Kryptochrom - Cryptochrome
Kryptochrom-1 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Krystalografická struktura kryptochromu-1 | |||||||
Identifikátory | |||||||
Symbol | CRY1 | ||||||
Gen NCBI | 1407 | ||||||
HGNC | 2384 | ||||||
OMIM | 601933 | ||||||
PDB | 5T5X | ||||||
RefSeq | NP_004066 | ||||||
UniProt | Q16526 | ||||||
Další údaje | |||||||
Místo | Chr. 12 q23.3 | ||||||
|
Kryptochrom-2 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||
Symbol | CRY2 | ||||||
Gen NCBI | 1408 | ||||||
HGNC | 2385 | ||||||
OMIM | 603732 | ||||||
PDB | 4MLP | ||||||
RefSeq | NP_066940 | ||||||
UniProt | Q49AN0 | ||||||
Další údaje | |||||||
Místo | Chr. 11 p11.2 | ||||||
|
Kryptochromy (z řecký κρυπτός χρώμα, „skrytá barva“) jsou třídou flavoproteiny které jsou citlivé na modré světlo. Nacházejí se v rostliny a zvířata. Kryptochromy jsou zapojeny do cirkadiánní rytmy rostlin a živočichů a případně také v EU snímání magnetických polí v řadě druhů. Název kryptochrom byl navržen jako portmanteau kombinující kryptickou povahu fotoreceptoru a kryptogamický organismy, na kterých bylo provedeno mnoho studií modrého světla.[1]
Dva geny Cry1 a Cry2 kód pro dva kryptochrom bílkoviny CRY1 a CRY2.[2] v hmyz a rostliny, CRY1 reguluje cirkadiánní hodiny způsobem závislým na světle, zatímco v savci, CRY1 a CRY2 působí jako na světle nezávislé inhibitory HODINY -BMAL1 součásti cirkadiánních hodin.[3] V rostlinách lze k vyvolání vývojových signálů použít fotorecepci modrého světla.[4] Kromě chlorofylů jsou kryptochromy jedinými proteiny, o nichž je známo, že in vivo vytvářejí fotoindukované páry radikálů.[5]
Objev
Ačkoli Charles Darwin První dokumentované reakce rostlin na modré světlo v 80. letech 20. století, až v 80. letech začal výzkum identifikovat zodpovědný pigment.[6] V roce 1980 vědci zjistili, že HY4 gen rostliny Arabidopsis thaliana byl nezbytný pro citlivost rostliny na modré světlo a když byl gen sekvenován v roce 1993, vykazoval vysokou sekvenční homologii s fotolyáza, opravný protein DNA aktivovaný modrým světlem.[7] Do roku 1995 bylo jasné, že produkty genu HY4 a jeho dvou lidí homology nevykazovaly aktivitu fotolyázy a místo toho byly novou třídou fotoreceptoru modrého světla, o které se předpokládalo, že je cirkadiánní fotopigmenty.[8] V letech 1996 a 1998 Plakat homology byly identifikovány v Drosophila a myši, resp.[9][10]
Evoluční historie a struktura
Kryptochromy (CRY1, CRY2) jsou evolučně staré a vysoce konzervované proteiny, které patří do nadčeledi flavoproteinů, který existuje ve všech královstvích života.[4] Všichni členové této nadčeledi mají vlastnosti N-terminál fotolyázová homologie (PHR) doména. Doména PHR se může vázat na flavin adenin dinukleotid (FAD) kofaktor a sklizeň světla chromofor.[4] Kryptochromy jsou odvozeny a úzce s nimi souvisí fotolyázy, což jsou bakteriální enzymy, které jsou aktivovány světlem a podílejí se na opravě poškození DNA indukovaného UV zářením. U eukaryot si kryptochromy již neuchovávají tuto původní enzymatickou aktivitu.[11]Struktura kryptochromu zahrnuje složení velmi podobné struktuře fotolyázy, s jedinou molekulou FAD nekovalentně vázanou na protein.[4] Tyto proteiny mají různé délky a povrchy na C-terminálním konci, kvůli změnám v genomu a vzhledu, které jsou výsledkem nedostatku enzymů pro opravu DNA. The Ramachandran spiknutí[12] ukazuje, že sekundární struktura proteinu CRY1 je primárně pravák alfa šroubovice s malým až žádným sterickým překrytím.[13] Struktura CRY1 je téměř úplně tvořena alfa helixy, s několika smyčkami a několika beta listy. Molekula je uspořádána jako ortogonální svazek.[4]
Funkce
Fototropismus
V rostlinách zprostředkují kryptochromy fototropismus nebo směrový růst směrem ke zdroji světla v reakci na modré světlo. O této reakci je nyní známo, že má vlastní sadu fotoreceptorů, tzv fototropiny.
Na rozdíl od fytochromy a fototropiny, kryptochromy nejsou kinázy. Jejich flavin chromofor je snížen světlem a transportován do buněčné jádro, kde to ovlivňuje turgorový tlak a způsobí následné prodloužení stonku. Být konkrétní, Cry2 je zodpovědný za zprostředkování modrým světlem děloha a expanze listů. Cry2 nadměrná exprese v transgenní Rostliny zvyšují expanzi děložních lístků stimulované modrým světlem, což má za následek mnoho širokých listů a žádné květy, spíše než několik primárních listů s květinou.[14] Dvojitá ztráta funkce mutace v genech Arabidopsis thaliana Early Flowering 3 (elf3) a Cry2 zpomaluje kvetení za nepřetržitého světla a bylo prokázáno, že ji urychluje během dlouhých a krátkých dnů, což naznačuje, že Arabidopsis CRY2 může hrát roli při zrychlení doby květu během nepřetržitého světla.[15]
Fotomorfogeneze
Receptory kryptochromů způsobují, že rostliny reagují na modré světlo prostřednictvím fotomorfogeneze. Kryptochromy pomáhají řídit vývoj semen a sazenic, stejně jako přechod z vegetativní fáze do fáze vývoje. v Arabidopsis, je prokázáno, že kryptochromy regulují růst rostlin během neoptimálních podmínek modrého světla.[16]
Zachycení světla
Navzdory rozsáhlému výzkumu na toto téma kryptochrom fotorecepce a fototransdukce v Drosophila a Arabidopsis thaliana je stále špatně pochopeno. O kryptochromech je známo, že vlastní dva chromofory: pterin (ve formě Kyselina 5,10-methenyltetrahydrofolová (MTHF)) a flavin (ve formě FAD).[17] Oba mohou absorbovat a foton a v ArabidopsisZdá se, že pterin absorbuje při vlnové délce 380 nm a flavin při 450 nm. Předchozí studie podporovaly model, pomocí kterého se energie zachycená pterinem přenáší na flavin.[18] Podle tohoto modelu fototransdukce by pak byl FAD snížena na FADH, který pravděpodobně zprostředkovává fosforylace určité domény v kryptochromu. To by pak mohlo vyvolat a signální transdukce řetěz, možná ovlivňující genová regulace v buněčném jádru.
Nová hypotéza[19] navrhuje, aby v rostlinných kryptochromech mohla být transdukce světelného signálu na chemický signál, který by byl snímán partnerskými molekulami, spuštěna fotoindukovaným negativním nábojem v proteinu - na kofaktoru FAD nebo na sousední kyselině asparagové.[20][21] Tento záporný náboj by elektrostaticky odpuzoval vázaný na bílkoviny ATP molekula a tím také C-koncová doména proteinu, která pokrývá ATP vázací kapsa před absorpcí fotonu. Výsledná změna v proteinové konformaci by mohla vést k fosforylaci dříve nepřístupných fosforylačních míst na C-konci a daný fosforylovaný segment by pak mohl uvolnit transkripční faktor HY5 tím, že bude soutěžit o stejné vazebné místo u negativního regulátoru fotomorfogeneze COP1.
V systému může fungovat jiný mechanismus Drosophila. Skutečný základní stav flavinového kofaktoru v Drosophila O CRY se stále diskutuje, přičemž některé modely naznačují, že FAD je v oxidované formě,[22] zatímco jiné podporují model, ve kterém flavinový kofaktor existuje anion radikální formulář, FAD−
•. V poslední době vědci zjistili, že oxidovaný FAD je snadno redukován na FAD−
• světlem. Mutace, které blokovaly fotoredukci, neměly žádný účinek na degradaci CRY vyvolanou světlem, zatímco mutace, které změnily stabilitu FAD−
• zničená funkce fotoreceptoru CRY.[23][24] Tato pozorování poskytují podporu pro základní stav FAD−
•. Vědci také nedávno navrhli model, ve kterém FAD−
je nadšený dublet nebo kvartetový stav absorpcí fotonu, což pak vede ke konformační změně v proteinu CRY.[25]
v mycí houba oči, je také exprimován kryptochrom vnímavý na modré světlo. Většina zvířecích očí využívá fotocitlivé opsin proteiny exprimované v neuronech ke komunikaci informací o světelném prostředí s nervovým systémem, zatímco larvy houby používají oči pigmentového prstence ke zprostředkování fototaktického plavání. Navzdory tomu, že vlastnil mnoho dalších Receptory spojené s G-proteinem (GPCR), plně sekvenovaný genom Amphimedon queenslandica, a demosponge larva zjevně postrádá gen pro světlocitlivý opsinový pigment, což naznačuje, že z jedinečných očí houby se mohl vyvinout nový mechanismus detekce světla. Výzkum pomocí sond RNA ukázal, že jeden ze dvou kryptochromů, Aq-Cry2, byl vyroben v blízkosti jednoduchých očních buněk houby. Aq-Cry2 postrádá fotolyázovou aktivitu a obsahuje kofaktor na bázi flavinů, který reaguje na vlnové délky světla, které také zprostředkovávají larvální fotogenické chování. Je definován jako GPCR s opsinovou clade a má konzervovaný lysin na bázi Shiff, který je pro funkci opsinu centrální. Stejně jako ostatní houby, A. queenslandica postrádá nervový systém. To naznačuje, že houbové oči bez opsinu využívají kryptochrom spolu s dalšími proteiny k přímému nebo působícímu ve fototaktickém chování zprostředkovaném očima.[26]
