Tafazzin - Tafazzin

TAZ
Identifikátory
AliasyTAZ, BTHS, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, tafazzin
Externí IDOMIM: 300394 MGI: 109626 HomoloGene: 37264 Genové karty: TAZ
Umístění genu (člověk)
X chromozom (lidský)
Chr.X chromozom (lidský)[1]
X chromozom (lidský)
Genomická poloha pro TAZ
Genomická poloha pro TAZ
KapelaXq28Start154,411,524 bp[1]
Konec154,421,726 bp[1]
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

6901

66826

Ensembl

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

UniProt

Q16635

n / a

RefSeq (mRNA)

NM_001173547
NM_001242615
NM_001242616
NM_001290738
NM_181516

RefSeq (protein)

NP_000107
NP_001290394
NP_851828
NP_851829
NP_851830

n / a

Místo (UCSC)Chr X: 154,41 - 154,42 MbChr X: 74,28 - 74,29 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš
Tafazzin
Identifikátory
SymbolTAZ
InterProIPR000872
Membranome459

Tafazzin je protein že u lidí je kódován TAZ gen.[5] Tafazzin je vysoce exprimován v srdeční a kosterní sval a funguje jako fosfolipid -lysofosfolipid transacyláza (patří fosfolipid: diacylglycerol acyltransferázy ).[6][7] Katalyzuje remodelaci nezralých kardiolipin do své zralé kompozice obsahující převahu tetralinoleoylových skupin.[8] Několik různých izoformy tafazzinového proteinu se vyrábí z TAZ gen. Vyrábí se dlouhá forma a krátká forma každé z těchto izoforem; krátká forma postrádá a hydrofobní vedoucí sekvence a může existovat jako cytoplazmatický protein spíše než být vázané na membránu. Byly popsány i jiné alternativně sestřižené přepisy, ale úplná povaha všech těchto přepisů není známa. Většina izoforem se nachází ve všech tkáních, ale některé se nacházejí pouze v určitých typech buněk.[9][5] Mutace v TAZ gen byl spojován s mitochondriálním nedostatkem, Barthův syndrom, dilatační kardiomyopatie (DCM), hypertrofický DCM, endokardiální fibroelastóza, nekomplikace levé komory (LVNC), rakovina prsu, papilární karcinom štítné žlázy, nemalobuněčný karcinom plic, gliom, rakovina žaludku, novotvary štítné žlázy, a rakovina konečníku.[5][10][11][12]

Je důležité si uvědomit, že TAZ Gen je často zaměňován s proteinem nazývaným TAZ (transkripční koaktivátor s motivem vázajícím PDZ, protein 50 kDA). který je součástí Cesta hrocha a zcela nesouvisí s požadovaným genem. Protein TAZ dráhy hrocha má oficiální genový symbol WWTR1.

Struktura

The TAZ gen se nachází na q rameno z chromozom X na pozici 28 a zabírá 10,208 základní páry.[5] The TAZ Gen produkuje 21,3 kDa protein složený z 184 aminokyseliny.[13][14] Bylo zjištěno, že struktura kódovaného proteinu se liší N konec a centrální region, což jsou dva funkčně významné regiony. Zbytek 30 hydrofobní protáhnout se na N konec může fungovat jako membránová kotva, která neexistuje v nejkratších formách tafazzinů. Druhá oblast je proměnná exponovaná smyčka umístěná mezi aminokyseliny 124 a 195 ve střední oblasti. Tento hydrofilní Je známo, že tato oblast interaguje s jinými proteiny. TAZ nemá žádnou podobnost s jinými proteiny.[15] Poločas tafazzinu je jen 3–6 hodin, což je podstatně kratší čas než u většiny mitochondriálních proteinů, což může vysvětlit výzkumné potíže při studiu jeho struktury.[16]

Předpokládané místo vázající fosfolipidy, které je aktivním místem Tafazzinu, je rozštěp 57 aminokyselin se dvěma otevřenými konci a pozitivně nabitými zbytky.[17] Kromě toho se tafazzin lokalizuje na membránové letáky směřující k mezimembránový prostor (IMS), což je pro předělávání.[18][19] Tafazzin se liší od fosfolipázy v tom, že obsahuje konzervovaný histidin zbytek, His-77, jako součást konzervovaného motivu HX4D viděného v acyltransferázy. Tento motiv je zodpovědný za usnadnění mechanismu Asp-His dyadu, který je vidět u mnoha serinové proteázy.[20] Bylo identifikováno mnoho jedinečných forem tafazzinu s délkami od 129 do 292 aminokyselin.[15] Tafazzin má nejméně 4 různé izoformy. Má molekulovou hmotnost kolem 35 kDa, ale může se také objevit v nižších molekulových hmotnostech kvůli rozdílům druhů v expresi izoforem. Na základě patogenních mechanismů ztráty funkce každé mutace bylo klasifikováno 7 funkčních tříd mutací TAZ.[21]

The TAZ gen obsahuje dva peptidy nezávisle na tom Aktivní stránky pro směrování proteinu do mitochondrií, tvorba zbytků 84-95 in exon 3 a rezidua 185-200 v cílech exonu 7/8.[22] Tafazzin se lokalizuje s periferním spojením s membránovými letáky mezi vnitřní mitochondriální membrána (IMM) a vnější mitochondriální membrána (OMM) směřující k mezimembránový prostor (IMS).[18][19] Charakteristické mezifázové ukotvení Tafazzinu je dosaženo jeho hydrofobní sekvence ze zbytků 215-232.[23] Nakonec translocase vnější membrány (TOM) a translocase vnitřní membrány (TIM) zprostředkovává pohyb a vložení tafazzinu do OMM a ukotvení k IMM.[23]

Funkce

The TAZ Gen poskytuje pokyny pro produkci proteinu zvaného tafazzin, který je lokalizován na mitochondrie, energetická centra buněk. Aktivita tafazzin-transacylázy je zodpovědná za remodelaci kardiolipinu, což je rozhodující pro udržení struktury a funkce vnitřní mitochondriální membrány. Má také jedinečnou schopnost acylové specificity a snímání zakřivení membrány.[24]

