Fenylalanin - tRNA ligáza - Phenylalanine—tRNA ligase

fenylalanin-tRNA ligáza
Identifikátory
EC číslo6.1.1.20
Číslo CAS9055-66-7
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO
Ferredoxin-násobně antikodon vázající doména
PDB 1eiy EBI.jpg
krystalová struktura fenylalanyl-tRNA syntetázy z Thermus thermophilus v komplexu s příbuznou tRNAPhe
Identifikátory
SymbolFDX-ACB
PfamPF03147
InterProIPR005121
SCOP21pys / Rozsah / SUPFAM

v enzymologie, a fenylalanin-tRNA ligáza (ES 6.1.1.20 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

ATP + L-fenylalanin + tRNAPhe AMP + difosfát + L-fenylalanyl-tRNAPhe

3 substráty tohoto enzymu jsou ATP, L-fenylalanin a tRNAPhe, zatímco jeho 3 produkty jsou AMP, difosfát a L-fenylalanyl-tRNAPhe.

Tento enzym patří do rodiny ligázy konkrétně ty, které tvoří vazby uhlík-kyslík v aminoacyl-tRNA a příbuzných sloučeninách. The systematické jméno této třídy enzymů je L-fenylalanin: tRNAPhe ligáza (tvořící AMP). Mezi další běžně používaná jména patří fenylalanyl-tRNA syntetáza, fenylalanyl-transfer ribonukleát syntetáza, fenylalanin-tRNA syntetáza, fenylalanyl-transfer RNA syntetáza, fenylalanyl-tRNA ligáza, fenylalanyl-transfer RNA ligáza, L-fenylalanyl-tRNA syntetáza, a fenylalanin transláza. Tento enzym se účastní biosyntézy fenylalaninu, tyrosinu a tryptofanu a biosyntézy aminoacyl-tRNA.

Je známo, že fenylalanin-tRNA syntetáza (PheRS) patří mezi nejsložitější enzymy aaRS (Aminoacyl-tRNA syntetáza ) rodina. Bakteriální a mitochondriální PheRS sdílejí a ferredoxin -složit antikodon vazba (FDX-ACB) doména, což představuje kanonický dvojitý split alfa + beta motiv bez vložení. Doména FDX-ACB zobrazuje typickou RNA rozpoznávací záhyb (RRM) tvořený čtyřvláknovým antiparalelní beta list se dvěma šroubovice zabaleno proti tomu.[1][2][3][4][5]

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 10 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1B70, 1B7Y, 1EIY, 1JJC, 1PYS, 2AKW, 2ALY, 2 AMC, 2CXI, a 2IY5.

Reference

  1. ^ Mosyak L, Reshetnikova L, Goldgur Y, Delarue M, Safro MG (červenec 1995). "Struktura fenylalanyl-tRNA syntetázy z Thermus thermophilus". Nat. Struct. Biol. 2 (7): 537–47. doi:10.1038 / nsb0795-537. PMID  7664121. S2CID  13042127.
  2. ^ Goldgur Y, Mosyak L, Reshetnikova L, Ankilova V, Lavrik O, Khodyreva S, Safro M (leden 1997). "Krystalová struktura fenylalanyl-tRNA syntetázy z Thermus thermophilus v komplexu s příbuzným tRNAPhe". Struktura. 5 (1): 59–68. doi:10.1016 / s0969-2126 (97) 00166-4. PMID  9016717.
  3. ^ Rodova M, Ankilova V, Safro MG (únor 1999). „Lidská fenylalanyl-tRNA syntetáza: klonování, charakterizace odvozených aminokyselinových sekvencí z hlediska strukturálních domén a koordinovaná regulace exprese alfa a beta podjednotek v buňkách chronické myeloidní leukémie.“ Biochem. Biophys. Res. Commun. 255 (3): 765–73. doi:10.1006 / bbrc.1999.0141. PMID  10049785.
  4. ^ Moor N, Lavrik O, Favre A, Safro M (září 2003). "Prokaryotické a eukaryotické tetramerické fenylalanyl-tRNA syntetázy vykazují zachování vazebného režimu konce tRNA (Phe) CCA". Biochemie. 42 (36): 10697–708. doi:10.1021 / bi034732q. PMID  12962494.
  5. ^ Klipcan L, Levin I, Kessler N, Moor N, Finarov I, Safro M (červenec 2008). „Konformační aktivace lidské mitochondriální fenylalanyl-tRNA syntetázy vyvolaná tRNA“. Struktura. 16 (7): 1095–104. doi:10.1016 / j.str.2008.03.020. PMID  18611382.

Další čtení

  • Stulberg MP (1967). "Izolace a vlastnosti syntetázy fenylalanyl ribonukleové kyseliny z Escherichia coli B". J. Biol. Chem. 242 (5): 1060–4. PMID  5335910.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR005121