Nitrátreduktáza - Nitrate reductase
| nitrátreduktáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 1.7.99.4 | ||||||||
| Číslo CAS | 9013-03-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Molybdopterin oxidoreduktáza (nitrátreduktáza alfa podjednotka) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Molybdopterin | ||||||||
| Pfam | PF00384 | ||||||||
| InterPro | IPR006656 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00392 | ||||||||
| SCOP2 | 1cxs / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 3 | ||||||||
| OPM protein | 1kqf | ||||||||
| |||||||||
| Diclusterová doména 4Fe-4S (nitrát reduktáza beta podjednotka) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Fer4_11 | ||||||||
| Pfam | PF13247 | ||||||||
| |||||||||
| Gama podjednotka nitrátreduktázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Nitrate_red_gam | ||||||||
| Pfam | PF02665 | ||||||||
| InterPro | IPR003816 | ||||||||
| SCOP2 | 1q16 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 5.A.3 | ||||||||
| OPM nadčeleď | 3 | ||||||||
| OPM protein | 1q16 | ||||||||
| |||||||||
| Podjednotka delta nitrátreduktázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Nitrate_red_del | ||||||||
| Pfam | PF02613 | ||||||||
| InterPro | IPR003765 | ||||||||
| |||||||||
| Podjednotka cytochromu typu C s nitrátreduktázou (NapB) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | NapB | ||||||||
| Pfam | PF03892 | ||||||||
| InterPro | IPR005591 | ||||||||
| SCOP2 | 1jni / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Periplazmatický nitrát reduktázový protein NapE | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Šíje | ||||||||
| Pfam | PF06796 | ||||||||
| InterPro | IPR010649 | ||||||||
| |||||||||
Dusičnanové reduktázy jsou molybdoenzymy snížit dusičnan (NE−
3) až dusitany (NE−
2). Tato reakce je rozhodující pro produkci bílkovin ve většině plodin, protože dusičnan je hlavním zdrojem dusíku v oplodněných půdách.[2]
Typy
Eukaryotický
Eukaryotické nitrátreduktázy jsou součástí rodiny sulfitoxidáz molybdoenzymů. Přenášejí elektrony z NADH nebo NADPH na dusičnany.
Prokaryotický
Prokaryotické nitrátové reduktázy patří do rodiny molybdoenzymů DMSO reduktázy a byly rozděleny do tří skupin, asimilační nitrátové reduktázy (Nas), respirační nitrátové reduktázy (Nar) a periplazmatické nitrátové reduktázy (Nap).[3] Aktivní místo těchto enzymů je a Mo iont, který je vázán na čtyři thiolátové funkce dvou molekul pterinu. Koordinační sféra Mo je doplněna jedním postranním řetězcem aminokyselin a ligandy kyslíku nebo síry. Přesné prostředí Mo iontu v některých z těchto enzymů (kyslík versus síra jako šestý ligand molybdenu) je stále diskutováno. Mo je kovalentně připojen k proteinu cysteinovým ligandem v Nap a aspartátem v Nar.[4]
Struktura
Prokaryotické nitrátové reduktázy mají dva hlavní typy, transmembránové nitrátové reduktázy a periplazmatické nitrátové reduktázy. Transmembránová nitrátreduktáza (NAR) provádí translokaci protonů a může přispívat k tvorbě ATP hnací síla protonu. Periplazmatická nitrátreduktáza (NAP) neprovádí translokaci protonů a nepřispívá k hybné síle protonu.[5]
Transmembránová respirační nitrátreduktáza[6] se skládá ze tří podjednotek; 1 alfa, 1 beta a 2 gama. Je to druhý dusičnan reduktáza enzym, kterým může nahradit enzym NRA Escherichia coli umožňující mu používat dusičnan jako akceptor elektronů během anaerobního dýchání.[7] Transmembránová nitrátreduktáza, která může fungovat jako protonová pumpa (podobně jako v případě anaerobní dýchání ) byl objeven v a rozsivka Thalassiosira weissflogii.[8]
Nitrátreduktáza vyšších rostlin, řas a hub je homodimerní cytosolický protein s pěti konzervovanými doménami v každém monomeru: 1) doména Mo-MPT, která obsahuje jediný molybdopterinový kofaktor, 2) doména dimerního rozhraní, 3) cytochrom b doména a 4) doména NADH, která se kombinuje s 5) doménou FAD za vzniku fragmentu cytochromu b reduktázy.[9] Existuje a Ukotveno GPI varianta, která se nachází na vnější straně plazmatické membrány. Jeho přesná funkce stále není jasná.[10]
Mechanismus
V prokaryotické periplazmatické nitrátreduktáze se dusičnanový anion váže na Mo (IV). Přenosem kyslíku se získá oxo meziprodukt Mo (VI) s uvolňováním dusitanu. Redukce oxidu Mo a protonolýza odstraní oxo skupinu a regeneruje Mo (IV).[11]
Podobně jako mechanismus redukce prokaryotických dusičnanů, v eukaryotické nitrátreduktáze se kyslík v dusičnanu váže na Mo v (IV) oxidačním stavu a vytěsňuje hydroxidový ion. Potom se d orbitální elektrony Mo převrátí a vytvoří vícenásobnou vazbu mezi Mo (VI) a tímto kyslíkem a vymrští dusitany. Dvojná vazba Mo (VI) na kyslík je redukována NAD (P) H procházejícím intramolekulárním transportním řetězcem.[12]
Nařízení
Nitrátreduktáza (NR) je regulována na transkripčních a translačních úrovních indukovaných světlem, dusičnany a případně mechanismem negativní zpětné vazby. Nejprve je asimilace dusičnanů iniciována absorpcí dusičnanů v kořenovém systému, redukována na dusitany nitrátreduktázou a poté je dusitany redukovány na amoniak nitritreduktázou. Amoniak poté přejde do dráhy GS-GOGAT, aby byl začleněn do aminokyselin.[13] Když je rostlina ve stresu, místo redukce dusičnanů prostřednictvím NR, které mají být začleněny do aminokyselin, se dusičnan redukuje na oxid dusnatý, což může mít na rostlinu mnoho škodlivých účinků. Proto je důležité regulovat aktivitu nitrátreduktázy omezit množství produkovaného oxidu dusnatého.
