AMP deamináza - AMP deaminase
AMP deamináza 1 je enzym že u lidí je kódován AMPD1 gen.[5][6]
Adenosinmonofosfátdeamináza je enzym který převádí adenosinmonofosfát (AMP) do inosin monofosfát (IMP), uvolnění amoniak molekula v procesu.
Funkce
Adenosinmonofosfát-deamináza 1 katalyzuje deaminaci AMP na IMP v kosterním svalu a hraje důležitou roli v purinový nukleotidový cyklus. Byly identifikovány dva další geny, AMPD2 a AMPD3 pro izoformy specifické pro játra a pro erytrocyty. Nedostatek enzymu specifického pro svaly je zjevně častou příčinou myopatie vyvolané cvičením a pravděpodobně nejčastější příčinou metabolické myopatie u člověka.[6]
Výzkumná zpráva ukazuje, že široce předepsané léky na cukrovku metformin pracuje na Kináza aktivovaná AMP (AMPK) přímou inhibicí AMP deaminázy, čímž se zvyšuje buněčný AMP.[7]
Nařízení
Ukázalo se, že v prostředích s vysokými koncentracemi draslíku je AMP-deamináza regulována ATP a ADP prostřednictvím „Kmmechanismus typu. Při nízkých koncentracích iontů draslíku je smíšený „K.m Je dodržen typ „V“ předpisu.[8]
Patologie
Nedostatek je spojen s nedostatek myoadenylát deaminázy.
adenosinmonofosfát (AMP)
inosin monofosfát (IMP)
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000116748 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000070385 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (říjen 1992). "Klonování lidských cDNA izoformy E AMP deaminázy. Důkazy o třetím genu AMPD vykazujícím alternativně sestříhané 5'-exony". J. Biol. Chem. 267 (29): 20866–77. PMID 1400401.
- ^ A b EntrezGene 270
- ^ Ouyang J, Parakhia RA, Ochs RS (leden 2011). "Metformin aktivuje AMP kinázu prostřednictvím inhibice AMP deaminázy". J. Biol. Chem. 286 (1): 1–11. doi:10.1074 / jbc.M110.121806. PMC 3012963. PMID 21059655.
- ^ Skladanowski, Andrzej (1979). „Na draslíku závislá regulace AMP-deaminázy z hovězího srdce pomocí ATP a ADP“. International Journal of Biochemistry. 10 (2): 177–181. doi:10.1016 / 0020-711X (79) 90114-9. PMID 428625.
Další čtení
- Fishbein WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). "Nedostatek myoadenylát deaminázy: nová nemoc svalu". Věda. 200 (4341): 545–8. doi:10.1126 / science.644316. PMID 644316.
- Sabina RL, Fishbein WN, Pezeshkpour G a kol. (1992). "Molekulární analýza nedostatků myoadenylát deaminázy". Neurologie. 42 (1): 170–9. doi:10.1212 / dílek 42.1.170. PMID 1370861.
- Morisaki T, Gross M, Morisaki H a kol. (1992). "Molekulární podstata deficitu AMP deaminázy v kosterním svalu". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89 (14): 6457–61. doi:10.1073 / pnas.89.14.6457. PMC 49520. PMID 1631143.
- Sabina RL, Morisaki T, Clarke P a kol. (1990). "Charakterizace lidských a krysích myoadenylát deaminázových genů". J. Biol. Chem. 265 (16): 9423–33. PMID 2345176.
- Dale GL (1989). "Radioizotopový test na erythrocyt adenosin 5'-monofosfát deaminázu". Clin. Chim. Acta. 182 (1): 1–7. doi:10.1016/0009-8981(89)90144-7. PMID 2502331.
- Mercelis R, Martin JJ, Dehaene I a kol. (1981). „Nedostatek myoadenylát deaminázy u pacienta s myopatií obličeje a pletence končetin“. J. Neurol. 225 (3): 157–66. doi:10.1007 / BF00313744. PMID 6167680.