Transacyláza (přestavba)

Po jeho syntéze nemůže kardiolipin vykonávat své správné funkce, dokud nebude aktivně přestavěn. Tafazzin, acyl-specifická transferáza, katalyzuje reakci přenosu acylu mezi fosfolipidy a lysofosfolipidy způsobem nezávislým na CoA. Proces remodelace kardiolipinu zahrnuje dosažení konečné acylové kompozice, kterou jsou především linoleoylové zbytky.[7][25] TAZ interaguje s nezralým kardiolipin přidáním mastné kyseliny kyselina linolová, který katalyzuje přestavba kardiolipinu. Remodelace se dosahuje transacylací nebo cyklem deacylace-reacylace. Cyklus deacylace-reacylace, známý také jako Landsův cyklus, začíná deacylací zprostředkovanou fosfolipázou Cldl za vzniku monolysocardiolipinu (MLCL).[26] MLCL je reacylován tafazzinem v jednokrokové reakci, která přenáší skupinu kyseliny linolové z fosfatidylcholinu (PC), čímž je dokončen cyklus CL deacylace-reacylace.[7][27] Naproti tomu transacylace zahrnuje převod a kyselina linolová skupina z fosfatidylcholin (PC) do MLCL. Taková enzymatická aktivita tvoří lyso-PC a CL a obohacuje specifický acylový řetězec kardiolipinu. Ukázalo se, že tento proces je specifický pro PC obsahující linoleoyl. Tyto procesy remodelace se mění kardiolipin do zralé kompozice, která obsahuje převahu tetralinoleoylových skupin. Remodelace CL u savců vyžaduje další enzymy, jako je monolysocardiolipin acyltransferáza (MLCLAT), acyl-CoA: lysocardiolipin acyltransferáza (ALCAT) a fosfolipáza.[28] Tento proces umožňuje správnou funkci kardiolipin.[8][9][29]

Acylová specificita a zakřivení snímání

Ukázalo se, že tafazzin při remodelaci CL má jasnou preferenci PC obsahujícího linoleoyl při tvorbě zralého CL.[30] Tato specificita vede ke zralému složení CL, které obsahuje převahu tetralinoleoylových skupin, což vede k obohacení tetralinoleoyl-kardiolipinu (CL4).[29] Uvádí se, že preference lineoylových skupin je desetkrát větší než u oleoylových skupin a dvacetkrát vyšší než u arachidonoylových skupin.[7] Konfliktní vysvětlení této preference zahrnoval příčinu z minimalizace energie s vlivy okolního mikroprostředí, známou jako hypotéza termodynamické remodelace,[31] nebo inherentní enzymatická preference tafazzinu pro specifické acylové zbytky.[19]

Tafazzin a kardiolipin v mitochondriální struktuře a funkci

Kardiolipin je komplex glycerofosfolipid který obsahuje 4 acylové skupiny spojené se třemi glycerol moietie lokalizovanými v mitochondriální vnitřní membrána. Tyto acylové skupiny zahrnují kyselina olejová a kyselina linolová. Díky tomuto složení má kardiolipin kuželovou strukturu, která umožňuje tzv. Zakřivení membrány cristae. CL dále hraje důležitou roli v oxidační fosforylace stabilizací komplexů řetězce s jejich vazbami mezi acylovými řetězci,[29] vazba na c-kroužky ATP syntázy pro správnou funkci,[32] udržování tvorby superkomplexu dýchacího řetězce s proteiny lokalizovanými ve vnitřní mitochondriální matrici včetně translokázy ATP / ADP, nosiče pyruvátu, nosiče karnitinu a všech komplexů dýchacích řetězců (I, III, IV, V).[33][34][35] Kardiolipin také usnadňuje zachycování protonů v mezimembránový prostor pomoci ATP syntáza při směrování protonů do mitochondriální matice. Správně vytvořený CL je zásadní pro udržení mitochondriálního tvaru, produkce energie a transportu bílkovin v buňkách,[9] a remodelace tafazzinem pomáhá při odstraňování a nahrazování acylových řetězců poškozených oxidačním stresem.[36] V době apoptóza a podobné procesy je známo, že CL působí jako platforma pro proteiny a další mechanismy zapojené do jeho interakcí s členy rodiny Bcl-2, kaspázami, Bid, Bax a Bak.[37]

Klinický význam

Mutace v TAZ Tento gen byl spojován s řadou mitochondriálních deficitů a souvisejících poruch, včetně Barthova syndromu, dilatační kardiomyopatie (DCM), hypertrofické DCM, endokardiální fibroelastózy a nekompakce levé komory (LVNC).[5] TAZ byl také spojován s různými druhy rakoviny, včetně rakovina prsu, papilární karcinom štítné žlázy a nemalobuněčný karcinom plic, gliom, rakovina žaludku, novotvary štítné žlázy, a rakovina konečníku.[10][11][12]

Barthův syndrom

Barthův syndrom (BTHS) je onemocnění spojené s X způsobené mutacemi v TAZ gen.[38] Více než 160 mutací v TAZ gen byly spojeny s touto chorobou. Jedná se o vzácné onemocnění, které se vyskytuje u 1 z každých 300 000 až 400 000 živě narozených dětí, i když je všeobecně známo, že je nedostatečně diagnostikováno.[39][40] Ačkoli se BTHS vyskytuje téměř výlučně u mužů, byl zjištěn jeden identifikovaný případ BTHS u pacientky.[41] Tafazzin je zodpovědný za remodelaci fosfolipidu kardiolipin (CL),[42] podpisový lipid mitochondriální vnitřní membrány. TAZ genové mutace, které způsobují Barthův syndrom, vedou k produkci proteinů tafazzinu s malou nebo žádnou funkcí. Jako výsledek, kyselina linolová není přidán do kardiolipin, který narušuje normální mitochondriální tvar a funkci, včetně produkce energie a transportu bílkovin. Pacienti s Barthovým syndromem vykazují vady kardiolipin metabolismus, včetně aberantních kardiolipin mastné acylové složení, akumulace monolysocardiolipin (MLCL) a snížený celkový počet kardiolipin úrovně.[43][44] To může vést k akutní metabolická dekompenzace a náhlá smrt. Papírové kapesníky s vysokou energetickou náročností, jako je srdce a další svaly, jsou nejvíce náchylní k buněčné smrti v důsledku snížené produkce energie v mitochondriích a transportu bílkovin.