Inaktivace nitrátreduktázy
Inaktivace nitrátreduktázy má mnoho kroků a mnoho různých signálů, které napomáhají inaktivaci enzymu. Konkrétně u špenátu je prvním krokem deaktivace nitrátreduktázy fosforylace NR na zbytku 543-serinu. Úplně posledním krokem inaktivace nitrátreduktázy je navázání adaptačního proteinu 14-3-3, který je iniciován přítomností Mg2+ a Ca2+.[14] Vyšší rostliny a některé řasy posttranslačně regulují NR fosforylací serinových zbytků a následnou vazbou na protein 14-3-3.[15]
Anoxické podmínky
Byly provedeny studie měřící absorpci dusičnanů a aktivitu nitrátreduktázy v anoxických podmínkách, aby se zjistilo, zda existuje rozdíl v úrovni aktivity a toleranci k anoxii. Tyto studie zjistily, že nitrátreduktáza v anoxických podmínkách zlepšuje toleranci rostlin k menšímu provzdušňování.[14] Tato zvýšená aktivita nitrátreduktázy souvisela také se zvýšením uvolňování dusitanů v kořenech. Výsledky této studie ukázaly, že dramatický nárůst nitrátreduktázy v anoxických podmínkách lze přímo připsat anoxickým podmínkám indukujícím disociaci 14-3-3 proteinu z NR a defosforylaci nitrátreduktázy.[14]
Aplikace
Aktivitu nitrátreduktázy lze použít jako biochemický nástroj pro predikci výnosu zrna a produkce obilných proteinů.[16][17]
Nitrátreduktázu lze použít k testování koncentrací dusičnanů v biofluidech.[18]
Nitrátreduktáza podporuje produkci aminokyselin v čajových listech.[19] V jihoindických podmínkách se uvádí, že čajovníkové rostliny postříkané různými mikroživinami (jako je Zn, Mn a B) spolu s Mo zvyšovaly obsah aminokyselin v čajových výhoncích a také výnos plodiny.[20]
Reference
- ^ PDB: 1Q16; Bertero MG, Rothery RA, Palak M, Hou C, Lim D, Blasco F, Weiner JH, Strynadka NC (září 2003). „Pohledy na dráhu přenosu elektronů dýchacích cest ze struktury nitrátreduktázy A“. Přírodní strukturní biologie. 10 (9): 681–7. doi:10.1038 / nsb969. PMID 12910261. S2CID 33272416.
- ^ Marschner, Petra, ed. (2012). Marschnerova minerální výživa vyšších rostlin (3. vyd.). Amsterdam: Elsevier / Academic Press. p. 135. ISBN 9780123849052.
- ^ Moreno-Vivián, Conrado Cabello, Purificación Martínez-Luque, Manuel Blasco, Rafael Castillo, Francisco. Redukce prokaryotických dusičnanů: Molekulární vlastnosti a funkční rozlišení mezi bakteriálními nitrátovými reduktázami. Americká společnost pro mikrobiologii. OCLC 678511191.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
- ^ Tavares P, Pereira AS, Moura JJ, Moura I (prosinec 2006). "Metaloenzymy denitrifikační dráhy". Journal of Anorganic Biochemistry. 100 (12): 2087–100. doi:10.1016 / j.jinorgbio.2006.09.003. PMID 17070915.
- ^ Kuypers MM, Marchant HK, Kartal B (květen 2018). „Mikrobiální síť pro cyklování dusíku“. Recenze přírody. Mikrobiologie. 16 (5): 263–276. doi:10.1038 / nrmicro.2018.9. PMID 29398704. S2CID 3948918.
