Choriolysin L. - Choriolysin L
| Choriolysin L. | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.4.24.66 | ||||||||
| Číslo CAS | 177529-15-6 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Choriolysin L. (ES 3.4.24.66, enzym líhnutí teleost (složka), nízký choriolytický enzym (LCE)) je enzym.[1][2][3][4] Tento enzym katalýzy následující chemická reakce
- Hydrolýza vnitřní vrstvy obalu rybího vejce. Také hydrolýza kasein a substráty s malými molekulami, jako je sukcinyl-Leu-Leu-Val-Tyr-7- (4-methyl) kumarylamid
Tento enzym je přítomen v teleost Ryba Oryzias latipes.
Reference
- ^ Yasumasu S, Iuchi I, Yamagami K (1988). „Medakový líhňový enzym se skládá ze dvou druhů proteáz, které spolupracují“. Zoologická věda. 5: 191–195.
- ^ Yasumasu S, Iuchi I, Yamagami K (únor 1989). „Izolace a některé vlastnosti nízko choriolytického enzymu (LCE), složky líhnivého enzymu teleostu Oryzias latipes“. Journal of Biochemistry. 105 (2): 212–8. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122641. PMID 2656665.
- ^ Yasumasu S, Katow S, Hamazaki TS, Iuchi I, Yamagami K (únor 1992). "Dvě základní proteázy teleostanového líhnoucího enzymu: souběžné syntézy a balení do stejných sekrečních granulí v diskrétním uspořádání". Vývojová biologie. 149 (2): 349–56. doi:10.1016 / 0012-1606 (92) 90290-w. PMID 1730389.
- ^ Yasumasu S, Yamada K, Akasaka K, Mitsunaga K, Iuchi I, Shimada H, Yamagami K (říjen 1992). "Izolace cDNA pro LCE a HCE, dvě základní proteázy líhnoucího enzymu Oryzias latipes, a současná exprese jejich mRNA během vývoje". Vývojová biologie. 153 (2): 250–8. doi:10.1016/0012-1606(92)90110-3. PMID 1397682.
externí odkazy
- Choriolysin + L. v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
