Autolysin - Autolysin

Autolysiny jsou endogenní lytici enzymy který rozbíjí peptidoglykan komponenty biologické buňky což umožňuje oddělení dceřiných buněk po dělení buněk.[1][2][3][4][5] Podílejí se na buněčném růstu, metabolismu buněčné stěny, dělení a dělení buněk, stejně jako na obratu peptidoglykanu a má podobnou funkci jako lysozymy.[6]

Autolysin je tvořen z prekurzorového genu, Atl. Amidázy (EC 3.5.1.28), gametolysin (EC 3.4.24.38) a glukosaminidáza jsou považovány za typy autolysinů.[4][6]

Funkce a mechanismy

Buněčná stěna peptidoglykanu a jejich zesítěné peptidy

Autolysiny existují ve všech bakterie obsahující peptidoglykan a jsou nekontrolovaně považovány za smrtící enzymy.[7] Zaměřují se na glykosidické vazby i na zesítěné peptidy peptidoglykánské matrice.[8] Peptidoglykánová matrice slouží ke stabilitě buněčné stěny, aby chránila před změnami turgoru a plní funkci pro imunologickou obranu.[9][10] Tyto enzymy štěpí peptidoglykanovou matrici na malé úseky, aby umožnily biosyntézu peptidoglykanu.[4] Autolysiny štěpí starý peptidoglykan, což umožňuje tvorbu novějšího peptidoglykanu pro růst a prodloužení buněk. Tomu se říká obrat buněčné stěny.[6] Autolysiny to dělají hydrolýzou p- (1,4) glykosidové vazby peptidoglykanové buněčné stěny a vazbou mezi N-acetylmuramoylovými zbytky a zbytky L-aminokyselin určitých glykopeptidů na buněčné stěně.[4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce:

Štěpení prolin - a hydroxyprolin - bohaté proteiny z Chlamydomonas buněčná stěna; také štěpí azocasein, želatina a Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala

Tento glykoprotein je přítomen v Chlamydomonas reinhardtii gamety.

Grampozitivní bakterie regulují autolysiny pomocí kyselina teichoová molekuly připojené k tetrapeptidu peptidoglykanové matrice.

The antibiotika komplestatin a corbomycin zabránit autolysinu v remodelaci buněčné stěny vazbou na peptidoglykan, a tím zastavit růst bakterií.[11] Amidové vazby mezi kmenovým peptidem a laktylovou částí muramoylového zbytku jsou štěpeny N-acetylmuramoyl-l-alanin amidázy a podílí se na buněčné separaci a disociaci buněčného septa.[4] Existuje 5 typů autolysinů, které přispívají k buněčné separaci dceřiných buněk, LytC, LytD, LytE a LytF.[6]

Ve studii provedené na myších byli ti, kteří byli imunizováni autolysinem, schopni přežít déle než infikované myši. Tato studie dokázala podpořit příspěvek autolysinu k virulenci a potenciálu antigenu vakcíny.[12]

Lýza mateřské buňky

N-acetylmuramoyl-L-alanin amidáza
Identifikátory
EC číslo3.5.1.28
Číslo CAS9013-25-6
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

LytC a CwlC jsou dva amidázy z rodiny LytC, která hydrolyzuje peptidoglykan stěny mateřské buňky, aby umožnila uvolnění zralé endospory. CwlC se nachází přímo ve stěně mateřské buňky.[6]

Pohyblivost

Exprese genů lytC, lytD a lytF společně vede k bičíkové motilitě a je řízena aktivitou faktoru sigma chemotaxis, σD. Aktivita tohoto faktoru sigma vrcholí na začátku stacionární fáze.[6]

