Fosforibosylaminoimidazolesukcinokarboxamid syntáza - Phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase
SAICAR syntáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Fosforibosylaminoimidazol sukcinokarboxamid syntetáza oktamer, člověk | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 6.3.2.6 | ||||||||
Číslo CAS | 9023-67-0 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
SAICAR syntetáza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Strukturní genomika, protein TM1243, (SAICAR syntetáza) | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | SAICAR_synt | ||||||||
Pfam | PF01259 | ||||||||
InterPro | IPR001636 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00810 | ||||||||
SCOP2 | 1a48 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd00476 | ||||||||
|
V molekulární biologii se proteinová doména SAICAR syntáza je enzym, který katalyzuje reakci SAICAR. v enzymologie, tento enzym je také známý jako fosforibosylaminoimidazolesukcinokarboxamid syntáza (ES 6.3.2.6 ). Je to enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + 5-amino-1- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxylát + L-aspartát ADP + fosfát + (S) -2- [5-amino-1- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxamido] sukcinát
3 substráty tohoto enzymu jsou ATP, 5-amino-l- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxylát, a L-aspartát, zatímco jeho 3 produkty jsou ADP, fosfát a (S) -2- [5-amino-l- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxamido] sukcinát.
Tento enzym patří do rodiny ligázy, konkrétně ty, které tvoří vazby uhlík-dusík jako ligázy kyselina-D-aminokyselina (peptidové syntázy). The systematické jméno této třídy enzymů je 5-amino-1- (5-fosfo-D-ribosyl) imidazol-4-karboxylát: L-aspartát ligáza (tvořící ADP). Tento enzym se účastní metabolismus purinů.
Tato konkrétní rodina proteinů má obrovský význam, protože se vyskytuje ve všech třech domén života. Je to sedmý krok na cestě k purin biosyntéza. Puriny jsou životně důležité pro všechny buňky, protože jsou zapojeny do energie metabolismus a Syntéza DNA.[1] Kromě toho se o ně zvláště zajímají vědečtí vědci, protože studium dráhy biosyntézy purinů by mohlo vést k rozvoji chemoterapeutické léky.[2] Je to proto, že většina rakoviny postrádají záchrannou cestu pro adeninové nukleotidy a zcela se spoléhají na cestu SAICAR.[3]
Proteinová doména
Tato proteinová doména se nachází v eukaryoty, bakterie a archaea. Je životně důležitý pro živé organismy, protože katalyzuje krok v purinové biosyntetické dráze, který pomáhá energii metabolismus a Syntéza DNA.
Funkce proteinové domény
V bakteriích a rostlinách tato proteinová doména pouze katalyzuje syntézu přípravku SAICAR. U savců však také katalyzuje aktivitu fosforibosylaminoimidazolkarboxylázy (AIRC).[3]
Struktura proteinové domény
Tento konkrétní protein je oktamer tvořený 8 identickými podjednotkami. Každý monomer se skládá z centrální domény a C-terminálu alfa šroubovice. Centrální doména sestává z pětivláknové paralely beta list lemovaný třemi alfa helixy na jedné straně listu a dvěma alfa helixy na druhé straně, tvořící třívrstvý sendvič (alfa beta alfa).[4]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 10 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1A48, 1KUT, 1 OBD, 1OBG, 2CNQ, 2 CNU, 2CNV, 2GQR, 2GQS, a 2H31.
Další běžné názvy
- fosforibosylaminoimidazol-sukcinokarboxamid syntetáza,
- PurC,
- SAICAR syntetáza,
- 4- (N-sukcinokarboxamid) -5-aminoimidazol syntetáza,
- 4 - [(N-sukcinylamino) karbonyl] -5-aminoimidazol ribonukleotid,
- syntetáza,
- SAICAR,
- fosforibosylaminoimidazolesukcinokarboxamid syntetáza,
- 5-aminoimidazol-4-N-sukcinokarboxamid ribonukleotid syntetáza.
Reference
- ^ Brown AM, Hoopes SL, White RH, Sarisky CA (2011). „Purinová biosyntéza v archaei: variace na téma“. Biol Direct. 6: 63. doi:10.1186/1745-6150-6-63. PMC 3261824. PMID 22168471.
- ^ Cheng X, Lu G, Qi J, Cheng H, Gao F, Wang J a kol. (2010). „Klonování, exprese, čištění, krystalizace a předběžná rentgenová difrakční analýza SAICAR syntázy ze Streptococcus suis sérotypu 2“. Acta Crystallogr F. 66 (Pt 8): 909–12. doi:10.1107 / S1744309110020518. PMC 2917288. PMID 20693665.
- ^ A b Ginder ND, Binkowski DJ, Fromm HJ, Honzatko RB (2006). "Nukleotidové komplexy Escherichia coli fosforibosylaminoimidazol sukcinokarboxamid syntetáza". J Biol Chem. 281 (30): 20680–8. doi:10,1074 / jbc.M602109200. PMID 16687397.
- ^ Mathews II, Kappock TJ, Stubbe J, Ealick SE (1999). "Krystalová struktura Escherichia coli PurE, neobvyklá mutáza v purinové biosyntetické dráze". Struktura. 7 (11): 1395–406. doi:10.1016 / S0969-2126 (00) 80029-5. PMID 10574791.
- LUKENS LN, BUCHANAN JM (1959). "Biosyntéza purinů. XXIV. Enzymatická syntéza 5'-fosfátu 5-amino-l-ribosyl-4-imidazolkarboxylové kyseliny z 5-amino-l-ribosylimidazolu 5'-fosfátu a oxidu uhličitého". J. Biol. Chem. 234 (7): 1799–805. PMID 13672967.
- Parker J (1984). "Identifikace produktu purC genu Escherichia coli". J. Bacteriol. 157 (3): 712–7. doi:10.1128 / JB.157.3.712-717.1984. PMC 215316. PMID 6365889.
- Ebbole DJ, Zalkin H (1987). „Klonování a charakterizace klastru 12 genů z Bacillus subtilis kódujícího devět enzymů pro syntézu purinových nukleotidů de novo“. J. Biol. Chem. 262 (17): 8274–87. PMID 3036807.
- Chen ZD, Dixon JE, Zalkin H (1990). „Klonování cDNA z kuřecích jater kódující 5-aminoimidazol ribonukleotidkarboxylázu a 5-aminoimidazol-4-N-sukcinkarboxamid ribonukleotid syntetázu funkční komplementací mutantů Escherichia coli pur“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87 (8): 3097–101. Bibcode:1990PNAS ... 87.3097C. doi:10.1073 / pnas.87.8.3097. PMC 53841. PMID 1691501.
- O'Donnell AF, Tiong S, Nash D, Clark DV (2000). „Gen Drosophila melanogaster ade5 kóduje bifunkční enzym pro dva kroky v cestě syntézy purinu de novo“. Genetika. 154 (3): 1239–53. PMC 1460979. PMID 10757766.
- Nelson SW, Binkowski DJ, Honzatko RB, Fromm HJ (2005). „Mechanismus účinku fosforibosylaminoimidazolesukcinokarboxamid syntetázy Escherichia coli“. Biochemie. 44 (2): 766–74. doi:10.1021 / bi048191w. PMID 15641804.
Tento EC 6.3 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |