Threonin - tRNA ligáza - Threonine—tRNA ligase

threonin-tRNA ligáza
Identifikátory
EC číslo6.1.1.3
Číslo CAS9023-46-5
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a threonin-tRNA ligáza (ES 6.1.1.3 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

ATP + L-threonin + tRNA (Thr) AMP + difosfát + L-threonyl-tRNA (Thr)

Strom substráty tohoto enzymu jsou ATP, L-threonin a specifické pro threonin přenos RNA [tRNA (Thr)], zatímco jeho tři produkty jsou AMP, difosfát a L-threonyl-tRNA (Thr).

The systematické jméno této třídy enzymů je L-threonin: tRNAThr ligáza (tvořící AMP). Mezi další běžně používaná jména patří threonyl-tRNA syntetáza, threonyl-transfer ribonukleát syntetáza, threonyl-přenosová RNA syntetáza, threonyl-transfer ribonukleová kyselina syntetáza, threonyl ribonukleová syntetáza, threonin-transfer ribonukleát syntetáza, threonin transláza, threonyl-tRNA syntetáza, a TARS.

Threonin — tRNA ligáza (TARS) patří do rodiny ligázy konkrétně ty, které tvoří vazby uhlík-kyslík v tRNA a příbuzných sloučeninách. Přesněji řečeno, patří do rodiny aminoacyl-tRNA syntetázy. Tyto druhé enzymy spojují aminokyseliny s jejich příbuznými přenos RNA (tRNA) v aminoacylačních reakcích, které navazují spojení mezi specifickým aminokyselina a a nukleotid trojice antikodon vložené do tRNA. Během svého dlouhého vývoje získaly některé z těchto enzymů další funkce, včetně rolí v Sestřih RNA, Obchodování s RNA, transkripční regulace, překladová regulace, a buněčná signalizace.

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 17 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1EVK, 1EVL, 1FYF, 1KOG, 1NYQ, 1NYR, 1QF6, 1TJE, 1TKE, 1TKG, 1TKY, 1WWT, 1Y2Q, 2 HKZ, 2HL0, 2HL1, a 2HL2.

Překladová regulace

Threonyl-tRNA syntetáza (TARS) z Escherichia coli je kódován thrS gen. Je to homodimerní enzym, který aminoacyláty tRNA (Thr) s aminokyselinou threonin.[1] Kromě toho má TARS schopnost vázat se na svou vlastní messenger RNA (mRNA) bezprostředně před AUG spustit kodon, potlačit jeho překlad soutěžit s ribozom vazba, a tím negativně regulovat expresi vlastního genu. Volal cis působící region odpovědný za kontrolu operátor, lze složit do čtyř odlišných domén.[2] Každá z domén 2 a 4 může být složena do struktury kmene a smyčky, která napodobuje antikodonové rameno E-coli tRNA (Thr). Mutageneze a biochemické experimenty ukázaly, že dvě antikodonové domény operátoru se kvazi symetrickým způsobem vážou na dvě antikodonová rozpoznávací místa tRNA (Thr) (jedno na podjednotku) dimerního TARS.[3][4]

Krystalové struktury (i) TARS komplexované se dvěma molekulami tRNA (Thr),[5] a (ii) TARS v komplexu se dvěma izolovanými doménami 2,[6] potvrdili, že rozpoznávání TARS je primárně řízeno podobnými bazicky specifickými interakcemi mezi antikodonovou smyčkou tRNA (Thr) a smyčkou operátorové domény 2. Stejné aminokyseliny interagují s CGU antikodonovou sekvencí tRNA (Thr) a analogickými zbytky v doméně 2.

Reference

  1. ^ Hennecke, H; Böck, A; Thomale, J; Nass, G (září 1977). „Syntetáza threonyl-přenosu ribonukleové kyseliny z Escherichia coli: struktura podjednotky a genetická analýza strukturního genu pomocí mutovaného enzymu a specializovaného transdukujícího bakteriofága lambda“. J Bacteriol. 131 (3): 943–950. doi:10.1128 / jb.131.3.943-950.1977. PMC  235552. PMID  330505.
  2. ^ Brunel, C; Caillet, J; Lesage, P; Graffe, M; Dondon, J; Moine, H; Romby, P; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Grunberg-Manago, M; Springer, M (říjen 1992). „Domény translačního operátoru threonyl-tRNA syntetázy Escherichia coli a jejich vztah k threoninovým tRNA isoacceptorům“. J Mol Biol. 227 (3): 621–634. doi:10.1016/0022-2836(92)90212-3. PMID  1383551.
  3. ^ Bedouelle, Hugues (duben 1993). "Symetrické interakce mezi translačním operátorem genu thrS a dimerní threonyl transferovou RNA syntetázou". J Mol Biol. 230 (3): 704–708. doi:10.1006 / jmbi.1993.1190. PMID  7683056.
  4. ^ Romby, P; Caillet, J; Ebel, C; Sacerdot, C; Graffe, M; Eyermann, F; Brunel, C; Moine, H; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Springer, M (listopad 1996). „Exprese threonyl-tRNA syntetázy E. coli je regulována na translační úrovni symetrickými interakcemi operátor-represor“. EMBO J.. 15 (21): 5976–5987. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00984.x. PMC  452390. PMID  8918475.
  5. ^ Sankaranarayanan, R; Dock-Bregeon, AC; Romby, P; Caillet, J; Springer, M; Rees, B; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Moras, D (duben 1999). „Struktura komplexu threonyl-tRNA syntetáza-tRNA (Thr) osvětluje jeho represorovou aktivitu a odhaluje základní iont zinku v aktivním místě“. Buňka. 97 (3): 371–381. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 80746-1. PMID  10319817. S2CID  1019704.
  6. ^ Torres-Larios, A; Dock-Bregeon, AC; Romby, P; Rees, B; Sankaranarayanan, R; Caillet, J; Springer, M; Ehresmann, C; Ehresmann, B; Moras, D (květen 2002). "Strukturální základ translační kontroly pomocí Escherichia coli threonyl tRNA syntetázy". Nat Struct Biol. 9 (5): 343–347. doi:10.1038 / nsb789. PMID  11953757. S2CID  2744686.

Další čtení

  • Allen EH, Glassman E, Schweet RS (1960). „Začlenění aminokyselin do ribonukleové kyseliny. I. Úloha aktivačních enzymů“. J. Biol. Chem. 235: 1061–7. PMID  13792726.
  • Holley RW, Brunngraber EF, Saad F, Williams HH (1961). „Částečné čištění enzymů aktivujících threonin a tyrosin z jater potkanů ​​a účinek iontů draslíku na aktivitu tyrosinového enzymu“. J. Biol. Chem. 236: 197–9. PMID  13715350.