Navíc ovlivněn bílé krvinky mají abnormálně tvarované mitochondrie, které by mohly zhoršit jejich schopnost růst (proliferovat) a dozrávat (rozlišovat), což vede k oslabení imunitní systém a opakující se infekce. Dysfunkční mitochondrie pravděpodobně vedou k dalším známkám a příznakům Barthova syndromu.[9]

Fenotypy Barthova syndromu zahrnuje širokou škálu, s kardiovaskulární, muskuloskeletální, neurologický, metabolické, a hematologické důsledky.[45][46][47] Mezi běžné klinické projevy patří:[9][38]

Mezi další funkce patří Hypertrofické kardiomyopatie izolovaná nekompakce myokardu levé komory (INVM), ventrikulární arytmie, zpoždění motoru, špatná chuť k jídlu, únava a nesnášenlivost cvičení, hypoglykémie, laktátová acidóza, hyperamonémie a dramatický pozdní růst dohánění po zpoždění růstu v dětství.[38]

Mutace c.348C> T vedla k dilataci kardiomyopatie s nekompakcí komorové myokard.[48] Pacient s a mutace posunu snímků z c.227delC zobrazilo příznaky neutropenie, kardiomegalie a další běžné příznaky Barthova syndromu.[49] Další mutace c.C153G vedla k těžkému metabolismu acidóza, kardiomegalie a další hlavní příznaky Barthův syndrom.[50]

Neexistuje žádná známá léčba BTHS a léčba BTHS je spletitá a zpožděná kvůli různým fenotypům nemoci a její naprosté složitosti.[40] Mnoho léčby se tedy zaměřuje spíše na kardiovaskulární a metabolické poruchy než na léčbu samotného symptomu. Elamipretid, agent, který chrání CL před oxidační poškození udržovat mitochondriální cristae a oxidační fosforylace, je v současné době testován v klinických studiích.[51][52] Dále dietní mastné kyseliny byly použity k vylepšení bioenergetika a srdeční funkce v BTHS.[53] Těžké projevy symptomů u pacientů s BTHS však vyžadují transplantaci srdce. Statistiky ukazují devět ze 73 (12%) přežívajících pacientů, kteří podstoupili srdeční transplantaci při poslední aktualizaci.[54][47] Transplantace srdce u pacientů s BTHS byla obecně úspěšná.[47]

Kardiovaskulární patologie

Kardiomyopatie je výrazným rysem Barthova syndromu. Změna v acylový řetězec složení a peroxidace lipidů způsobené vadným tafazzinem může způsobit vadné sarkomér akce, která může vést k nedostatečnému rázu, silně oslabené tkáni, zvětšené levé komoře, částečné nebo neúplné kontrakci a snížení ejekčního objemu. Tyto důsledky přispívají ke kardiomyopatii fenotypy Barthova syndromu, poznamenáno oslabeným srdcem a sníženou kontraktilitou.[35][55] Alternativně, reaktivní formy kyslíku (ROS) byl navržen jako primární příčina kardiovaskulárních poruch u BTHS.[56]

Kardiomyopatie u BTHS se projevuje na různých úrovních. Kohortní studie pacientů s BTHS ukázala 41,5% všech diagnostikovaných kardiomyopatií v rozmezí od narození do jednoho měsíce věku a 95% vykazovalo anamnézu kardiomyopatie.[54] Dále se vyskytly případy s mírnou nebo pozdní kardiomyopatií, jako jsou dva infantilní pacienti bez kardiomyopatických fenotypů v době diagnózy.[57] Kardiomyopatie v Barthův syndrom je primárně vystaven v několika formách, včetně dilatační kardiomyopatie (DCM), stav levé komory, při kterém se srdce oslabuje a zvětšuje, a proto nemůže účinně pumpovat krev. Výsledné snížení průtoku krve může vést k otokům nohou a břicha, tekutině v plicích a zvýšenému riziku krevní sraženiny.[9] Některé mutace v TAZ gen způsobují dilatovanou kardiomyopatii bez dalších rysů Barthova syndromu. LVNC je stav, při kterém má levá komora charakterizovaná houbovitou strukturou na stěně komory výrazné trabekulace a hluboká intertrabekulární vybrání.[58] INVM nastává, když se dolní levá komora srdce (levá komora) nevyvíjí správně. V INVM je srdeční sval oslabený a nemůže účinně pumpovat krev, což často způsobuje srdeční selhání.[59][35] Abnormální srdeční rytmy (arytmie ).

Muskuloskeletální patologie

Muskuloskeletální patologie je u pacientů s BTHS vystaven v různých formách. Běžný fenotyp je obecná i lokální slabost. Slabost se projevuje jako zjevná svalová slabost a zvýšená námahová únava v důsledku kosterní myopatie. Zhoršuje se, když je přítomen u kardiovaskulární příznaky Barthův syndrom.[60] Mezi další příznaky muskuloskeletální patologie patří hypotonie, zpožděný vývoj motoru, nízká postava a obličejová dysmorfie v různé míře.[61] Dále se ukázalo, že u pacientů s BTHS se projevuje nižší posun hmotnosti, délky a výšky vzhledem k normální populaci.

