CDC25A - CDC25A - Wikipedia
M-fázový induktor fosfatáza 1 také známý jako fosfatáza s dvojí specificitou Cdc25A je protein že u lidí je kódován cyklus buněčného dělení 25 homolog A (CDC25A) gen.
Funkce
CDC25A je členem CDC25 rodina fosfatázy s dvojí specificitou.
Protein dvojí specificity fosfatázy odstranit fosfátové skupiny z fosforylované tyrosin a serin / threonin zbytky. Představují podskupinu tyrosin fosfatáza rodina (na rozdíl od serin / threonin fosfatáza rodina).
Všichni dosud zkoumaní savci mají tři homology předkového genu Cdc25 (nalezené např. V houba druh S. pombe ), označené Cdc25A, Cdc25B a Cdc25C. Naproti tomu u některých bezobratlých se nacházejí dva (např Drosophila proteiny String a Twine) nebo čtyři (např. C. elegans Cdc-25.1 - Cdc-25.4) homology. CDC25A je vyžadován pro postup z G1 do S fáze FN buněčný cyklus, ale také hraje roli v pozdějších událostech buněčného cyklu. Zejména je stabilizován v metafázových buňkách a je degradován při výstupu metafáze podobně Cyklin B. Je kompetentní aktivovat G1 / S cyklin-dependentní kinázy CDK4 a CDK2 odstraněním inhibičních fosfátových skupin ze sousedních tyrosin a threonin zbytky; může se také aktivovat Cdc2 (Cdk1), hlavní mitotický Cdk.
Zapojení do rakoviny
CDC25A je specificky degradován v reakci na Poškození DNA, což má za následek zastavení buněčného cyklu. Tato degradace tedy představuje jednu osu poškození DNA kontrolní bod, doplňující indukci p53 a p21 v inhibici CDK. CDC25A je považován za onkogen, protože může spolupracovat s onkogenními RAS transformovat fibroblasty hlodavců a je nadměrně exprimován v nádorech z různých tkání, včetně nádorů prsu a hlavy a krku. Je to cíl E2F rodina transkripčních faktorů. Proto je jeho nadměrná exprese běžným důsledkem dysregulace p53 -p21 -CDK osa dovnitř karcinogeneze.[5]
Interakce
Bylo prokázáno, že CDC25A komunikovat s:
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000164045 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000032477 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ "Entrez Gene: CDC25A cyklus buněčného dělení 25 homolog A (S. pombe)".
- ^ Zou X, Tsutsui T, Ray D, Blomquist JF, Ichijo H, Ucker DS, Kiyokawa H (červenec 2001). „Fosfatáza CDC25A regulující buněčný cyklus inhibuje kinázu 1 regulující signál apoptózy“. Mol. Buňka. Biol. 21 (14): 4818–28. doi:10.1128 / MCB.21.14.4818-4828.2001. PMC 87174. PMID 11416155.
- ^ Galaktionov K, Jessus C, Beach D (květen 1995). „Interakce Raf1 s fosfatázou Cdc25 váže transdukci mitogenního signálu na aktivaci buněčného cyklu“ (PDF). Genes Dev. 9 (9): 1046–58. doi:10,1101 / gad. 9.9.1046. PMID 7744247.
- ^ Huang TS, Shu CH, Yang WK, Whang-Peng J (červenec 1997). „Aktivace CDC 25 fosfatázy a CDC 2 kinázy zapojené do GL331 indukované apoptózy“. Cancer Res. 57 (14): 2974–8. PMID 9230211.
- ^ Goloudina A, Yamaguchi H, Chervyakova DB, Appella E, Fornace AJ, Bulavin DV (2003). „Regulace stability lidského Cdc25A fosforylací serinu 75 není dostatečná k aktivaci kontrolního bodu fáze S“. Buněčný cyklus. 2 (5): 473–8. doi:10,4161 / cc. 2.5.482. PMID 12963847.
- ^ Sanchez Y, Wong C, Thoma RS, Richman R, Wu Z, Piwnica-Worms H, Elledge SJ (září 1997). „Zachování dráhy kontrolního bodu Chk1 u savců: vazba poškození DNA na regulaci Cdk prostřednictvím Cdc25“. Věda. 277 (5331): 1497–501. doi:10.1126 / science.277.5331.1497. PMID 9278511.
- ^ Zhao H, Watkins JL, Piwnica-Worms H (listopad 2002). „Narušení dráhy 25A kontrolního bodu kináza 1 / dělení buněk ruší kontrolní body S a G2 indukované ionizujícím zářením“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (23): 14795–800. doi:10.1073 / pnas.182557299. PMC 137498. PMID 12399544.
- ^ Jin J, Ang XL, Ye X, Livingstone M, Harper JW (červenec 2008). „Diferenciální role kináz kontrolního bodu při degradaci DNA fosfatázy závislé na poškození DNA“. J. Biol. Chem. 283 (28): 19322–8. doi:10,1074 / jbc.M802474200. PMC 2443656. PMID 18480045.
- ^ Shanahan F, Seghezzi W, Parry D, Mahony D, Lees E (únor 1999). „Cyklin E se asociuje s BAF155 a BRG1, složkami savčího komplexu SWI-SNF, a mění schopnost BRG1 indukovat zastavení růstu“. Mol. Buňka. Biol. 19 (2): 1460–9. doi:10.1128 / mcb.19.2.1460. PMC 116074. PMID 9891079.
- ^ Xu X, Burke SP (březen 1996). "Role zbytků aktivního místa a NH2-terminální domény v katalýze a vazbě na substrát lidského Cdc25". J. Biol. Chem. 271 (9): 5118–24. doi:10.1074 / jbc.271.9.5118. PMID 8617791.
- ^ Wang Z, Wang M, Lazo JS, Carr BI (květen 2002). „Identifikace receptoru epidermálního růstového faktoru jako cíle proteinové fosfatázy Cdc25A“. J. Biol. Chem. 277 (22): 19470–5. doi:10,1074 / jbc.M201097200. PMID 11912208.
- ^ Mochizuki T, Kitanaka C, Noguchi K, Muramatsu T, Asai A, Kuchino Y (červen 1999). "Fyzické a funkční interakce mezi Pim-1 kinázou a Cdc25A fosfatázou. Důsledky pro Pim-1 zprostředkovanou aktivaci signální dráhy c-Myc". J. Biol. Chem. 274 (26): 18659–66. doi:10.1074 / jbc.274.26.18659. PMID 10373478.
- ^ Conklin DS, Galaktionov K, Beach D (srpen 1995). „14-3-3 proteiny se asociují s cdc25 fosfatázami“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92 (17): 7892–6. doi:10.1073 / pnas.92.17.7892. PMC 41252. PMID 7644510.
externí odkazy
- Člověk CDC25A umístění genomu a CDC25A stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
Další čtení
- Parsons R (1998). "Fosfatázy a tumorigeneze". Aktuální názor na onkologii. 10 (1): 88–91. doi:10.1097/00001622-199801000-00014. PMID 9466490. S2CID 33899887.
- Kerkhoff E, Rapp UR (1998). "Cíle buněčného cyklu signalizace Ras / Raf". Onkogen. 17 (11 recenzí): 1457–62. doi:10.1038 / sj.onc.1202185. PMID 9779991. S2CID 19673633.
- Nilsson I, Hoffmann I (2000). "Regulace buněčného cyklu rodinou fosfatáz Cdc25". Pokrok ve výzkumu buněčného cyklu. 4: 107–14. doi:10.1007/978-1-4615-4253-7_10. ISBN 978-1-4613-6909-7. PMID 10740819.
- Galaktionov K, Pláž D (1992). "Specifická aktivace cdc25 tyrosin fosfatáz cykly B typu: důkazy o více rolích mitotických cyklinů". Buňka. 67 (6): 1181–94. doi:10.1016/0092-8674(91)90294-9. PMID 1836978. S2CID 9659637.
- Conklin DS, Galaktionov K, Beach D (1995). „14-3-3 proteiny se asociují s cdc25 fosfatázami“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92 (17): 7892–6. doi:10.1073 / pnas.92.17.7892. PMC 41252. PMID 7644510.
- Galaktionov K, Lee AK, Eckstein J, Draetta G, Meckler J, Loda M, Beach D (1995). "Fosfatázy CDC25 jako potenciální lidské onkogeny". Věda. 269 (5230): 1575–7. doi:10.1126 / science.7667636. PMID 7667636.
- Galaktionov K, Jessus C, Pláž D (1995). „Interakce Raf1 s fosfatázou Cdc25 váže transdukci mitogenního signálu na aktivaci buněčného cyklu“ (PDF). Genes Dev. 9 (9): 1046–58. doi:10,1101 / gad. 9.9.1046. PMID 7744247.
- Demetrick DJ, Beach DH (1994). "Chromozomové mapování lidských fosfatáz CDC25A a CDC25B". Genomika. 18 (1): 144–7. doi:10.1006 / geno.1993.1440. PMID 8276402.
- Xu X, Burke SP (1996). "Role zbytků aktivního místa a NH2-terminální domény v katalýze a vazbě na substrát lidského Cdc25". J. Biol. Chem. 271 (9): 5118–24. doi:10.1074 / jbc.271.9.5118. PMID 8617791.
- Tiefenbrun N, Melamed D, Levy N, Resnitzky D, Hoffman I, Reed SI, Kimchi A (1996). „Alfa interferon potlačuje geny cyklinu D3 a cdc25A, což vede k reverzibilní zástavě podobné G0“. Mol. Buňka. Biol. 16 (7): 3934–44. doi:10,1128 / mcb.16.7.3934. PMC 231390. PMID 8668211.
- Huang TS, Shu CH, Yang WK, Whang-Peng J (1997). „Aktivace CDC 25 fosfatázy a CDC 2 kinázy zapojené do GL331 indukované apoptózy“. Cancer Res. 57 (14): 2974–8. PMID 9230211.
- Fauman EB, Cogswell JP, Lovejoy B, Rocque WJ, Holmes W, Montana VG, Piwnica-Worms H, Rink MJ, Saper MA (1998). "Krystalová struktura katalytické domény fosfatázy regulující lidský buněčný cyklus, Cdc25A". Buňka. 93 (4): 617–25. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81190-3. PMID 9604936. S2CID 5762201.
- Coqueret O, Bérubé G, Nepveu A (1998). „Savčí Cut homeodoménový protein funguje jako transkripční represor závislý na buněčném cyklu, který downmoduluje p21WAF1 / CIP1 / SDI1 ve fázi S“. EMBO J.. 17 (16): 4680–94. doi:10.1093 / emboj / 17.16.4680. PMC 1170797. PMID 9707427.
- Iavarone A, Massagué J (1999). „E2F a histon-deacetyláza zprostředkovávají transformaci růstového faktoru β represi cdc25A během zastavování buněčného cyklu keratinocytů“. Mol. Buňka. Biol. 19 (1): 916–22. doi:10,1128 / mcb.19.1.916. PMC 83949. PMID 9858615.
- Sexl V, Diehl JA, Sherr CJ, Ashmun R, Beach D, Roussel MF (1999). „Funkce omezující rychlost cdc25A pro vstup do S fáze nepřímo koreluje s tyrosin defosforylací Cdk2“. Onkogen. 18 (3): 573–82. doi:10.1038 / sj.onc.1202362. PMID 9989807.
- Mochizuki T, Kitanaka C, Noguchi K, Muramatsu T, Asai A, Kuchino Y (1999). "Fyzické a funkční interakce mezi Pim-1 kinázou a Cdc25A fosfatázou. Důsledky pro Pim-1 zprostředkovanou aktivaci signální dráhy c-Myc". J. Biol. Chem. 274 (26): 18659–66. doi:10.1074 / jbc.274.26.18659. PMID 10373478.
- Xia K, Lee RS, Narsimhan RP, Mukhopadhyay NK, Neel BG, Roberts TM (1999). „Fosforylace tyrosinu proto-onkoproteinu Raf-1 je regulována samotným Raf-1 a fosfatázou Cdc25A“. Mol. Buňka. Biol. 19 (7): 4819–24. doi:10,1128 / mcb.19.7.4819. PMC 84280. PMID 10373531.
- Vigo E, Müller H, Prosperini E, Hateboer G, Cartwright P, Moroni MC, Helin K (1999). „Fosfatáza CDC25A je terčem E2F a je vyžadována pro efektivní fázi S indukovanou E2F“. Mol. Buňka. Biol. 19 (9): 6379–95. doi:10,1128 / mcb.19,9.6379. PMC 84608. PMID 10454584.