Protetická skupina - Prosthetic group

A protetická skupina je neaminokyselinová složka, která je součástí struktury heteroproteinů nebo konjugované proteiny, který je kovalentně spojen s apoprotein.

Nesmí být zaměňována s kofaktor který se váže na enzym apoenzym (buď holoprotein nebo heteroprotein) nekovalentní vazbou. neproteinový (neaminokyselina )

Toto je součást a konjugovaný protein který je vyžadován pro biologickou aktivitu proteinu.[1] Protetická skupina může být organický (například a vitamín, cukr, RNA, fosfát nebo lipid ) nebo anorganické (například a kov ion). Protetické skupiny jsou pevně vázány na proteiny a mohou být dokonce připojeny prostřednictvím a kovalentní vazba. Často hrají důležitou roli v enzymová katalýza. Protein bez protetické skupiny se nazývá apoprotein, zatímco protein v kombinaci s jeho protetickou skupinou se nazývá a holoprotein. Nekovalentně vázanou protetickou skupinu nelze obecně odstranit z holoproteinu bez denaturace proteinu. Pojem „protetická skupina“ je tedy velmi obecný a jeho hlavní důraz je kladen na těsný charakter jeho vazby na apoprotein. Definuje strukturní vlastnost s popiskem termínu „koenzym“, který definuje funkční vlastnost.

Protetické skupiny jsou podmnožinou kofaktory. Volně vázané kovové ionty a koenzymy jsou stále kofaktory, ale obecně se jim neříká protetické skupiny.[2][3][4] V enzymech jsou protetické skupiny zapojeny do katalytického mechanismu a jsou vyžadovány pro aktivitu. Jiné protetické skupiny mají strukturální vlastnosti. To je případ cukrových a lipidových skupin v glykoproteiny a lipoproteiny nebo RNA v ribozomech. Mohou být velmi velké a představují hlavní část proteinu proteoglykany například.

The heme seskupit hemoglobin je protetická skupina. Dalšími příklady organických protetických skupin jsou deriváty vitamínů: thiamin pyrofosfát, pyridoxal-fosfát a biotin. Vzhledem k tomu, že protetické skupiny jsou často vitamíny nebo jsou vyrobeny z vitamínů, je to jeden z důvodů, proč jsou vitamíny v lidské stravě vyžadovány. Anorganické protetické skupiny jsou obvykle přechodový kov ionty jako např žehlička (v heme skupiny, například v cytochrom c oxidáza a hemoglobin ), zinek (například v uhličitá anhydráza ), měď (například v komplex IV dýchacího řetězce) a molybden (například v nitrátreduktáza ).

Seznam protetických skupin

Protetická skupinaFunkceRozdělení
Flavin mononukleotid  [5]Redox reakceBakterie, archaea a eukaryoty
Flavin adenin dinukleotid  [5]Redox reakceBakterie, archaea a eukaryoty
Pyrrolochinolin chinon  [6]Redox reakceBakterie
Pyridoxal fosfát  [7]Transaminace, dekarboxylace a deaminaceBakterie, archaea a eukaryoty
Biotin  [8]KarboxylaceBakterie, archaea a eukaryoty
Methylcobalamin  [9]Methylace a izomerizaceBakterie, archaea a eukaryoty
Thiamin pyrofosfát  [10]Přenos 2-uhlíkových skupin, štěpení αBakterie, archaea a eukaryoty
Heme  [11]Kyslík vazba a redox reakceBakterie, archaea a eukaryoty
Molybdopterin  [12][13]Okysličování reakceBakterie, archaea a eukaryoty
Kyselina lipoová  [14]Redox reakceBakterie, archaea a eukaryoty

Reference

  1. ^ de Bolster, M.W.G. (1997). "Glosář termínů používaných v bioanorganické chemii: protetické skupiny". Mezinárodní unie pro čistou a aplikovanou chemii. Archivovány od originál dne 2013-06-20. Citováno 2007-10-30.
  2. ^ Metzler DE (2001) Biochemistry. Chemické reakce živých buněk, 2. vydání, Harcourt, San Diego.
  3. ^ Nelson DL a Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3. vydání, Worth Publishers, New York
  4. ^ Campbell MK a Farrell SO (2009) Biochemistry, 6. vydání, Thomson Brooks / Cole, Belmont, Kalifornie
  5. ^ A b Joosten V, van Berkel WJ (2007). „Flavoenzymy“. Curr Opin Chem Biol. 11 (2): 195–202. doi:10.1016 / j.cbpa.2007.01.010. PMID  17275397.
  6. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (1979). "Nový koenzym z bakteriálních primárních alkohol dehydrogenáz". Příroda. 280 (5725): 843–4. doi:10.1038 / 280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz) PMID  471057
  7. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Pyridoxal fosfátové enzymy: mechanistické, strukturální a evoluční úvahy". Annu. Biochem. 73: 383–415. doi:10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  8. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "Rodina biotinových enzymů: konzervované strukturní motivy a přeskupení domén". Curr. Proteinový peptid. Sci. 4 (3): 217–29. doi:10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  9. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). „Mnoho tváří vitaminu B12: katalýza enzymy závislými na kobalaminu“. Annu. Biochem. 72: 209–47. doi:10,1146 / annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323.
  10. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Struktura, mechanismus a katalytická dualita enzymů závislých na thiaminu". Buňka. Mol. Life Sci. 64 (7–8): 892–905. doi:10.1007 / s00018-007-6423-5. PMID  17429582. S2CID  20415735.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  11. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biologie hemu ve zdraví a nemoci". Curr. Med. Chem. 11 (8): 981–6. doi:10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  12. ^ Mendel RR, Hänsch R (2002). „Molybdoenzymy a molybdenový kofaktor v rostlinách“. J. Exp. Bot. 53 (375): 1689–98. doi:10.1093 / jxb / erf038. PMID  12147719.
  13. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Buněčná biologie molybdenu". Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7): 621–35. doi:10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  14. ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). "Kyselina alfa-lipoová v metabolismu a nemoci jater". Free Radic. Biol. Med. 24 (6): 1023–39. doi:10.1016 / S0891-5849 (97) 00371-7. PMID  9607614.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)

externí odkazy