Léčba vývojových zpoždění zahrnovala suplementaci kukuřičným škrobem jako alternativní zdroj glukózy.[47] Metabolické nedostatky byly léčeny orálně arginin a karnitin suplementace, u které bylo prokázáno, že u některých pacientů zlepšuje srdeční funkce a svalovou slabost.[62][63][64] Nebylo však zveřejněno žádné formální posouzení užitečnosti doplňků karnitinu a argininu a jeho použití bylo účinné pouze u pacientů se specifickými nedostatky.[62][64]

Neurologická patologie

Kognitivní poruchy jsou u pacientů s BTHS v různé míře běžné. Zatímco vyšší výskyt kognitivních poruch[65] a mírné potíže s učením a řečí[54] se často projevují, mnoho pacientů s BTHS také vykazovalo normální kognitivní schopnosti.[61] To ukazuje omezené neurologické zapojení do BTHS, a to navzdory zásadním rolím tafazzinu v mitochondriální respiraci mozku a normální kognitivní funkci.[66] Jedna studie ukázala, že mozek má odlišné složení CL, s rozmanitějším a méně tetralinoleoyl-závislým CL. Tato kompozice snižuje potřebu remodelace CL, což vede k kompozici méně závislé na tafazzinu.[29] Další studie zjistila, že mozek má vyšší koncentraci nasycených látek acyl řetězy.[67] Nakonec má mozek vyšší ROS schopnost úklidu, která umožňuje obcházení škodlivých účinků ROS.[66] Tato zjištění vysvětlují neurologické fenotypy u pacientů s BTHS.[68]

Metabolické poruchy

Metabolické poruchy v BTHS jsou vystaveny ve formě 3-methylglutakonová acidurie (3-MGA), stav charakterizovaný zvýšenou hladinou organických kyselin v moči, včetně Kyselina 3-methylglutakonová, Kyselina 3-methylglutarová a kyselina 2-ethyl-hydrakrylová.[69] Zatímco 3-MGA se u pacientů s BTHS z velké části vylučuje, u některých pacientů bylo zjištěno, že mají normální hladinu organických kyselin v moči.[70] Zahrnuje léčbu 3-MGA a metabolické nedostatky riboflavin nebo koenzym Q10, které prokázaly významné zlepšení u pacientů.[69]

Hematologická patologie

Hlavní hematologické patologie u pacientů s BTHS je neutropenie, což je stav charakterizovaný poklesem celkového počtu neutrofily v oběhu s nárůstem monocyty a eosinofily a žádné výkyvy v lymfocyty.[47] Prezentace neutropenie se mění od mírné po těžkou, cyklickou až necyklickou a přerušovanou až chronickou.[71] Absolutní počet neutrofilů <500 / μL, definovaný jako těžká chronická neutropenie (SCN), je nejškodlivější formou.[72]

Rakovina

TAZ bylo zjištěno, že je vysoce vyjádřen v rakovina žaludku buňky odolné vůči cisplatina. Bylo zjištěno, že tato rezistence je způsobena získanou schopností rakovinných buněk podstoupit epiteliálně-mezenchymální přechod (EMT). Zjištění, že TAZ se podílí na indukci EMT a její vysoké hladiny v těchto rakovinných buňkách mohou ukazovat na její účast na rakovině žaludku.[10][11] TAZ nadměrná exprese byla spojena s rakovinou konečníku,[73] rakovina prostaty,[74] novotvar štítné žlázy,[75] a rakovina děložního čípku.[12] Ve studii se 140 švédskými pacienty s rakovinou konečníku TAZ nadměrná exprese byla spojena se zvýšením exprese onkogenů (FXYD-3 a Livin). Bylo také zjištěno, že zvyšuje antiapoptotickou odpověď buněk a abnormální růst buněk a bylo dokonce zjištěno, že je indikátorem stadia, typu a progrese rakoviny konečníku.[73] Úrovně navíc TAZ byly spojeny s radioterapeutickou odpovědí pacientů, což potenciálně nabízí pohled na recidivu rakoviny u pacientů.[73] Potenciální spojení mezi PI3K a TAZ označuje možnou asociaci mezi signalizací PI3K a TAZ protože oba byli vysoko v PTEN mutantní rakovinové buňky.[10] U rakoviny prostaty bylo prokázáno, že CL, který je remodelován tafazzinem, má vysoký obsah kyseliny palmitolejové, u které bylo zjištěno, že má schopnost stimulovat proliferaci buněk rakoviny prostaty a snižovat rychlost apoptózy.[74] U novotvaru štítné žlázy TAZ umožňuje odlišení folikulárních adenomů od folikulárních karcinomů,[75] zatímco u rakoviny děložního čípku se hladiny tafazzinu zvýšily z normální tkáně na skvamózní intraepiteliální léze na skvamózní karcinom děložního čípku. Na základě studií o progresi rakoviny děložního čípku se věří TAZ může vyvolat rakovinu inhibicí apoptózy a podporou růstu, životaschopnosti a tumorigeneze rakovinných buněk.[12]

Interakce

Ukázalo se, že tafazzin má interakce protein-protein s následujícími a dalšími.[76][38]

Dějiny

Protein objevil v roce 1996 italština vědci Silvia Bione et al..[15] Vzhledem ke složitému postupu vyžadovanému k identifikaci tafazzinu byl protein pojmenován Tafazzi, italská komediální postava, která si nadšeně bije do rozkroku plastovou lahví.

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000102125 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000009995 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b C d E „Entrez Gene: tafazzin“. Tento článek včlení text z tohoto zdroje, který je v veřejná doména.
  6. ^ Xu Y, Zhang S, Malhotra A, Edelman-Novemsky I, Ma J, Kruppa A a kol. (Říjen 2009). „Charakterizace variant spojování tafazzinu od lidí a ovocných mušek“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (42): 29230–9. doi:10.1074 / jbc.M109.016642. PMC  2781466. PMID  19700766.
  7. ^ A b C d Xu Y, Malhotra A, Ren M, Schlame M (prosinec 2006). „Enzymatická funkce tafazzinu“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (51): 39217–24. doi:10,1074 / jbc.M606100200. PMID  17082194.
  8. ^ A b Acehan D, Vaz F, Houtkooper RH, James J, Moore V, Tokunaga C a kol. (Leden 2011). „Poruchy srdečního a kosterního svalstva u myšího modelu lidského Barthova syndromu“. The Journal of Biological Chemistry. 286 (2): 899–908. doi:10.1074 / jbc.M110.171439. PMC  3020775. PMID  21068380.
  9. ^ A b C d E F „TAZ“. Genetická domácí reference. NCBI. Tento článek včlení text z tohoto zdroje, který je v veřejná doména.
  10. ^ A b C d Huang W, Lv X, Liu C, Zha Z, Zhang H, Jiang Y a kol. (Červenec 2012). „N-koncový fosfodegron cílí na protein TAZ / WWTR1 pro degradaci závislou na SCFβ-TrCP v reakci na inhibici fosfatidylinositol 3-kinázy“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (31): 26245–53. doi:10.1074 / jbc.M112.382036. PMC  3406709. PMID  22692215.
  11. ^ A b C Ge L, Li DS, Chen F, Feng JD, Li B, Wang TJ (červenec 2017). „Nadměrná exprese TAZ je spojena s epiteliálně-mezenchymálním přechodem v buňkách rakoviny žaludku rezistentních na cisplatinu“. International Journal of Oncology. 51 (1): 307–315. doi:10.3892 / ijo.2017.3998. PMID  28534974.
  12. ^ A b C d Chen M, Zhang Y, Zheng PS (2017). „Tafazzin (TAZ) podporuje tumorigenicitu buněk rakoviny děložního čípku a inhibuje apoptózu“. PLOS ONE. 12 (5): e0177171. Bibcode:2017PLoSO..1277171C. doi:10.1371 / journal.pone.0177171. PMC  5425199. PMID  28489874.
  13. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS a kol. (Říjen 2013). „Integrace biologie a medicíny srdečního proteomu pomocí specializované znalostní databáze“. Výzkum oběhu. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC  4076475. PMID  23965338.
  14. ^ „TAZ Tafazzin“. Znalostní databáze Atlas srdečních organelárních proteinů (COPaKB).
  15. ^ A b C Bione S, D'Adamo P, Maestrini E, Gedeon AK, Bolhuis PA, Toniolo D (duben 1996). „Nový gen vázaný na X, G4.5., Je zodpovědný za Barthův syndrom“. Genetika přírody. 12 (4): 385–9. doi:10.1038 / ng0496-385. PMID  8630491. S2CID  23539265.
  16. ^ Xu Y, Malhotra A, Claypool SM, Ren M, Schlame M (březen 2015). „Tafazziny z Drosophily a savčích buněk se shromažďují ve velkých proteinových komplexech s krátkým poločasem rozpadu“. Mitochondrie. 21: 27–32. doi:10.1016 / j.mito.2015.01.002. PMC  4693151. PMID  25598000.
  17. ^ Hijikata A, Yura K, Ohara O, Go M (červen 2015). „Strukturální a funkční analýzy mutací způsobujících Barthův syndrom a alternativní sestřih v doméně tafazzin acyltransferázy“. Meta gen. 4: 92–106. doi:10.1016 / j.mgene.2015.04.001. PMC  4412953. PMID  25941633.
  18. ^ A b Gawrisch K (říjen 2012). „Tafazzin snímá zakřivení“. Přírodní chemická biologie. 8 (10): 811–2. doi:10.1038 / nchembio.1068. PMC  3478944. PMID  22987008.
  19. ^ A b C Abe M, Hasegawa Y, Oku M, Sawada Y, Tanaka E, Sakai Y, Miyoshi H (červenec 2016). "Mechanismus pro remodelaci složení acylového řetězce kardiolipinu katalyzovaného Saccharomyces cerevisiae Tafazzin". The Journal of Biological Chemistry. 291 (30): 15491–502. doi:10,1074 / jbc.M116.718510. PMC  4957036. PMID  27268057.
  20. ^ Tang Y, Xia H, Li D (2018). Cao Y (ed.). "Membránová fosfolipidová biosyntéza v bakteriích". Pokroky v membránových proteinech. Springer Singapur: 77–119. doi:10.1007/978-981-13-0532-0_4. ISBN  9789811305313.
  21. ^ Whited K, Baile MG, Currier P, Claypool SM (únor 2013). „Sedm funkčních tříd mutace Barthova syndromu“. Lidská molekulární genetika. 22 (3): 483–92. doi:10,1093 / hmg / dds447. PMC  3606006. PMID  23100323.
  22. ^ Dinca AA, Chien WM, Chin MT (leden 2018). „Identifikace nových mitochondriálních lokalizačních signálů u lidského Tafazzinu, příčiny dědičné kardiomyopatické poruchy, Barthův syndrom“. Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 114: 83–92. doi:10.1016 / j.yjmcc.2017.11.005. PMC  5801207. PMID  29129703.
  23. ^ A b Herndon JD, Claypool SM, Koehler CM (prosinec 2013). „Taz1p transacyláza je importována a tříděna do vnější mitochondriální membrány přes doménu membránové kotvy“. Eukaryotická buňka. 12 (12): 1600–8. doi:10.1128 / EC.00237-13. PMC  3889572. PMID  24078306.
