRBP, PACT a Ago2.[19] RNA, které produkuje Dicer, působí jako vodítka pro sekvenci konkrétního umlčování příbuzných genů prostřednictvím RNAi a souvisejících cest.[17]

Lidské proteiny obsahující doménu RNázy III

Viz také

Reference

  1. ^ Filippov, Valery; Solovjev, Victor; Filippova, Maria; Gill, Sarjeet S. (7. března 2000). "Nový typ proteinů rodiny RNázy III v eukaryotech". Gen. 245 (1): 213–221. doi:10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5. PMID  10713462.
  2. ^ Zamore, Phollip D. (prosinec 2001). „O třicet tři let později letmý pohled na aktivní web Ribonuclease III.“ Molekulární buňka. 8 (6): 1158–1160. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 00418-X. PMID  11885596.
  3. ^ Conrad, Christian; Rauhut, Reinhard (únor 2002). „Ribonukleáza III: nový smysl z obtěžování“. International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 34 (2): 116–129. doi:10.1016 / S1357-2725 (01) 00112-1. PMID  11809414.
  4. ^ Inada, T .; Nakamura, Y. (1995). „Letální aktivita dvouvláknové RNA zpracování ribonukleázy III v nepřítomnosti proteinu SuhB z Escherichia coli“. Biochimie. 77 (4): 294–302. doi:10.1016/0300-9084(96)88139-9. PMID  8589060.
  5. ^ Park, Hongmarn; Yakhnin, Helen; Connolly, Michael; Romeo, Tony; Babitzke, Paul; Gourse, R. L. (15. prosince 2015). „CsrA se účastní autoregulačního mechanismu PNPase selektivním potlačováním překladu transkriptů, které byly dříve zpracovány RNázou III a PNPázou“. Journal of Bacteriology. 197 (24): 3751–3759. doi:10.1128 / JB.00721-15. PMC  4652041. PMID  26438818.
  6. ^ A b C Liang Y-H, Lavoie M, Comeau M-A, Elela SA, Ji X. Struktura post-štěpného komplexu eukaryotické RNasy III odhaluje mechanismus dvojitého vládce pro výběr substrátu. Molekulární buňka. 2014; 54 (3): 431-444. doi: 10.1016 / j.molcel.2014.03.006.
  7. ^ Brzy-Jae Lee, Mengxuan Kong, Paul Harrison, Mohamed Hijri; Konzervované proteiny interferenčního systému RNA v arbuskulární mykorhizní houbě Rhizoglomus nepravidelné poskytují nový pohled do evoluční historie Glomeromycota, Genome Biology and Evolution``, evy002, https://doi.org/10.1093/gbe/evy002
  8. ^ Kreuze, Jan F .; Savenkov, Eugene I .; Cuellar, Wilmer; Li, Xiangdong; Valkonen, Jari P. T. (1. června 2005). „Virová třída 1 RNáza III zapojená do potlačení umlčování RNA“. Journal of Virology. 79 (11): 7227–7238. doi:10.1128 / JVI.79.11.7227-7238.2005. ISSN  0022-538X. PMC  1112141. PMID  15890961.
  9. ^ "rnc - Ribonukleáza 3 - Escherichia coli (kmen K12) - gen a protein rnc". www.uniprot.org. Konsorcium UniProt. Citováno 5. listopadu 2016.
  10. ^ Glow, D .; Pianka, D .; Sulej, A. A .; Kozlowski, Lukasz P .; Czarnecka, J .; Chojnowski, G .; Skowronek, K. J .; Bujnicki, J. M. (2015). "Sekvenčně specifické štěpení dsRNA Mini-III RNázou". Výzkum nukleových kyselin. 43 (5): 2864–2873. doi:10.1093 / nar / gkv009. ISSN  0305-1048. PMC  4357697. PMID  25634891.
  11. ^ Wu, Chang-Xian; Xu, Xian-Jin; Zheng, Ke; Liu, Fang; Yang, Xu-Dong; Chen, Chuang-Fu; Chen, Huan-Chun; Liu, Zheng-Fei (1. dubna 2016). "Charakterizace ribonukleázy III z Brucelly". Gen. 579 (2): 183–192. doi:10.1016 / j.gene.2015.12.068. PMID  26778206.
  12. ^ "Přehled RNT1 / YMR239C". www.yeastgenome.org. Stanfordská Univerzita. Citováno 5. listopadu 2016.
  13. ^ „pac1 (SPBC119.11c)“. www.pombase.org. EMBL-EBI. Citováno 5. listopadu 2016.
  14. ^ Filippov V, Solovyev V, Filippova M, Gill SS (březen 2000). "Nový typ proteinů rodiny RNázy III v eukaryotech". Gen. 245 (1): 213–221. doi:10.1016 / S0378-1119 (99) 00571-5. PMID  10713462.
  15. ^ Bernstein E, Caudy AA, Hammond SM, Hannon GJ (2001). "Role pro bidentátní ribonukleázu v iniciačním kroku interference RNA". Příroda. 409 (6818): 363–6. doi:10.1038/35053110. PMID  11201747. S2CID  4371481. uzavřený přístup
  16. ^ Rojas, Hernán; Floyd, Brice; Morriss, Stephanie C .; Bassham, Diane; MacIntosh, Gustavo C .; Goldraij, Ariel (1. července 2015). „NnSR1, non-S-RNáza třídy III specificky indukovaná v Nicotiana alata při deficitu fosfátů, je lokalizována v kompartmentech endoplazmatického retikula“. Plant Science. 236: 250–259. doi:10.1016 / j.plantsci.2015.04.012. PMID  26025538.
  17. ^ A b MacRae, Ian J; Doudna, Jennifer A (únor 2007). „Ribonukleáza znovu navštívena: strukturální pohledy na enzymy rodiny ribonukleázy III“. Aktuální názor na strukturní biologii. 17 (1): 138–145. doi:10.1016 / j.sbi.2006.12.002. PMID  17194582.
  18. ^ Redko, Julia; Bechhofer, David H .; Condon, Ciarán (červen 2008). „Mini-III, neobvyklý člen rodiny enzymů RNázy III, katalyzuje zrání ribozomální RNA 23S v B. subtilis“. Molekulární mikrobiologie. 68 (5): 1096–1106. doi:10.1111 / j.1365-2958.2008.06207.x. PMID  18363798.
  19. ^ Nicholson, Allen W. (leden 2014). „Ribonukleáza III mechanismy štěpení dvouřetězcové RNA“. Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA. 5 (1): 31–48. doi:10,1002 / wrna.1195. PMC  3867540. PMID  24124076.
  20. ^ "Tkáňový výraz DICER1 - shrnutí". www.proteinatlas.org. Atlas lidských bílkovin. Citováno 5. listopadu 2016.
  21. ^ "Tkáňový výraz DROSHA - shrnutí". www.proteinatlas.org. Atlas lidského proteinu. Citováno 5. listopadu 2016.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000999

externí odkazy