Cirkadiánní rytmus
Studie na zvířatech a rostlinách naznačují, že kryptochromy hrají klíčovou roli při tvorbě a udržování cirkadiánních rytmů.[27] Podobně hrají kryptochromy důležitou roli při strhávání cirkadiánních rytmů v rostlinách.[28] v Drosophila, kryptochrom (dCRY) funguje jako fotoreceptor modrého světla, který přímo moduluje vstup světla do cirkadiánních hodin,[29] zatímco u savců fungují kryptochromy (CRY1 a CRY2) transkripce represory v cirkadiánním hodinovém strojku.[30] Některý hmyz, včetně motýl monarcha, mít jak savce, tak a Drosophilaverze kryptochromu poskytující důkazy o hodinovém mechanismu předků zahrnujícím role kryptochromu při snímání světla i při transkripční represi.[31][32]
Plakat mutanti změnili cirkadiánní rytmy, což ukazuje Plakat ovlivňuje cirkadiánní kardiostimulátor. Drosophila s mutovaným Plakat vykazují malé nebo žádné cyklování mRNA.[33] Bodová mutace v plakatb, který je vyžadován pro asociaci flavinů v proteinu CRY, nemá za následek žádné cyklování proteinu PER nebo TIM v DD ani LD.[34] Navíc chybí myši Cry1 nebo Cry2 geny vykazují rozdílně změněné období volného chodu, ale stále jsou schopné fotocvičení. Myši, které postrádají obojí Cry1 a Cry2 jsou arytmické jak u LD, tak u DD a vždy mají vysokou hladinu Per1 úrovně mRNA. Tyto výsledky naznačují, že kryptochromy hrají fotoreceptivní roli a působí jako negativní regulátory exprese genu Per u myší.[35]
v Drosophila
v Drosophila, kryptochrom funguje jako fotoreceptor modrého světla. Expozice modrému světlu indukuje konformaci podobnou konformaci vždy aktivního mutanta CRY s delecí na C-konci (CRYA).[25] Poločas této konformace je 15 minut ve tmě a usnadňuje navázání CRY na další produkty hodinového genu, PER a TIM způsobem závislým na světle.[3][25][29][36] Jakmile je dTIM vázán dCRY, zavazuje se k degradaci ubikvitinemproteazom Systém.[25][36]
I když světelné impulsy neunavují, cykly LD s úplnou fotoperiodou mohou stále řídit cyklování v břišní -postranní neurony v Drosophila mozek. Tato data spolu s dalšími výsledky naznačují, že CRY je buněčný autonomní fotoreceptor pro tělesné hodiny Drosophila a může hrát roli v neparametrickém strhávání (strhávání krátkými diskrétními světelnými impulsy). Laterální neurony však přijímají informace o světle jak cestou modrého světla CRY, tak i rhodopsin cesta. CRY se tedy podílí na vnímání světla a je vstupem pro cirkadiánní hodiny, není to však jediný vstup pro informace o světle, protože trvalý rytmus se ukázal při absenci dráhy CRY, ve které se předpokládá, že cesta rhodopsinu poskytuje určitý světelný vstup.[37] Nedávno se také ukázalo, že existuje světelná odezva zprostředkovaná CRY, která je nezávislá na klasické cirkadiánní interakci CRY-TIM. Předpokládá se, že tento mechanismus vyžaduje flavin redox mechanismus založený na vodivosti draslíkového kanálu. Ukázalo se, že tato reakce zprostředkovaná CRY se zvyšuje akční potenciál palba během několika sekund od světelné reakce v opsin -knokaut Drosophila.[38]
Kryptochrom, stejně jako mnoho genů zapojených do cirkadiánního rytmu, ukazuje cirkadiánní cyklování mRNA a hladiny bílkovin. v Drosophila, Plakat Koncentrace mRNA probíhají v cyklu světlo-tma (LD) s vysokou hladinou světla a nízkou hladinou tmy.[33] Toto cyklování přetrvává v neustálé tmě (DD), ale se sníženou amplitudou.[33] Přepis Plakat gen také cykluje s podobným trendem.[33] Hladiny proteinu CRY však cyklují jiným způsobem než Plakat úrovně transkripce a mRNA. V LD má CRY protein nízké hladiny ve světle a vysoké hladiny ve tmě a v DD se hladiny CRY neustále zvyšují po celý subjektivní den a noc.[33] Exprese CRY je tedy regulována hodinami na transkripční úrovni a světlem na překladový a posttranslační úroveň.[33]
Nadměrná exprese Plakat ovlivňuje také cirkadiánní reakce na světlo. v Drosophila, Plakat nadměrná exprese zvyšuje citlivost much na světlo s nízkou intenzitou.[33] Tato světelná regulace hladin proteinu CRY naznačuje, že CRY má cirkadiánní roli před jinými hodinovými geny a složkami.[33]