- van Laarhoven JP, de Gast GC, Spierenburg GT, de Bruyn CH (1983). "Enzymologické studie u chronické lymfocytární leukémie". Leuku. Res. 7 (2): 261–7. doi:10.1016/0145-2126(83)90016-4. PMID 6406772.
- Kelemen J, Rice DR, Bradley WG a kol. (1982). "Familiární nedostatek myoadenylát deaminázy a námahová myalgie". Neurologie. 32 (8): 857–63. doi:10.1212 / mn. 32.8.857. PMID 7201581.
- Baumeister FA, Gross M, Wagner DR a kol. (1993). "Nedostatek myoadenylát deaminázy s těžkou rhabdomyolýzou". Eur. J. Pediatr. 152 (6): 513–5. doi:10.1007 / BF01955062. PMID 8335021.
- Morisaki T, Holmes EW (1993). „Funkčně odlišné prvky jsou vyžadovány pro expresi genu AMPD1 v myocytech.“. Mol. Buňka. Biol. 13 (9): 5854–60. doi:10.1128 / MCB.13.9.5854. PMC 360332. PMID 8355716.
- Bruno C, Minetti C, Shanske S a kol. (1998). „Kombinované defekty svalové fosfofruktokinázy a AMP deaminázy u dítěte s myoglobinurií“. Neurologie. 50 (1): 296–8. doi:10.1212 / ml.50.1.296. PMID 9443500.
- Hisatome I, Morisaki T, Kamma H a kol. (1998). "Kontrola navázání AMP deaminázy 1 na těžký řetězec myosinu". Dopoledne. J. Physiol. 275 (3 Pt 1): C870–81. doi:10.1152 / ajpcell.1998.275.3.C870. PMID 9730972.
- Sims B, Powers RE, Sabina RL, Theibert AB (1999). "Zvýšená aktivita adenosinmonofosfátdeaminázy v mozku Alzheimerovy choroby". Neurobiol. Stárnutí. 19 (5): 385–91. doi:10.1016 / S0197-4580 (98) 00083-9. PMID 9880040.
- Loh E, Rebbeck TR, Mahoney PD a kol. (1999). „Běžná varianta v genu AMPD1 předpovídá lepší klinický výsledek u pacientů se srdečním selháním“. Oběh. 99 (11): 1422–5. doi:10.1161 / 01.cir.99.11.1422. PMID 10086964.
- Abe M, Higuchi I, Morisaki H a kol. (2000). „Nedostatek myoadenylátdeaminázy s progresivní svalovou slabostí a atrofií způsobenou novými missense mutacemi v genu AMPD1: kazuistika u japonského pacienta“. Neuromuskul. Disord. 10 (7): 472–7. doi:10.1016 / S0960-8966 (00) 00127-9. PMID 10996775.
- Morisaki H, Higuchi I, Abe M a kol. (2001). "První missense mutace (R388W a R425H) AMPD1 doprovázené myopatií nalezenou u japonského pacienta". Hučení. Mutat. 16 (6): 467–72. doi:10.1002 / 1098-1004 (200012) 16: 6 <467 :: AID-HUMU3> 3.0.CO; 2-V. PMID 11102975.
- Gross M, Rötzer E, Kölle P a kol. (2002). „Mutovaná alela G468-T AMPD1 přispívá k vysokému výskytu deficitu myoadenylát-deaminázy v kavkazské populaci“. Neuromuskul. Disord. 12 (6): 558–65. doi:10.1016 / S0960-8966 (02) 00008-1. PMID 12117480.
- Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (2003). „N-terminální sekvence a distální histidinové zbytky jsou odpovědné za pH regulovanou cytoplazmatickou membránovou vazbu lidské izoformy E. AMP deaminázy E.“ J. Biol. Chem. 277 (45): 42654–62. doi:10,1074 / jbc.M203473200. PMID 12213808.
externí odkazy
- AMP + deamináza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
- Člověk AMPD1 umístění genomu a AMPD1 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
| Tento EC 3.5 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |