Synaptobrevin - Synaptobrevin - Wikipedia

Synaptobrevin
Coresnarecomplex.png
Tři různé pohledy na strukturu zkráceného neuronového SNARE komplexu s vysokým rozlišením. Legenda: synaptobrevin-2 (červená), Syntaxin-1 (růžová), SNAP-25 (fialová).
Identifikátory
SymbolSynaptobrevin
PfamPF00957
InterProIPR016444
STRÁNKAPDOC00368
SCOP21sfc / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď197
OPM protein4 týdny
Membranome351

Synaptobreviny (synaptobrevin izotypy 1-2) jsou malé integrální membránové proteiny z sekreční váčky s molekulární váha ze dne 18. kilodalton (kDa), které jsou součástí membránový protein spojený s vezikuly (VAMP) rodina.[1][2][3][4][5]

Synaptobrevin je jedním z SNARE proteiny podílí se na tvorbě komplexů SNARE.

Struktura

Ze čtyř α-šroubovic jádra komplexu SNARE je jedním přispěl synaptobrevin, jeden syntaxin a dva od SNAP-25 (v neuronech).

Funkce

SNARE proteiny jsou klíčovými složkami molekulárního aparátu, který pohání fúzi membrán dovnitř exocytóza. Jejich funkce však podléhá jemnému doladění různými regulačními proteiny souhrnně označovanými jako SNARE mistři.

Klasifikace

V Q / R nomenklatura pro organizaci SNARE proteinů jsou členové rodiny VAMP / synaptobrevin klasifikováni jako R-SNARE, tak pojmenovaný pro přítomnost arginin na konkrétním místě v rámci primární sekvence proteinu (na rozdíl od SNARE cílové membrány, které obsahují a glutamin a jsou tak pojmenovaní Q-SNARE ). Synaptobrevin je klasifikován jako V-SNARE v nomenklatuře V / T, což je alternativní klasifikační schéma, ve kterém jsou SNARE klasifikovány jako V-SNARE a T-SNARE pro jejich lokalizaci do vezikuly a cílové membrány.[6]

Klinický význam

Synaptobrevin je degradován tetanospasmin, protein odvozený z bakterie Clostridium tetani, Který způsobuje tetanus. Příbuzná bakterie, Clostridium botulinum, vyrábí botulotoxin. Existují různé sérotypy botulotoxinu, které štěpí specifické peptidové vazby specifických neuronálních SNARE proteinů a synaptobrevin je tímto cílovým proteinem pro několik sérotypů.

Lidské proteiny obsahující tuto doménu

SEC22A; SEC22B; SYBL1; VAMP1; VAMP2; VAMP3; VAMP4; VAMP5; VAMP8; YKT6;

Odkazy a poznámky

  1. ^ Baumert M, Maycox PR, Navone F, De Camilli P, Jahn R (1. února 1989). „Synaptobrevin: integrální membránový protein 18 000 daltonů přítomný v malých synaptických váčcích mozku krysy“. EMBO J.. 8 (2): 379–84. doi:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb03388.x. PMC  400817. PMID  2498078.
  2. ^ Bock JB, Scheller RH (říjen 1999). „SNARE proteiny zprostředkovávají fúzi lipidové dvojvrstvy“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (22): 12227–9. Bibcode:1999PNAS ... 9612227B. doi:10.1073 / pnas.96.22.12227. PMC  34255. PMID  10535902.
  3. ^ Ernst JA, Brunger AT (2003). "Struktura, stabilita a synaptotagminová vazba zkráceného neuronového komplexu SNARE s vysokým rozlišením". J Biol Chem. 278 (10): 8630–6. doi:10,1074 / jbc.M211889200. PMID  12496247.
  4. ^ Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (prosinec 1998). „Zachované strukturální rysy synaptického fúzního komplexu: proteiny SNARE překlasifikovány na Q- a R-SNARE“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (26): 15781–6. Bibcode:1998PNAS ... 9515781F. doi:10.1073 / pnas.95.26.15781. PMC  28121. PMID  9861047.
  5. ^ Weber T, Zemelman BV, McNew JA, Westermann B, Gmachl M, Parlati F, Sollner TH, Rothman JE (1998). "SNAREpins: minimální strojní zařízení pro fúzi membrán". Buňka. 92 (6): 759–72. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81404-X. PMID  9529252. S2CID  5637048.
  6. ^ Juan S. Bonifacino a Benjamin S. Glick. „Mechanismy pučení a fúze vezikul.“ Cell, sv. 116, 153–166, 23. ledna 2004,

externí odkazy