U savců
Kryptochrom je jednou ze čtyř skupin savčích hodinových genů / proteinů, které generují transkripčně-translační negativní zpětnou vazbu (TTFL) spolu s Období (PER), HODINY a BMAL1.[39] V této smyčce jsou proteiny CLOCK a BMAL1 transkripční aktivátory, které se společně váží na promotéři z Plakat a Za geny a aktivovat jejich transkripci.[39] CRY a PER proteiny se pak navzájem vážou, vstupují do jádra a inhibují transkripci aktivovanou CLOCK-BMAL1.[39]
U myší Cry1 výraz zobrazuje cirkadiánní rytmy v suprachiasmatické jádro, oblast mozku zapojená do generování cirkadiánních rytmů, přičemž hladiny mRNA vrcholily během světelné fáze a dosáhly minima ve tmě.[40] Tyto denní oscilace ve výrazu jsou udržovány v konstantní temnotě.[40]
Zatímco CRY byl dobře zaveden jako TIM homolog u savců, role CRY jako fotoreceptoru u savců byla kontroverzní. Dřívější práce naznačily, že CRY má jak nezávislé na světle, tak nezávislé funkce. Studie z roku 2000 ukázala, že myši bez rhodopsinu, ale s kryptochromem, stále reagují na světlo; u myší bez rhodopsinu nebo kryptochromu c-Fos transkripce, mediátor citlivosti na světlo, významně klesá.[41] V posledních letech data podporují melanopsin jako hlavní cirkadiánní fotoreceptor, zejména melanopsinové buňky, které zprostředkovávají strhávání a komunikaci mezi oko a suprachiasmatické jádro (SCN).[42] Jednou z hlavních obtíží při potvrzování nebo popírání CRY jako savčího fotoreceptoru je to, že když je gen vyřazen, zvíře jde arytmicky, takže je těžké měřit jeho kapacitu čistě jako fotoreceptor. Některé nedávné studie však naznačují, že lidský CRY může zprostředkovat světelnou odpověď v periferních tkáních.[43]
Normální cirkadiánní rytmus savců se kriticky spoléhá na opožděné vyjádření Cry1 po aktivaci Cry1 promotér. Zatímco rytmy v Per2 aktivace promotoru a Per2 Hladiny mRNA mají téměř stejnou fázi, Cry1 Produkce mRNA je zpožděna přibližně o čtyři hodiny ve srovnání s Cry1 aktivace promotoru.[44] Toto zpoždění je nezávislé na úrovních CRY1 nebo CRY2 a je zprostředkováno kombinací E / E'-box a prvky D-boxu v promotoru a RevErbA /ROR vazebné prvky (RRE) v prvním intronu genu.[45] Transfekce arytmické Cry1−/− Cry2−/− buňky s dvojitým knockoutem pouze s Cry1 promotor (způsobující konstitutiv Cry1 výraz) nestačí k záchraně rytmicity. Transfekce těchto buněk promotorem i prvním intronem je nutná pro obnovení cirkadiánních rytmů v těchto buňkách.[45]
Magnetorecepce
Experimentální údaje naznačují, že kryptochromy v fotoreceptorové neurony ptačí oči jsou zapojeny do magnetické orientace během migrace.[46] Kryptochromy jsou také považovány za nezbytné pro schopnost světla záviset na Drosophila cítit magnetické pole.[47] Bylo hlášeno, že magnetická pole ovlivňovala kryptochromy také v Arabidopsis thaliana rostliny: růstové chování se zdálo být ovlivněno magnetickými poli v přítomnosti modrého (ale ne červeného) světla.[48] Přesto se tyto výsledky později za přísně kontrolovaných podmínek v jiné laboratoři ukázaly jako nereprodukovatelné,[49] což naznačuje, že rostlinné kryptochromy nereagují na magnetická pole.
Kryptochrom tvoří pár radikály s korelací točí se při vystavení modrému světlu.[50][51] Radikální páry lze také generovat na světle nezávislé tmavé reoxidaci flavinového kofaktoru molekulárním kyslíkem vytvořením spinově korelovaných FADH-superoxidových radikálových párů.[52] Předpokládá se, že magnetorecepce funguje prostřednictvím účinku okolního magnetického pole na korelaci (paralelní nebo antiparalelní) těchto radikálů, což ovlivňuje životnost aktivované formy kryptochromu. Aktivace kryptochromu může ovlivnit citlivost světla na světlo sítnice neurony, s celkovým výsledkem, že zvíře může cítit magnetické pole.[53] Živočišné kryptochromy a blízce příbuzné živočišné (6-4) fotolyázy obsahují delší řetězec tryptofanů přenášejících elektrony než jiné proteiny nadčeledi kryptochrom-fotolyáza (tryptofanový tetrad místo triády).[54][55] Delší řetězec vede k lepší separaci a více než 1000 × delší životnosti fotoindukovaných párů radikálů flavin-tryptofan než v proteinech s triádou tryptofanů.[54][55] Absence spinově selektivní rekombinace těchto radikálových párů v časovém měřítku nanosekund až mikrosekund se jeví jako neslučitelná s tvrzením, že magnetorecepce kryptochromy je založena na reakci dopředného světla.
Reference
- ^ Gressel, J. (1979). "Fotorecepce modrého světla". Fotochemie a fotobiologie. 30 (6): 749–754. doi:10.1111 / j.1751-1097.1979.tb07209.x. ISSN 1751-1097. S2CID 98643540.
- ^ van der Spek PJ, Kobayashi K, Bootsma D, Takao M, Eker AP, Yasui A (říjen 1996). „Klonování, tkáňová exprese a mapování homologu lidské fotolyázy s podobností s rostlinnými receptory modrého světla“. Genomika. 37 (2): 177–82. doi:10.1006 / geno.1996.0539. hdl:1765/55742. PMID 8921389.
- ^ A b Griffin EA, Staknis D, Weitz CJ (říjen 1999). "Role CRY1 a CRY2 nezávislé na cirkadiánních hodinách savců na světle". Věda. 286 (5440): 768–71. doi:10.1126 / science.286.5440.768. PMID 10531061.
- ^ A b C d E PDB: 1u3c; Brautigam CA, Smith BS, Ma Z, Palnitkar M, Tomchick DR, Machius M, Deisenhofer J (srpen 2004). "Struktura fotolyázové domény kryptochromu 1 z Arabidopsis thaliana". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 101 (33): 12142–7. Bibcode:2004PNAS..10112142B. doi:10.1073 / pnas.0404851101. PMC 514401. PMID 15299148.
- ^ Hore PJ, Mouritsen H (červenec 2016). „Mechanismus magnetorecepce radikálovým párem“. Roční přehled biofyziky. 45 (1): 299–344. doi:10.1146 / annurev-biophys-032116-094545. PMID 27216936.
- ^ Darwin C (1881). Síla pohybu v rostlinách. New York: D. Appleton and Company.
- ^ Ahmad M, Cashmore AR (listopad 1993). „HY4 gen A. thaliana kóduje protein s charakteristikami fotoreceptoru modrého světla“. Příroda. 366 (6451): 162–6. Bibcode:1993 Natur.366..162A. doi:10.1038 / 366162a0. PMID 8232555. S2CID 4256360.
- ^ Thompson CL, Sancar A (2004). „Kryptochrom: Objev cirkadiánního fotopigmentu“. In Lenci F, Horspool WM (ed.). CRC příručka organické fotochemie a fotobiologie. Boca Raton: CRC Press. str. 1381–89. ISBN 978-0-8493-1348-6.
- ^ Todo T, Ryo H, Yamamoto K, Toh H, Inui T, Ayaki H a kol. (Duben 1996). „Podobnost mezi fotolyázou Drosophila (6-4), humánním homologem fotolyázy a rodinou fotoreceptorů DNA fotolyáza-modré světlo“. Věda. 272 (5258): 109–12. Bibcode:1996Sci ... 272..109T. doi:10.1126 / science.272.5258.109. PMID 8600518. S2CID 23151554.
- ^ Kobayashi K, Kanno S, Smit B, van der Horst GT, Takao M, Yasui A (listopad 1998). "Charakterizace homologů fotolyasového / modrého světla receptoru v myších a lidských buňkách". Výzkum nukleových kyselin. 26 (22): 5086–92. doi:10.1093 / nar / 26.22.5086. PMC 147960. PMID 9801304.
- ^ Weber S (únor 2005). „Světelná enzymatická katalýza opravy DNA: přehled nedávných biofyzikálních studií fotolyázy“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1707 (1): 1–23. doi:10.1016 / j.bbabio.2004.02.010. PMID 15721603.
- ^ „Analýza MolProbity Ramachandran, 1U3C, model 1“ (PDF). www.rcsb.org. Archivovány od originál (PDF) dne 2012-10-21. Citováno 2011-04-13.
- ^ Nelson DR, Lehninger AL, Cox M (2005). Lehningerovy principy biochemie. New York: W.H. Freemane. ISBN 978-0-7167-4339-2.
- ^ Hsu DS, Zhao X, Zhao S, Kazantsev A, Wang RP, Todo T a kol. (Listopad 1996). „Předpokládané lidské fotoreceptory modrého světla hCRY1 a hCRY2 jsou flavoproteiny“. Biochemie. 35 (44): 13871–7. doi:10.1021 / bi962209o. PMID 8909283.
- ^ Nefissi R, Natsui Y, Miyata K, Oda A, Hase Y, Nakagawa M a kol. (Květen 2011). „Dvojitá ztráta funkce mutace v genech EARLY FLOWERING 3 a CRYPTOCHROME 2 zpozduje kvetení za nepřetržitého světla, ale zrychluje ho za dlouhých dnů a krátkých dní: důležitá role Arabidopsis CRY2 pro urychlení doby květu za stálého světla“. Journal of Experimental Botany. 62 (8): 2731–44. doi:10.1093 / jxb / erq450. PMID 21296763.
- ^ Pedmale UV, Huang SC, Zander M, Cole BJ, Hetzel J, Ljung K a kol. (Leden 2016). „Kryptochromy přímo interagují s PIF a regulují růst rostlin omezováním modrého světla“. Buňka. 164 (1–2): 233–245. doi:10.1016 / j.cell.2015.12.018. PMC 4721562. PMID 26724867.
- ^ Song SH, Dick B, Penzkofer A, Pokorny R, Batschauer A, Essen LO (říjen 2006). "Absorpční a fluorescenční spektroskopická charakterizace kryptochromu 3 z Arabidopsis thaliana". Journal of Photochemistry and Photobiology. B, biologie. 85 (1): 1–16. doi:10.1016 / j.jphotobiol.2006.03.007. PMID 16725342.
- ^ Hoang N, Bouly JP, Ahmad M (leden 2008). „Důkaz role folátu v citlivosti na světlo v receptorech modrého světla pro kryptochrom Arabidopsis“. Molekulární rostlina. 1 (1): 68–74. doi:10,1093 / mp / ssm008. PMID 20031915.
- ^ Müller P, Bouly JP (leden 2015). "Hledání mechanismu signalizace rostlinným fotoreceptorovým kryptochromem". FEBS Dopisy. 589 (2): 189–92. doi:10.1016 / j.febslet.2014.12.008. PMID 25500270. S2CID 207635307.
- ^ Müller P, Bouly JP, Hitomi K, Balland V, Getzoff ED, Ritz T, Brettel K (červen 2014). „Vazba ATP mění rostlinný kryptochrom na efektivní přírodní fotopřepínač“. Vědecké zprávy. 4: 5175. Bibcode:2014NatSR ... 4E5175M. doi:10.1038 / srep05175. PMC 4046262. PMID 24898692.
- ^ Cailliez F, Müller P, Gallois M, de la Lande A (září 2014). „Vazba ATP a protonace aspartátu zvyšují fotoindukovaný přenos elektronů v rostlinném kryptochromu“. Journal of the American Chemical Society. 136 (37): 12974–86. doi:10.1021 / ja506084f. PMID 25157750.
- ^ Berndt A, Kottke T, Breitkreuz H, Dvorský R, Hennig S, Alexander M, Wolf E (duben 2007). „Nový fotoreakční mechanismus pro cirkadiánní modré světlo fotoreceptoru Drosophila cryptochrome“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (17): 13011–21. doi:10,1074 / jbc.M608872200. PMID 17298948.
- ^ Song SH, Oztürk N, Denaro TR, Arat NO, Kao YT, Zhu H a kol. (Červen 2007). "Tvorba a funkce flavinového aniontového radikálu ve fotoreceptoru modrého světla kryptochromu 1 motýla monarchy". The Journal of Biological Chemistry. 282 (24): 17608–12. doi:10,1074 / jbc.M702874200. PMID 17459876.
- ^ Oztürk N, Song SH, Selby CP, Sancar A (únor 2008). "Zvířecí kryptochromy typu 1. Analýza redoxního stavu flavinového kofaktoru místně řízenou mutagenezí". The Journal of Biological Chemistry. 283 (6): 3256–63. doi:10,1074 / jbc.M708612200. PMID 18056988.
- ^ A b C d Ozturk N, Selby CP, Annayev Y, Zhong D, Sancar A (leden 2011). "Reakční mechanismus Drosophila cryptochrome". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (2): 516–21. Bibcode:2011PNAS..108..516O. doi:10.1073 / pnas.1017093108. PMC 3021015. PMID 21187431.
- ^ Rivera AS, Ozturk N, Fahey B, Plachetzki DC, Degnan BM, Sancar A, Oakley TH (duben 2012). „Kryptochrom vnímající modré světlo je exprimován v houbovém oku bez neuronů a opsinu“. The Journal of Experimental Biology. 215 (Pt 8): 1278–86. doi:10.1242 / jeb.067140. PMC 3309880. PMID 22442365.
- ^ Klarsfeld A, Malpel S, Michard-Vanhée C, Picot M, Chélot E, Rouyer F (únor 2004). „Nové rysy fotorecepce zprostředkovaných kryptochromem v mozkových cirkadiánních hodinách Drosophily“. The Journal of Neuroscience. 24 (6): 1468–77. doi:10.1523 / JNEUROSCI.3661-03.2004. PMC 6730330. PMID 14960620.
- ^ Somers DE, Devlin PF, Kay SA (listopad 1998). "Phytochromes and cryptochromes in the strrain of the Arabidopsis cirkadian clock". Věda. 282 (5393): 1488–90. doi:10.1126 / science.282.5393.1488. PMID 9822379. S2CID 24882653.
- ^ A b Emery P, Stanewsky R, Helfrich-Förster C, Emery-Le M, Hall JC, Rosbash M (květen 2000). „Drosophila CRY je cirkadiánní fotoreceptor s hlubokým mozkem“. Neuron. 26 (2): 493–504. doi:10.1016 / S0896-6273 (00) 81181-2. PMID 10839367. S2CID 15553260.