  24. ^ Epand RM, D'Souza K, Berno B, Schlame M (leden 2015). "Modulace membránového zakřivení aktivity proteinu stanovená NMR". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1848 (1 Pt B): 220–8. doi:10.1016 / j.bbamem.2014.05.004. PMID  24835017.
  25. ^ Minkler PE, Hoppel CL (duben 2010). „Separace a charakterizace molekulárních druhů kardiolipinu vysoce výkonnou kapalinovou chromatografií a hmotnostní spektrometrií s iontovými páry na reverzní fázi“. Journal of Lipid Research. 51 (4): 856–65. doi:10.1194 / jlr.D002857. PMC  2842139. PMID  19965604.
  26. ^ Beranek A, Rechberger G, Knauer H, Wolinski H, Kohlwein SD, Leber R (duben 2009). "Identifikace kardiolipin-specifické fosfolipázy kódované genem CLD1 (YGR110W) v kvasinkách". The Journal of Biological Chemistry. 284 (17): 11572–8. doi:10,1074 / jbc.M805511200. PMC  2670162. PMID  19244244.
  27. ^ Schlame M (březen 2013). "Remodelace kardiolipinu a funkce tafazzinu". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - molekulární a buněčná biologie lipidů. 1831 (3): 582–8. doi:10.1016 / j.bbalip.2012.11.007. PMID  23200781.
  28. ^ Ye C, Shen Z, Greenberg ML (duben 2016). „Remodelace kardiolipinu: regulační uzel pro modulaci metabolismu a funkce kardiolipinu“. Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 48 (2): 113–23. doi:10.1007 / s10863-014-9591-7. PMC  4449329. PMID  25432572.
  29. ^ A b C d Houtkooper RH, Turkenburg M, Poll-The BT, Karall D, Pérez-Cerdá C, Morrone A, et al. (Říjen 2009). "Tajemná role tafazzinu v metabolismu kardiolipinů". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1788 (10): 2003–14. doi:10.1016 / j.bbamem.2009.07.009. PMID  19619503.
  30. ^ Schlame M, Xu Y, Ren M (březen 2017). „Základ pro acylovou specificitu v reakci na Tafazzin“. The Journal of Biological Chemistry. 292 (13): 5499–5506. doi:10.1074 / jbc.M116.769182. PMC  5392692. PMID  28202545.
  31. ^ Schlame M, Acehan D, Berno B, Xu Y, Valvo S, Ren M a kol. (Říjen 2012). „Fyzikální stav lipidových substrátů poskytuje transafilační specificitu pro tafazzin“. Přírodní chemická biologie. 8 (10): 862–9. doi:10.1038 / nchembio.1064. PMC  3699345. PMID  22941046.
  32. ^ Mehdipour AR, Hummer G (srpen 2016). „Kardiolipin utěsňuje ATP syntázu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (31): 8568–70. doi:10.1073 / pnas.1609806113. PMC  4978257. PMID  27439859.
  33. ^ Hoffmann B, Stöckl A, Schlame M, Beyer K, Klingenberg M (leden 1994). „Aktivita rekonstituovaného ADP / ATP nosiče má absolutní požadavek na kardiolipin, jak je ukázáno u cysteinových mutantů.“ The Journal of Biological Chemistry. 269 (3): 1940–4. PMID  8294444.
  34. ^ Haines TH, Dencher NA (září 2002). "Cardiolipin: protonový pasti pro oxidativní fosforylaci". FEBS Dopisy. 528 (1–3): 35–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (02) 03292-1. PMID  12297275. S2CID  39841617.
  35. ^ A b C Barth PG, Valianpour F, Bowen VM, Lam J, Duran M, Vaz FM, Wanders RJ (květen 2004). „X-vázaná kardioskeletální myopatie a neutropenie (Barthův syndrom): aktualizace“. American Journal of Medical Genetics. Část A. 126A (4): 349–54. doi:10,1002 / ajmg.a.20660. PMID  15098233. S2CID  25566280.
  36. ^ Baile MG, Sathappa M, Lu YW, Pryce E, Whited K, McCaffery JM a kol. (Leden 2014). „Nerodelovaný a remodelovaný kardiolipin je u kvasinek funkčně nerozeznatelný“. The Journal of Biological Chemistry. 289 (3): 1768–78. doi:10.1074 / jbc.M113.525733. PMC  3894353. PMID  24285538.
  37. ^ Schug ZT, Gottlieb E (říjen 2009). „Kardiolipin působí jako mitochondriální signalizační platforma pro zahájení apoptózy“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1788 (10): 2022–31. doi:10.1016 / j.bbamem.2009.05.004. PMID  19450542.
  38. ^ A b C d Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin Q16635 pro "TAZ - Tafazzin - Homo sapiens (člověk) - TAZ gen a protein" na UniProt. „UniProt: univerzální znalostní databáze proteinů“. Výzkum nukleových kyselin. 45 (D1): D158 – D169. Ledna 2017. doi:10.1093 / nar / gkw1099. PMC  5210571. PMID  27899622.
  39. ^ Cantlay AM, Shokrollahi K, Allen JT, Lunt PW, Newbury-Ecob RA, Steward CG (září 1999). "Genetická analýza genu G4.5 v rodinách s podezřením na Barthův syndrom". The Journal of Pediatrics. 135 (3): 311–5. doi:10.1016 / s0022-3476 (99) 70126-5. PMID  10484795.
  40. ^ A b „Nadace Barth Syndrome: Home“. www.barthsyndrome.org. Citováno 2019-08-04.
  41. ^ Cosson L, Toutain A, Simard G, Kulik W, Matyas G, Guichet A a kol. (Květen 2012). "Barthův syndrom u pacientky". Molekulární genetika a metabolismus. 106 (1): 115–20. doi:10.1016 / j.ymgme.2012.01.015. PMID  22410210.
  42. ^ Neuwald AF (srpen 1997). „Barthův syndrom může být způsoben nedostatkem acyltransferázy“. Aktuální biologie. 7 (8): R465-6. doi:10.1016 / S0960-9822 (06) 00237-5. PMID  9259571. S2CID  2763279.
