Amidáza - Amidase
| Amidáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 rentgenová struktura nativní peptidové amidázy ze stenotrophomonas maltophilia při 1,4 a | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Amidáza | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| InterPro | IPR000120 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00494 | ||||||||
| SCOP2 | 1 cm / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 55 | ||||||||
| OPM protein | 1mt5 | ||||||||
| Membranome | 325 | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an amidáza (ES 3.5.1.4, acylamidáza, acyláza (zavádějící), amidohydroláza (nejednoznačná), deamináza (nejednoznačná), mastná acylamidáza, N-acetylaminohydroláza (nejednoznačná)) je enzym že katalyzuje the hydrolýza amidu:
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou amid monokarboxylové kyseliny a H2Ó, zatímco jeho dva produkty jsou monokarboxylát a NH3.
Tento enzym patří do rodiny hydrolázy, ty, které působí na vazby uhlík-dusík jiné než peptidové vazby, konkrétně v lineárních amidech. The systematické jméno této třídy enzymů je acylamid amidohydroláza. Mezi další běžně používaná jména patří acylamidáza, acyláza, amidohydroláza, deamináza, mastná acylamidáza, a N-acetylaminohydroláza. Tento enzym se účastní 6 metabolické cesty: močovinový cyklus a metabolismus aminoskupin, metabolismus fenylalaninu, metabolismus tryptofanu, metabolismus kyanoaminokyselin, degradace benzoátu koagulací, a degradace styrenu.
Amidázy obsahují a konzervovaný úsek přibližně 130 aminokyseliny známý jako AS sekvence. Jsou velmi rozšířené a nacházejí se v obou prokaryoty a eukaryoty. TAK JAKO enzymy katalyzovat the hydrolýza z amide vazby (CO-NH2), i když se rodina značně rozcházela Podklad specifičnost a funkce. Tyto enzymy si nicméně udržují základní strukturu alfa / beta / alfa, kde jsou topologie N- a C-terminálních polovin podobné. AS enzymy charakteristicky mají a vysoce konzervativní C-terminální oblast bohatá na serin a glycinové zbytky, ale bez kyselina asparagová a histidin zbytky, proto se liší od klasického serinu hydrolázy. Tyto enzymy mají jedinečný, vysoce konzervovaný Ser-Ser-Lys katalytická triáda používá se pro hydrolýzu amidů, i když katalytický mechanismus pro acyl-enzym středně pokročilí tvorba se může mezi enzymy lišit.[1]
Mezi příklady enzymů obsahujících signaturu AS patří:
- Peptid amidáza (Pam),[1] který katalýzy hydrolýza C-koncové amidové vazby peptidy.
- Mastné kyseliny amidové hydrolázy,[2] který hydrolyzovat mastná kyselina uprostřed substráty (např. kanabinoid anandamid a oleamid indukující spánek), čímž se reguluje hladina a doba trvání signalizace indukovaný tímto různorodým třída z lipid vysílače.
- Malonamidáza E2,[3] který katalýzy hydrolýza malonamátu na malonát a amoniak, která se podílí na doprava pevné dusík od bakteroidů po rostlina buňky v symbiotický metabolismus dusíku.
- Podjednotka A Glu-tRNA (Gln) amidotransferázy,[4] A heterotrimerní enzym, který katalyzuje tvorbu Gln-tRNA (Gln) transamidací misacylované Glu-tRNA (Gln) prostřednictvím amidolýzy glutamin.
Strukturální studie
 | Tato část musí být aktualizováno. (Květen 2017) |
Ke konci roku 2018 162 struktur byly vyřešeny pro tuto rodinu, ke které lze přistupovat na Pfam.
Reference
- ^ A b Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (prosinec 2004). "Sondování mechanismu katalytické triády Ser-Ser-Lys peptidové amidázy: výpočetní studie základního stavu, přechodového stavu a meziproduktu". Biochemie. 43 (50): 15657–72. doi:10.1021 / bi049025r. PMID 15595822.
- ^ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (prosinec 2006). „Druhý amid hydroxidu mastné kyseliny s proměnlivým rozdělením mezi placentární savce“. J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. doi:10,1074 / jbc.M606646200. PMID 17015445.
- ^ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (červen 2002). „Struktura malonamidázy E2 odhaluje novou katalytickou triádu Ser-cisSer-Lys v novém záhybu serinhydrolázy, který v přírodě převládá“. EMBO J.. 21 (11): 2509–16. doi:10.1093 / emboj / 21.11.2509. PMC 126024. PMID 12032064.
- ^ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (prosinec 2002). "Exprese, čištění a krystalizace glutamyl-tRNA (Gln) specifické amidotransferázy z Bacillus stearothermophilus". Mol. Buňky. 14 (3): 374–81. PMID 12521300.
Další čtení
- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). „Osud určitých organických kyselin a amidů u králíka. 7. Amidáza králičích jater“. Biochem. J. 44 (5): 618–625. doi:10.1042 / bj0440618.
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). „Osud určitých organických kyselin a amidů u králíka. 11 Další pozorování hydrolýzy amidů tkáňovými extrakty“. Biochem. J. 47 (3): 294–299. doi:10.1042 / bj0470294. PMC 1275209. PMID 14800883.
| Tento EC 3.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |