Barbituráza - Barbiturase - Wikipedia
| Barbituráza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 3.5.2.1 | ||||||||
| Číslo CAS | 9025-16-5 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Barbituráza (ES 3.5.2.1 ) obsahuje zinek amidohydroláza. Jeho systémový název je barbiturát amidohydroláza (tvořící 3-oxo-3-ureidopropanoát).[1][2][3] Barbituráza působí jako a katalyzátor ve druhém kroku oxidativní degradace pyrimidinu, podporující otevření kruhu hydrolýza z kyselina barbiturová na kyselinu ureidomalonovou. Ačkoli seskupeny do přirozeně existujících amidohydrolázy, prokazuje více homologie s kyselina kyanurová amidohydroláza. Proto bylo navrženo, že barbituráza spolu s kyselinou kyanurovou by měla být seskupena do nové rodiny.KEGG
Pozadí
Barbituráza se skládá ze čtyř identických podjednotek, z nichž každá je vázána na a zinek (Zn) atom. Analýza absorpčního spektra ukazuje, že zinek je jediným kofaktorem přítomným v barbituráze. Na rozdíl od jiných amidohydroláz obsahujících zinek se motiv barbiturázy vázající na zinek nachází na karboxylová kyselina konec, konkrétně na aminokyseliny 320 až 324. Několik vysoce konzervovaných histidin zbytky byly nalezeny v oblasti motivu barbiturázy vázající zinek, což naznačuje, že zbytky histidinu jsou zapojeny do vazby zinku a jsou nezbytné pro katalytickou aktivitu barbiturázy. Pokusy ukázaly, že barbituráza je citlivá na ionty kovů chelátory. Nakonec může být barbiturasová aktivita blokována po přidání dalších kovových iontů, jako je měď a rtuť.
The molekulární váha barbiturázy je 172000 kD. Jeho Km je 1,0 mM. Jeho Vmax je 2,5 µmol / min / mg. Nejvyšší enzymatická aktivita barbiturázy je při pH 8 a 40-45 ° C. Při teplotě nad 55 ° C ztrácí barbituráza svoji aktivitu.
Reakce
Rovnováha reakce upřednostňuje tvorbu kyseliny barbiturové. Barbituráza je velmi specifická pro kyselinu barbiturovou a nebude reagovat s deriváty. Močovina, malonát a kyselina kyanurová inhibují hydrolýzu kyseliny barbiturové. Dihydro-L-orotát je meziprodukt v cestě biosyntézy pyrimidinu a kompetitivně inhibuje barbiturázu. Kromě toho kyselina barbiturová mnohonásobně inhibuje enzymy které se podílejí na syntéze pyrimidinu de novo. Tyto poslední dva body naznačují souvislost mezi anabolismem pyrimidinu a oxidačním katabolismem.
Aktivita barbiturázy nebo existence oxidačního metabolismus pyrimidinu dosud nebyla u savců objevena.
Reference
- ^ Hayaishi O, Kornberg A (květen 1952). "Metabolismus cytosinu, thyminu, uracilu a kyseliny barbiturové bakteriálními enzymy". The Journal of Biological Chemistry. 197 (2): 717–32. PMID 12981104.
- ^ Soong CL, Ogawa J, Shimizu S (srpen 2001). „Nové amidohydrolytické reakce v metabolismu oxidativního pyrimidinu: analýza barbiturasové reakce a objev nového enzymu, ureidomalonázy“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 286 (1): 222–6. doi:10.1006 / bbrc.2001.5356. PMID 11485332.
- ^ Soong CL, Ogawa J, Sakuradani E, Shimizu S (březen 2002). „Barbituráza, nová amidohydroláza obsahující zinek, která se podílí na oxidativním metabolismu pyrimidinu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (9): 7051–8. doi:10,1074 / jbc.M110784200. PMID 11748240.
externí odkazy
- barbituráza v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)
