Atrolysin E. - Atrolysin E
Atrolysin E. | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.4.24.44 | ||||||||
Číslo CAS | 172306-51-3 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Atrolysin E. (ES 3.4.24.44, Crotalus atrox metalloendopeptidase e, hemoragický toxin e) je enzym.[1][2][3] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Štěpení Asn3-Gln, ser9-Je a Ala14-Leu dluhopisy v inzulín B řetězec a Tyr14-Gln a Thr8-Ser v řetězci. Štěpí typ IV kolagen v Ala73-Gln v alfa1 (IV) a v Gly7-Leu v alfa2 (IV)
Tento endopeptidáza je přítomen v jed z chřestýš západní diamantový (Crotalus atrox ).
Reference
- ^ Bjarnason JB, Tu AT (srpen 1978). „Hemoragické toxiny z jedu chřestýše západní (Crotalus atrox): izolace a charakterizace pěti toxinů a role zinku v hemoragickém toxinu e“. Biochemie. 17 (16): 3395–404. doi:10.1021 / bi00609a033. PMID 210790.
- ^ Bjarnason JB, Fox JW (srpen 1983). „Proteolytická specificita a výměna kobaltu hemoragického toxinu e, proteázy zinku izolované z jedu chřestýše západního (Crotalus atrox)“. Biochemie. 22 (16): 3770–8. doi:10.1021 / bi00285a009. PMID 6351911.
- ^ Baramova EN, Shannon JD, Bjarnason JB, Fox JW (květen 1990). "Identifikace štěpných míst hemoragickou metaloproteinázou v kolagenu typu IV". Matice. 10 (2): 91–7. doi:10.1016 / s0934-8832 (11) 80175-7. PMID 2374521.
externí odkazy
- Atrolysin + E. v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)