Snapalysin - Snapalysin - Wikipedia
Snapalysin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 3.4.24.77 | ||||||||
Číslo CAS | 945859-47-2 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Snapalysin (ES 3.4.24.77, malá neutrální proteáza, Produkt genu SnpA (Streptomyces lividans)) je enzym.[1][2][3] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Hydrolýzy proteiny s preferencí pro Tyr nebo Phe v poloze P1 '. Nemá žádný účinek na p-nitroanilidy aminokyselin
Tento enzym patří do rodiny peptidáz M7.
Reference
- ^ Kurisu G, Sugimoto A, Harada S, Takagi M, Imanaka T, Kai Y (1997). "Charakterizace malé metaloproteázy z Streptomyces caespitosus s vysokou specificitou k aromatickým zbytkům ". J. Ferment. Bioeng. 83: 590–592. doi:10.1016 / s0922-338x (97) 81142-7.
- ^ Butler MJ, Rawlings ND, Woessner JF (1998). „Snapalysin“. V Barrett AJ (ed.). Příručka proteolytických enzymů. London: Handbook of Proteolytic Enzymes. str. 1134–1135.
- ^ Kurisu G, Kai Y, Harada S (listopad 2000). „Struktura vazebného místa pro zinek v krystalové struktuře zinkové endoproteázy ze Streptomyces caespitosus v rozlišení 1 A“. Journal of Anorganic Biochemistry. 82 (1–4): 225–8. doi:10.1016 / s0162-0134 (00) 00136-7. PMID 11132632.
externí odkazy
- Snapalysin v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)