  43. ^ Barth PG, Wanders RJ, Vreken P, Janssen EA, Lam J, Baas F (červen 1999). „X-vázaná kardioskeletální myopatie a neutropenie (Barthův syndrom) (MIM 302060)“. Journal of Inherited Metabolic Disease. 22 (4): 555–67. doi:10.1023 / A: 1005568609936. PMID  10407787. S2CID  11545874.
  44. ^ Valianpour F, Mitsakos V, Schlemmer D, Towbin JA, Taylor JM, Ekert PG a kol. (Červen 2005). „Monolysocardiolipiny se hromadí u Barthova syndromu, ale nevedou ke zvýšené apoptóze“. Journal of Lipid Research. 46 (6): 1182–95. doi:10.1194 / ml. M500056-JLR200. PMID  15805542.
  45. ^ Barth PG, Scholte HR, Berden JA, Van der Klei-Van Moorsel JM, Luyt-Houwen IE, Van 't Veer-Korthof ET a kol. (Prosinec 1983). „X-vázané mitochondriální onemocnění postihující srdeční sval, kosterní sval a neutrofilní leukocyty“. Časopis neurologických věd. 62 (1–3): 327–55. doi:10.1016 / 0022-510x (83) 90209-5. PMID  6142097. S2CID  22790290.
  46. ^ Aprikyan AA, Khuchua Z (květen 2013). „Pokroky v chápání Barthova syndromu“. British Journal of Hematology. 161 (3): 330–8. doi:10.1111 / bjh.12271. PMID  23432031. S2CID  2324502.
  47. ^ A b C d E Clarke SL, Bowron A, Gonzalez IL, Groves SJ, Newbury-Ecob R, Clayton N a kol. (Únor 2013). "Barthův syndrom". Orphanet Journal of Rare Diseases. 8 (1): 23. doi:10.1186/1750-1172-8-23. PMC  3583704. PMID  23398819.
  48. ^ Ferri L, Dionisi-Vici C, Taurisano R, Vaz FM, Guerrini R, Morrone A (listopad 2016). „Když ticho je hluk: infarktilní Barthův syndrom způsobený synonymní substitucí ovlivňující transkripci genu TAZ“. Klinická genetika. 90 (5): 461–465. doi:10.1111 / cge.12756. PMID  26853223.
  49. ^ Kim GB, Kwon BS, Bae EJ, Noh CI, Seong MW, Park SS (květen 2013). „Nová mutace genu TAZ u Barthova syndromu: akutní exacerbace po injekci kontrastního barviva“. Journal of Korean Medical Science. 28 (5): 784–7. doi:10,3346 / jkms.2013.28.5.784. PMC  3653095. PMID  23678274.
  50. ^ Yen TY, Hwu WL, Chien YH, Wu MH, Lin MT, Tsao LY a kol. (Srpen 2008). „Akutní metabolická dekompenzace a náhlá smrt u Barthova syndromu: zpráva rodiny a přehled literatury“. European Journal of Pediatrics. 167 (8): 941–4. doi:10.1007 / s00431-007-0592-r. PMID  17846786. S2CID  23471712.
  51. ^ Číslo klinického hodnocení NCT02976038 pro „Otevřenou prodlouženou studii charakterizující dlouhodobou bezpečnost a snášenlivost elamipretidu u subjektů s geneticky potvrzenou primární mitochondriální myopatií (PMM)“ na ClinicalTrials.gov
  52. ^ Szeto HH (duben 2014). „Prvotřídní sloučenina chránící kardiolipin jako terapeutické činidlo k obnovení mitochondriální bioenergetiky“. British Journal of Pharmacology. 171 (8): 2029–50. doi:10.1111 / bph.12461. PMC  3976620. PMID  24117165.
  53. ^ Monteiro JP, Oliveira PJ, Jurado AS (říjen 2013). „Remodelace lipidů mitochondriální membrány v patofyziologii: nový cíl pro dietu a terapeutické intervence“. Pokrok ve výzkumu lipidů. 52 (4): 513–28. doi:10.1016 / j.plipres.2013.06.002. hdl:10316/25581. PMID  23827885.
  54. ^ A b C Roberts AE, Nixon C, Steward CG, Gauvreau K, Maisenbacher M, Fletcher M a kol. (Listopad 2012). „Registr Barthova syndromu: rozlišení charakteristik nemoci a údajů o růstu z longitudinální studie“. American Journal of Medical Genetics. Část A. 158A (11): 2726–32. doi:10,1002 / ajmg.a.35609. PMID  23045169. S2CID  29937658.
  55. ^ Ikon N, Ryan RO (únor 2017). „Barthův syndrom: Připojení kardiolipinu ke kardiomyopatii“. Lipidy. 52 (2): 99–108. doi:10.1007 / s11745-016-4229-7. PMC  5288132. PMID  28070695.
  56. ^ Wang G, McCain ML, Yang L, He A, Pasqualini FS, Agarwal A a kol. (Červen 2014). „Modelování mitochondriální kardiomyopatie Barthova syndromu s indukovanými pluripotentními kmenovými buňkami a technologiemi srdce na čipu“. Přírodní medicína. 20 (6): 616–23. doi:10,1038 / nm. 3545. PMC  4172922. PMID  24813252.
  57. ^ Woiewodski L, Ezon D, Cooper J, Feingold B (duben 2017). „Barthův syndrom s pozdní kardiomyopatií: zmeškaná příležitost pro diagnostiku“. The Journal of Pediatrics. 183: 196–198. doi:10.1016 / j.jpeds.2016.12.070. PMID  28108107.
  58. ^ Shemisa K, Li J, Tam M, Barcena J (září 2013). "Nekompaktní kardiomyopatie levé komory". Kardiovaskulární diagnostika a terapie. 3 (3): 170–5. doi:10.3978 / j.issn.2223-3652.2013.05.04. PMC  3839206. PMID  24282766.
  59. ^ Bleyl SB, Mumford BR, Brown-Harrison MC, Pagotto LT, Carey JC, Pysher TJ a kol. (Říjen 1997). „Nekompakce myokardu levé komory spojená s Xq28: prenatální diagnostika a patologická analýza postižených jedinců“. American Journal of Medical Genetics. 72 (3): 257–65. doi:10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19971031) 72: 3 <257 :: AID-AJMG2> 3.0.CO; 2-O. PMID  9332651.