Potenciální letalita

Autolysiny jsou přirozeně produkovány bakteriemi obsahujícími peptidoglykany, ale nadměrné množství degraduje peptidoglykanovou matrici a způsobí prasknutí buňky v důsledku osmotický tlak. Předchozí studie zjistily, že vedlejší produkty autolysinu během rozpadu buněčné stěny jsou vysoce imunogenní.[12] Při pozorování u bakterií Bacillus subtilis (B. subtilis) byla v buněčných stěnách nalezena potenciálně smrtelná množství autolysinu.[6] U Steptococcus pneumoniae (S. pneumoniae) bylo zjištěno, že N-acetylmuramoyl-l-alanin amidáza, autolyzin buněčné stěny, může pomáhat v patogenezi díky své schopnosti rozbít stěnu nebo lyžovat část napadajících pneumokoků a uvolnit potenciálně smrtelné toxiny do buňky. Vědci studovali funkci, strukturu a klonovací schopnost prostřednictvím Escherichia coli (E. coli) a také určili jeho nukleotidovou sekvenci.[12]

Rodiny

Rodina LytC amidázy

LytC

LytC a také LytD jsou považovány za dva hlavní autolysiny, které přispívají k růstu vegetativní buněčné stěny a tvoří 95% autolytické aktivity u B. subtilis. LytC se nachází v buněčné stěně. Bylo zjištěno, že LytB, neautolysin, zvyšuje aktivitu LytC.[6] LytC a LytA interagují a fungují společně pro lýzu a buněčnou smrt.[13]

Gametolysin
Identifikátory
EC číslo3.4.24.38
Číslo CAS97089-74-2
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

CwlC

CwlC se nachází ve stěně mateřské buňky a funguje pro lýzu stěny mateřské buňky.[6] CwlC nemá signální sekvenci, ale podílí se na pozdní sporulaci a je přítomna v buněčné stěně.[14][15] U B. subtilis bylo zjištěno, že CwlC je schopen hydrolyzovat jak vegetativní buněčné stěny, tak spor peptidoglykan.[14]

Rodina LytD glukosaminidázy

Tuto rodinu autolysinu tvoří pouze samotný LytD. Funkce LytD pro vegetativní růst. Autolytická aktivita se nachází v C-koncové oblasti s katalytickou doménou homologní s doménou glukosaminidázy. LytD se nachází v buněčné stěně. Aktivita LytD byla studována u B. subtilis a aktivita glukosaminidázy byla nalezena ve zralých glykanových řetězcích díky přítomnosti MurNAc na neredukujících koncích.[6]

