Mikrobiální kolagenáza - Microbial collagenase

Mikrobiální kolagenáza
Identifikátory
EC číslo3.4.24.3
Číslo CAS2593923
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Mikrobiální kolagenáza (ES 3.4.24.3, Clostridium histolyticum kolagenáza, klostridiopeptidáza A, kolagenáza A, kolagenáza I, Achromobacter iophagus kolagenáza, kolagenáza, aspergillopeptidáza C., nukleolyzin, azocollasa, metalokolagenáza, soycollagestin, Clostridium histolyticum proteináza A, klostridiopeptidáza II, MMP-8, klostridiopeptidáza I, kolagenová peptidáza, kolagenová proteáza, kolagenáza MMP-1, metaloproteináza-1, kollaza, matrix metaloproteináza-1, matrix metaloproteináza-8, matirx metaloproteináza-18, intersticiální kolagenáza) je enzym.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

Trávení domorodce kolagen v trojitá spirálová oblast at -Gly dluhopisy. U syntetických peptidů je ukázána výhoda pro Gly na P3 a Pl, Pro a Ala na P2 a P2 'a hydroxyprolin, Ala nebo Arg na P3 '

Šest druhů metaloendopeptidáza působící na nativní kolagen lze izolovat z média Clostridium histolyticum.

Viz také

Reference

  1. ^ Hanada, K .; Mizutani, T .; Yamagishi, M .; Tsuji, H .; Misaki, T .; Sawada, J. (1973). „Izolace kolagenázy a její enzymologické a fyzikálně-chemické vlastnosti“. Agric. Biol. Chem. 37 (8): 1771–1781. doi:10,1271 / bbb1961.37.1771.
  2. ^ Merkel JR, Dreisbach JH (červenec 1978). "Čištění a charakterizace mořské bakteriální kolagenázy". Biochemie. 17 (14): 2857–63. doi:10.1021 / bi00607a025. PMID  210785.
  3. ^ Heindl MC, Fermandjian S, Keil B (červenec 1980). "Srovnávací studie cirkulárního dichroismu dvou bakteriálních kolagenáz a termolysinu". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - proteinová struktura. 624 (1): 51–9. doi:10.1016 / 0005-2795 (80) 90224-x. PMID  6250633.
  4. ^ Labadie J, Montel MC (leden 1982). „[Čištění a studium některých vlastností kolagenázy produkované Empedobacter collagenolyticum]“. Biochimie. 64 (1): 49–53. doi:10.1016 / s0300-9084 (82) 80609-3. PMID  6279175.
  5. ^ Bond MD, Van Wart HE (červen 1984). "Charakterizace jednotlivých kolagenáz z Clostridium histolyticum". Biochemie. 23 (13): 3085–91. doi:10.1021 / bi00308a036. PMID  6087888.
  6. ^ Bond MD, Van Wart HE (červen 1984). „Vztah mezi jednotlivými kolagenázami Clostridium histolyticum: důkaz evoluce duplikací genů“. Biochemie. 23 (13): 3092–9. doi:10.1021 / bi00308a037. PMID  6087889.
  7. ^ Van Wart HE, Steinbrink DR (listopad 1985). "Doplňkové substrátové specificity kolagenáz třídy I a třídy II z Clostridium histolyticum". Biochemie. 24 (23): 6520–6. doi:10.1021 / bi00344a032. PMID  3002445.
  8. ^ Tong, N.T .; Tsugita, A .; Keil-Dlouha, V. (1986). "Čištění a charakterizace dvou vysokomolekulárních forem Achromobacter kolagenáza". Biochim. Biophys. Acta. 874 (3): 296–304. doi:10.1016/0167-4838(86)90028-2.
  9. ^ Endo A, Murakawa S, Shimizu H, Shiraishi Y (červenec 1987). "Čištění a vlastnosti kolagenázy z druhu Streptomyces". Journal of Biochemistry. 102 (1): 163–70. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122028. PMID  2822678.
  10. ^ Makinen KK, Makinen PL (září 1987). "Čištění a vlastnosti extracelulární kolagenolytické proteázy produkované lidskou orální bakterií Bacillus cereus (kmen Soc 67)". The Journal of Biological Chemistry. 262 (26): 12488–95. PMID  3040751.

externí odkazy