  60. ^ Spencer CT, Byrne BJ, Bryant RM, Margossian R, Maisenbacher M, Breitenger P a kol. (Listopad 2011). „Zhoršená srdeční rezerva a výrazně snížené využití kyslíku v kosterním svalu zprostředkovávají nesnášenlivost cvičení u Barthova syndromu“. American Journal of Physiology. Fyziologie srdce a oběhu. 301 (5): H2122-9. doi:10.1152 / ajpheart.00479.2010. PMID  21873497.
  61. ^ A b Adès LC, Gedeon AK, Wilson MJ, Latham M, Partington MW, Mulley JC a kol. (Únor 1993). „Barthův syndrom: klinické příznaky a potvrzení lokalizace genu na distální Xq28“. American Journal of Medical Genetics. 45 (3): 327–34. doi:10,1002 / ajmg.1320450309. PMID  8434619.
  62. ^ A b Ferreira C, Thompson R, Vernon H (1993). Adam MP, Ardinger HH, Pagon RA, Wallace SE, Bean LJ, Stephens K, Amemiya A (eds.). Barthův syndrom. GeneReviews. University of Washington, Seattle. PMID  25299040.
  63. ^ Rigaud C, Lebre AS, Touraine R, Beaupain B, Ottolenghi C, Chabli A a kol. (Květen 2013). „Přirozená historie Barthova syndromu: národní kohortní studie 22 pacientů“. Orphanet Journal of Rare Diseases. 8: 70. doi:10.1186/1750-1172-8-70. PMC  3656783. PMID  23656970.
  64. ^ A b Vernon HJ, Sandlers Y, McClellan R, Kelley RI (červen 2014). "Klinické laboratorní studie u Barthova syndromu". Molekulární genetika a metabolismus. 112 (2): 143–7. doi:10.1016 / j.ymgme.2014.03.007. PMID  24751896.
  65. ^ Mazzocco MM, Henry AE, Kelly RI (únor 2007). „Barthův syndrom je spojován s kognitivním fenotypem“. Journal of Developmental and Behavioral Pediatrics. 28 (1): 22–30. doi:10.1097 / 01.DBP.0000257519.79803,90. PMC  2813702. PMID  17353728.
  66. ^ A b Cole LK, Kim JH, Amoscato AA, Tyurina YY, Bay RH, Karimi B a kol. (Říjen 2018). „Aberantní kardiolipinový metabolismus je spojen s kognitivním nedostatkem a změnami hipokampu u myší s knoflíkem tafazzinu“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1864 (10): 3353–3367. doi:10.1016 / j.bbadis.2018.07.022. PMC  6532065. PMID  30055293.
  67. ^ Corazzi L, Robert R (2009). "Lipidy mozkových mitochondrií". In Lajtha A, Tettamanti G, Goracci G (eds.). Příručka neurochemie a molekulární neurobiologie. Springer USA. str.199 –221. doi:10.1007/978-0-387-30378-9_8. ISBN  9780387303451.
  68. ^ Starkov AA, Andreyev AY, Zhang SF, Starkova NN, Korneeva M, Syromyatnikov M, Popov VN (prosinec 2014). „Zachytávání H2O2 mitochondriemi mozkového mozku“. Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 46 (6): 471–7. doi:10.1007 / s10863-014-9581-9. PMC  4634880. PMID  25248416.
  69. ^ A b Wortmann SB, Kluijtmans LA, Engelke UF, Wevers RA, Morava E (leden 2012). „3-methylglutakonové acidurie: co je nového?“. Journal of Inherited Metabolic Disease. 35 (1): 13–22. doi:10.1007 / s10545-010-9210-7. PMC  3249181. PMID  20882351.
  70. ^ Schmidt MR, Birkebaek N, Gonzalez I, Sunde L (březen 2004). "Barthův syndrom bez 3-methylglutakonové acidurie". Acta Paediatrica. 93 (3): 419–21. doi:10.1111 / j.1651-2227.2004.tb02974.x. PMID  15124852. S2CID  33167027.
  71. ^ Steward CG, Groves SJ, Taylor CT, Maisenbacher MK, Versluys B, Newbury-Ecob RA a kol. (Leden 2019). „Neutropenie u Barthova syndromu: charakteristika, rizika a management“. Aktuální názor na hematologii. 26 (1): 6–15. doi:10.1097 / MOH.0000000000000472. PMC  6392059. PMID  30451719.
  72. ^ Dale DC, Bolyard AA, Schwinzer BG, Pracht G, Bonilla MA, Boxer L a kol. (Červenec 2006). „Mezinárodní registr těžké chronické neutropenie: 10letá zpráva o následném sledování“. Podpůrná léčba rakoviny. 3 (4): 220–31. doi:10.3816 / SCT.2006.n.020. PMID  18632498.
  73. ^ A b C Pathak S, Meng WJ, Zhang H, Gnosa S, Nandy SK, Adell G a kol. (2014). „Exprese proteinu tafazzinu je spojena s tumorigenezí a radiační odpovědí u rakoviny konečníku: studie švédského klinického hodnocení předoperační radioterapie“. PLOS ONE. 9 (5): e98317. Bibcode:2014PLoSO ... 998317P. doi:10.1371 / journal.pone.0098317. PMC  4032294. PMID  24858921.
  74. ^ A b Sapandowski A, Stope M, Evert K, Evert M, Zimmermann U, Peter D a kol. (Prosinec 2015). „Složení kardiolipinu koreluje s proliferací buněk rakoviny prostaty“. Molekulární a buněčná biochemie. 410 (1–2): 175–85. doi:10.1007 / s11010-015-2549-1. PMID  26314254. S2CID  10664158.
  75. ^ A b Chevillard S, Ugolin N, Vielh P, Ory K, Levalois C, Elliott D a kol. (Říjen 2004). "Profilování genové exprese diferencovaných novotvarů štítné žlázy: diagnostické a klinické důsledky". Klinický výzkum rakoviny. 10 (19): 6586–97. doi:10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0053. PMID  15475448.
  76. ^ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I a kol. (Prosinec 2012). „MITRAC spojuje translokaci mitochondriálních proteinů se sestavením dýchacího řetězce a translační regulací“. Buňka. 151 (7): 1528–41. doi:10.1016 / j.cell.2012.11.053. PMID  23260140.

Další čtení

externí odkazy

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.