Non-chaperoninová molekulární chaperonová ATPáza - Non-chaperonin molecular chaperone ATPase

Non-chaperoninová molekulární chaperonová ATPáza
Identifikátory
EC číslo3.6.4.10
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Non-chaperoninová molekulární chaperonová ATPáza (ES 3.6.4.10, molekulární chaperon Hsc70 ATPáza) je enzym s systematické jméno ATP fosfohydroláza (polypeptid polymerující).[1][2][3][4][5] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

ATP + H2Ó ADP + fosfát

Tyto enzymy vykonávají mnoho funkcí, které jsou podobné těm z chaperoniny.

Viz také

Reference

  1. ^ Sadis S, Hightower LE (říjen 1992). "Rozložené proteiny stimulují molekulární chaperon Hsc70 ATPázu urychlením výměny ADP / ATP". Biochemie. 31 (39): 9406–12. doi:10.1021 / bi00154a012. PMID  1356434.
  2. ^ Blond-Elguindi S, Fourie AM, Sambrook JF, Gething MJ (červen 1993). „Na peptidech závislá stimulace aktivity ATPázy molekulárního chaperonu BiP je výsledkem přeměny oligomerů na aktivní monomery.“ The Journal of Biological Chemistry. 268 (17): 12730–5. PMID  8509407.
  3. ^ Wawrzynow A, Wojtkowiak D, Marszalek J, Banecki B, Jonsen M, Graves B, Georgopoulos C, Zylicz M (květen 1995). „Protein ClpX tepelného šoku z Escherichia coli, složka specifická pro substrát závislou na ATP proteázy ClpP-ClpX, je nový molekulární chaperon.“. Časopis EMBO. 14 (9): 1867–77. PMC  398286. PMID  7743994.
  4. ^ Sriram M, Osipiuk J, Freeman B, Morimoto R, Joachimiak A (březen 1997). "Lidský Hsp70 molekulární chaperon váže dva ionty vápníku v doméně ATPázy." Struktura. 5 (3): 403–14. doi:10.1016 / s0969-2126 (97) 00197-4. PMID  9083109.
  5. ^ Li X, Su RT, Hsu HT, Sze H (leden 1998). „Molekulární chaperon kalnexin se asociuje s vakuolární H (+) - ATPázou ze sazenic ovsa“. Rostlinná buňka. 10 (1): 119–30. doi:10.2307/3870633. PMC  143936. PMID  9477575.

externí odkazy