Dactylysin - Dactylysin

Dactylysin
Identifikátory
EC číslo3.4.24.60
Číslo CAS139466-40-3
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum

Dactylysin (ES 3.4.24.60, peptidový hormon inaktivující endopeptidázu, PHIE) je enzym.[1][2][3] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce

Hydrolýza z peptidy alespoň šesti zbytků, s objemnými hydrofobními zbytky v poloze Pl '. Ukazuje preferenci pro hydrofobní dublety, jako je -Phe-Phe- a -Phe-Leu- in somatostatin - (1-14) -peptid a dynorphin A- (1-6) -peptid

Tento endopeptidáza v kůži obojživelník, Xenopus laevis.

Reference

  1. ^ Carvalho KM, Joudiou C, Boussetta H, Leseney AM, Cohen P (leden 1992). „Endopeptidáza inaktivující peptidové hormony v kožní sekreci Xenopus laevis“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 89 (1): 84–8. doi:10.1073 / pnas.89.1.84. PMC  48180. PMID  1729723.
  2. ^ Delporte C, Carvalho KM, Leseney AM, Winand J, Christophe J, Cohen P (leden 1992). „Nová metaloendopeptidáza z buněk lidského neuroblastomu NB-OK-1, která inaktivuje atriální natriuretický peptid selektivním štěpením na vazbě Ser123-Phe124“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 182 (1): 158–64. doi:10.1016 / s0006-291x (05) 80125-1. PMID  1531011.
  3. ^ Joudiou C, Carvalho KM, Camarao G, Boussetta H, Cohen P (červen 1993). „Charakterizace termolyzinového štěpení biologicky aktivních peptidů enzymem deaktivujícím peptidový hormon Xenopus laevis“. Biochemie. 32 (23): 5959–66. doi:10.1021 / bi00074a006. PMID  8507636.

externí odkazy