- ^ Reppert SM, Weaver DR (srpen 2002). "Koordinace cirkadiánního načasování u savců". Příroda. 418 (6901): 935–41. Bibcode:2002 Natur.418..935R. doi:10.1038 / nature00965. PMID 12198538. S2CID 4430366.
- ^ Zhu H, Sauman I, Yuan Q, Casselman A, Emery-Le M, Emery P, Reppert SM (leden 2008). „Kryptochromy definují nový mechanismus cirkadiánních hodin u motýlů panovníků, který může být základem navigace slunečním kompasem“. PLOS Biology. 6 (1): e4. doi:10.1371 / journal.pbio.0060004. PMC 2174970. PMID 18184036.
- ^ Zhu H, Yuan Q, Briscoe AD, Froy O, Casselman A, Reppert SM (prosinec 2005). "Dva CRY motýla". Aktuální biologie. 15 (23): R953–4. doi:10.1016 / j.cub.2005.11.030. PMID 16332522. S2CID 2130485.
- ^ A b C d E F G h Emery P, So WV, Kaneko M, Hall JC, Rosbash M (listopad 1998). „CRY, hodiny Drosophila a kryptochrom regulovaný světlem, významně přispívá k cirkadiánnímu resetování rytmu a fotocitlivosti“. Buňka. 95 (5): 669–79. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81637-2. PMID 9845369. S2CID 15629055.
- ^ Stanewsky R, Kaneko M, Emery P, Beretta B, Wager-Smith K, Kay SA a kol. (Listopad 1998). „Mutace cryb identifikuje kryptochrom jako cirkadiánní fotoreceptor v Drosophile“. Buňka. 95 (5): 681–92. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81638-4. PMID 9845370. S2CID 6996815.
- ^ Vitaterna MH, Selby CP, Todo T, Niwa H, Thompson C, Fruechte EM a kol. (Říjen 1999). „Diferenciální regulace genů období savců a cirkadiánní rytmita kryptochromy 1 a 2“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 96 (21): 12114–9. Bibcode:1999PNAS ... 9612114V. doi:10.1073 / pnas.96.21.12114. PMC 18421. PMID 10518585.
- ^ A b Busza A, Emery-Le M, Rosbash M, Emery P (červen 2004). "Role dvou strukturních domén Drosophila CRYPTOCHROME v cirkadiánní fotorecepci". Věda. 304 (5676): 1503–6. Bibcode:2004Sci ... 304.1503B. doi:10.1126 / science.1096973. PMID 15178801. S2CID 18388605.
- ^ Dunlap JC (leden 1999). "Molekulární základy pro cirkadiánní hodiny". Buňka. 96 (2): 271–90. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 80566-8. PMID 9988221. S2CID 14991100.
- ^ Fogle KJ, Parson KG, Dahm NA, Holmes TC (březen 2011). „CRYPTOCHROME je snímač modrého světla, který reguluje rychlost vypalování neuronů“. Věda. 331 (6023): 1409–13. Bibcode:2011Sci ... 331.1409F. doi:10.1126 / science.1199702. PMC 4418525. PMID 21385718.
- ^ A b C Sancar A, Lindsey-Boltz LA, Kang TH, Reardon JT, Lee JH, Ozturk N (červen 2010). „Řízení cirkadiánních hodin buněčné odpovědi na poškození DNA“. FEBS Dopisy. 584 (12): 2618–25. doi:10.1016 / j.febslet.2010.03.017. PMC 2878924. PMID 20227409.
- ^ A b Miyamoto Y, Sancar A (květen 1998). „Fotoreceptory modrého světla na bázi vitaminu B2 v retinohypotalamovém traktu jako fotoaktivní pigmenty pro nastavení cirkadiánních hodin u savců“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 95 (11): 6097–102. Bibcode:1998PNAS ... 95,6097M. doi:10.1073 / pnas.95.11.6097. PMC 27591. PMID 9600923.
- ^ Selby CP, Thompson C, Schmitz TM, Van Gelder RN, Sancar A (prosinec 2000). „Funkční redundance kryptochromů a klasických fotoreceptorů pro nevizuální oční fotorecepci u myší“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 97 (26): 14697–702. Bibcode:2000PNAS ... 9714697S. doi:10.1073 / pnas.260498597. PMC 18981. PMID 11114194.
- ^ Hattar S, Liao HW, Takao M, Berson DM, Yau KW (únor 2002). „Melanopsin obsahující gangliové buňky sítnice: architektura, projekce a vnitřní fotocitlivost“. Věda. 295 (5557): 1065–70. Bibcode:2002Sci ... 295.1065H. doi:10.1126 / science.1069609. PMC 2885915. PMID 11834834.
- ^ Hoang N, Schleicher E, Kacprzak S, Bouly JP, Picot M, Wu W a kol. (Červenec 2008). Schibler U (ed.). "Lidské a Drosophila kryptochromy jsou světlo aktivované fotinovou redukcí flavinu v živých buňkách". PLOS Biology. 6 (7): e160. doi:10.1371 / journal.pbio.0060160. PMC 2443192. PMID 18597555.