Viz také

Reference

  1. ^ Jaenicke L, Kuhne W, Spessert R, Wahle U, Waffenschmidt S (prosinec 1987). „Lytické enzymy buněčné stěny (autolysiny) Chlamydomonas reinhardtii jsou (hydroxy) prolinově specifické proteázy“. European Journal of Biochemistry. 170 (1–2): 485–91. doi:10.1111 / j.1432-1033.1987.tb13725.x. PMID  3319620.
  2. ^ Buchanan MJ, Imam SH, Eskue WA, Snell WJ (leden 1989). „Aktivace proteázy degradující buněčnou stěnu, lysinu, během sexuální signalizace v Chlamydomonas: enzym je uložen jako neaktivní prekurzor s vyšší relativní molekulovou hmotností v periplazmě“. The Journal of Cell Biology. 108 (1): 199–207. doi:10.1083 / jcb.108.1.199. PMC  2115355. PMID  2910877.
  3. ^ Matsuda Y (1998). „Gametolysin“. In Barrett AJ, Rawlings ND, Woessner JF (eds.). Příručka proteolytických enzymů. London: Academic Press. str. 1140–1143.
  4. ^ A b C d E Clarke AJ (září 2018). „„ Dírkový “příběh dravých vezikul vnější membrány“. Canadian Journal of Microbiology. 64 (9): 589–599. doi:10.1139 / cjm-2017-0466. PMID  30169125.
  5. ^ Porayath C, Suresh MK, Biswas R, Nair BG, Mishra N, Pal S (duben 2018). „Adherence Staphylococcus aureus zprostředkovaná autolysinem s fibronektinem, želatinou a heparinem“. International Journal of Biological Makromolecules. 110: 179–184. doi:10.1016 / j.ijbiomac.2018.01.047. PMC  5864509. PMID  29398086.
  6. ^ A b C d E F G h i j Smith, Thomas J .; Blackman, Steve A .; Foster, Simon J. (02.02.2000). "Autolysins of Bacillus subtilis: multiple enzyms with multiple functions". Mikrobiologie. 146 (2): 249–262. doi:10.1099/00221287-146-2-249. ISSN  1350-0872. PMID  10708363.
  7. ^ Haghighat S, Siadat SD, Sorkhabadi SM, Sepahi AA, Mahdavi M (únor 2017). „Klonování, exprese a čištění autolysinu z methicilinu rezistentního Staphylococcus aureus: studie účinnosti a provokace u myší Balb / c“. Molekulární imunologie. 82: 10–18. doi:10.1016 / j.molimm.2016.12.013. PMID  28006655.
  8. ^ Atilano ML, Pereira PM, Vaz F, Catalão MJ, Reed P, Grilo IR, Sobral RG, Ligoxygakis P, Pinho MG, Filipe SR (duben 2014). „Bakteriální autolysiny upravují peptidoglykany na povrchu buněk, aby zabránily detekci vrozeným imunitním systémem Drosophila“. eLife. 3: e02277. doi:10,7554 / eLife.02277. PMC  3971415. PMID  24692449.
  9. ^ Zhang Y, Zhong X, Lu P, Zhu Y, Dong W, Roy S a kol. (Červenec 2019). „SS zprostředkovává separaci bakteriálních buněk během buněčného dělení a přispívá k plné virulenci u Streptococcus suis“. Veterinární mikrobiologie. 234: 92–100. doi:10.1016 / j.vetmic.2019.05.020. PMID  31213278.
  10. ^ Pazos M, Peters K (2019). „Peptidoglykan“. V Kuhn A (ed.). Bakteriální buněčné stěny a membrány. Subcelulární biochemie. 92. Springer International Publishing. str. 127–168. doi:10.1007/978-3-030-18768-2_5. ISBN  978-3-030-18767-5. PMID  31214986.
  11. ^ Culp EJ, Waglechner N, Wang W, Fiebig-Comyn AA, Hsu YP, Koteva K a kol. (Únor 2020). „Evoluce vedený objev antibiotik, která inhibují remodelaci peptidoglykanů“. Příroda. 578 (7796): 582–587. Bibcode:2020Natur.578..582C. doi:10.1038 / s41586-020-1990-9. PMID  32051588.
  12. ^ A b C Berry, AM; Lock, RA; Hansman, D; Paton, J. C. (1989). „Příspěvek autolysinu k virulenci Streptococcus pneumoniae“. Infekce a imunita. 57 (8): 2324–2330. doi:10.1128 / iai.57.8.2324-2330.1989. ISSN  0019-9567.
  13. ^ Garcia, Pedro; Gonzalez, Maria Paz; Garcia, Ernesto; Garcia, Jose Luis; Lopez, Rubens (červenec 1999). „Molekulární charakterizace prvního autolytického lysozymu Streptococcus pneumoniae odhaluje evoluční mobilní domény“. Molekulární mikrobiologie. 33 (1): 128–138. doi:10.1046 / j.1365-2958.1999.01455.x. ISSN  0950-382X. PMID  10411730.
  14. ^ A b Kuroda, A; Asami, Y; Sekiguchi, J (1993). "Molekulární klonování sporulačně specifického genu hydrolázy buněčné stěny Bacillus subtilis". Journal of Bacteriology. 175 (19): 6260–6268. doi:10.1128 / jb.175.19.6260-6268.1993. ISSN  0021-9193. PMC  206722. PMID  8407798.
  15. ^ Smith, TJ; Foster, SJ (1995). "Charakterizace zapojení dvou kompenzačních autolysinů do lýzy mateřské buňky během sporulace Bacillus subtilis 168". Journal of Bacteriology. 177 (13): 3855–3862. doi:10.1128 / jb.177.13.3855-3862.1995. ISSN  0021-9193. PMC  177106. PMID  7601853.

externí odkazy