- ^ „ENZYME entry: EC 1.7.99.4“. ENZYME Databáze názvosloví enzymů. Citováno 25. dubna 2019.
- ^ Blasco F, Iobbi C, Ratouchniak J, Bonnefoy V, Chippaux M (červen 1990). „Dusičnanové reduktázy Escherichia coli: sekvence druhé nitrátové reduktázy a srovnání s kódovanými operonem narGHJI.“ Molekulární a obecná genetika. 222 (1): 104–11. doi:10.1007 / BF00283030. PMID 2233673. S2CID 22797628.
- ^ Jones GJ, Morel FM (květen 1988). „Redoxní aktivita plazmalu v rozsivce thalassiosira: možná role nitrátreduktázy“. Fyziologie rostlin. 87 (1): 143–7. doi:10.1104 / str. 87.1.143. PMC 1054714. PMID 16666090.
- ^ Campbell WH (červen 1999). „Struktura, funkce a regulace nitrátreduktázy: překlenutí propasti mezi biochemií a fyziologií“. Roční přehled fyziologie rostlin a molekulární biologie rostlin. 50 (1): 277–303. doi:10.1146 / annurev.arplant.50.1.277. PMID 15012211. S2CID 22029078.
- ^ Tischner R (říjen 2000). "Příjem a redukce dusičnanů u vyšších a nižších rostlin". Rostlina, buňka a životní prostředí. 23 (10): 1005–1024. doi:10.1046 / j.1365-3040.2000.00595.x.
- ^ Hille, Russ; Hall, James; Basu, Partha (2014). „Mononukleární molybdenové enzymy“. Chemické recenze. 114 (7): 3963–4038. doi:10.1021 / cr400443z. PMC 4080432. PMID 24467397.
- ^ Fischer K, Barbier GG, Hecht HJ, Mendel RR, Campbell WH, Schwarz G (duben 2005). "Strukturní základ redukce eukaryotických dusičnanů: krystalové struktury aktivního místa nitrátreduktázy". Rostlinná buňka. 17 (4): 1167–79. doi:10.1105 / tpc.104.029694. PMC 1087994. PMID 15772287.
- ^ Taiz L, Zeiger E, Moller IM, Murphy A (2014). Fyziologie a vývoj rostlin (6. vyd.). Massachusetts: Sinauer Associates, Inc. str. 356. ISBN 978-1-60535-353-1.
- ^ A b C Allègre A, Silvestre J, Morard P, Kallerhoff J, Pinelli E (prosinec 2004). „Regulace nitrátreduktázy v kořenech rajčat exogenním dusičnanem: možná role v toleranci k dlouhodobé anoxii kořenů“ (PDF). Journal of Experimental Botany. 55 (408): 2625–34. doi:10.1093 / jxb / erh258. PMID 15475378.
- ^ Wang Y, Bouchard JN, Coyne KJ (září 2018). „Exprese nových genů nitrátreduktázy ve škodlivé řase, Chattonella subsalsa“. Vědecké zprávy. 8 (1): 13417. Bibcode:2018NatSR ... 813417W. doi:10.1038 / s41598-018-31735-5. PMC 6128913. PMID 30194416.
- ^ Croy LI, Hageman RH (1970). "Vztah aktivity nitrátreduktázy k produkci obilných bílkovin v pšenici". Crop Science. 10 (3): 280–285. doi:10,2135 / plodiny1970,0011183X001000030021x.
- ^ Dalling MJ, Loyn RH (1977). "Úroveň aktivity nitrátreduktázy ve stadiu sazenice jako prediktor výtěžku dusíkatého zrna v pšenici (Triticum aestivum L.)". Australian Journal of Agricultural Research. 28 (1): 1–4. doi:10.1071 / AR9770001.
- ^ Mori, Hisakazu (2001). „Stanovení dusičnanů v biologických tekutinách pomocí nitrátreduktázy v průtokovém systému“. Journal of Health Science. 47 (1): 65–67. doi:10,1248 / jhs.47,65. ISSN 1344-9702.
- ^ Ruan J, Wu X, Ye Y, Härdter R (1988). "Účinek draslíku, hořčíku a síry aplikovaných v různých formách hnojiv na obsah volných aminokyselin v listech čaje (Camellia sinensis L". J. Sci. Potraviny Agric. 76 (3): 389–396. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0010 (199803) 76: 3 <389 :: AID-JSFA963> 3.0.CO; 2-X.
- ^ Venkatesan S (listopad 2005). "Dopad aplikací genotypu a mikroživin na aktivitu nitrátreduktázy čajových lístků". J. Sci. Potraviny Agric. 85 (3): 513–516. doi:10.1002 / jsfa.1986.
externí odkazy
- UMich Orientace proteinů v membránách protein / pdbid-1q16
- Dusičnan + reduktázy v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