- ^ Sato TK, Yamada RG, Ukai H, Baggs JE, Miraglia LJ, Kobayashi TJ a kol. (Březen 2006). „Pro funkci cirkadiánních hodin savců je nutná represe zpětné vazby“. Genetika přírody. 38 (3): 312–9. doi:10.1038 / ng1745. PMC 1994933. PMID 16474406.
- ^ A b Ukai-Tadenuma M, Yamada RG, Xu H, Ripperger JA, Liu AC, Ueda HR (leden 2011). „Pro funkci cirkadiánních hodin je vyžadováno zpoždění při potlačování zpětné vazby kryptochromem 1“ (PDF). Buňka. 144 (2): 268–81. doi:10.1016 / j.cell.2010.12.019. PMID 21236481. S2CID 8159963.
- ^ Heyers D, Manns M, Luksch H, Güntürkün O, Mouritsen H (září 2007). Iwaniuk A (vyd.). „Vizuální dráha spojuje mozkové struktury aktivní během orientace magnetického kompasu u stěhovavých ptáků“. PLOS ONE. 2 (9): e937. Bibcode:2007PLoSO ... 2..937H. doi:10.1371 / journal.pone.0000937. PMC 1976598. PMID 17895978.
- ^ Gegear RJ, Casselman A, Waddell S, Reppert SM (srpen 2008). „Kryptochrom zprostředkovává v Drosophile magnetosenzitivitu závislou na světle“. Příroda. 454 (7207): 1014–8. Bibcode:2008 Natur.454.1014G. doi:10.1038 / nature07183. PMC 2559964. PMID 18641630.
- ^ Ahmad M, Galland P, Ritz T, Wiltschko R, Wiltschko W (únor 2007). „Magnetická intenzita ovlivňuje reakce závislé na kryptochromu u Arabidopsis thaliana“. Planta. 225 (3): 615–24. doi:10.1007 / s00425-006-0383-0. PMID 16955271. S2CID 96263. Shrnutí ležel – Centre national de la recherche scientifique.
- ^ Harris SR, Henbest KB, Maeda K, Pannell JR, Timmel CR, Hore PJ, Okamoto H (prosinec 2009). „Vliv magnetických polí na reakce závislé na kryptochromu u Arabidopsis thaliana“. Journal of the Royal Society, Interface. 6 (41): 1193–205. doi:10.1098 / rsif.2008.0519. PMC 2817153. PMID 19324677.
- ^ Rodgers CT, Hore PJ (leden 2009). „Chemická magnetorecepce u ptáků: mechanismus radikálních párů“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (2): 353–60. Bibcode:2009PNAS..106..353R. doi:10.1073 / pnas.0711968106. PMC 2626707. PMID 19129499.
- ^ Biskup T, Schleicher E, Okafuji A, Link G, Hitomi K, Getzoff ED, Weber S (2009). „Přímé pozorování fotoindukovaného páru radikálů ve fotoreceptoru kryptochromového modrého světla“. Angewandte Chemie. 48 (2): 404–7. doi:10.1002 / anie.200803102. PMC 4329312. PMID 19058271.
- ^ Müller P, Ahmad M (červen 2011). „Kryptochrom aktivovaný světlem reaguje s molekulárním kyslíkem za vzniku páru radikálů flavin-superoxid v souladu s magnetorecepcí“. The Journal of Biological Chemistry. 286 (24): 21033–40. doi:10,1074 / jbc.M111.228940. PMC 3122164. PMID 21467031.
- ^ Chandler D, Ilia Solov'yov I, Schulten K. „Kryptochrom a magnetické snímání“. Beckman Institute for Advanced Science and Technology, University of Illinois Urbana – Champaign. Citováno 2011-04-14.
- ^ A b Müller P, Yamamoto J, Martin R, Iwai S, Brettel K (listopad 2015). „Objev a funkční analýza 4. tryptofanu přenášejícího elektrony konzervovaného výhradně ve zvířecích kryptochromech a (6-4) fotolyázách“. Chemická komunikace. 51 (85): 15502–5. doi:10.1039 / C5CC06276D. PMID 26355419.
- ^ A b Cailliez F, Müller P, Firmino T, Pernot P, de la Lande A (únor 2016). "Energetika migrace náboje vyvolané fotosyntézou v tryptofanové tetradě živočišné (6-4) fotolyázy". Journal of the American Chemical Society. 138 (6): 1904–15. doi:10.1021 / jacs.5b10938. PMID 26765169.
externí odkazy
- kryptochrom v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
- Cirkadiánní hodiny kryptochromu v Monarch Butterflies, Steven M. Reppert, Katedra neurobiologie, University of Massachusetts
- Kryptochrom a magnetické snímání, Skupina teoretické a výpočetní biofyziky na University of Illinois v Urbana-Champaign
- 2IJG na Proteinová datová banka; 3-D struktura Arabidopsis kryptochrom 3, získaný rentgenovou krystalografií.
- Animovaný model myší cirkadiánní dráhy, včetně role Cry
- Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P97784 (Myší kryptochrom-1) na PDBe-KB.