Piscivorin - Piscivorin

Piscivorin je součástí hadí jed vylučuje Východní topolovka (Agkistrodon piscivorus piscivorus).[1] Je členem sekreční protein bohatý na cystein (CRISP) rodina, která blokuje napětí závislé vápníkové kanály.

Etymologie

Název piscivorinu pochází z názvu druhu hada piscivorus, který je odvozen z latinských slov Ryby a vorare, což znamená „ryba“ a „hltat“.

Zdroje

Piscivorin se vyrábí v jedových žlázách Východní topolovka had (Agkistrodon piscivorus piscivorus), který vyplňuje východní USA.[2] Surový jed z východní vaty obvykle obsahuje přibližně 1,25% piscivorinu.[1][3]

Biochemie

Piscivorin patří do rodiny sekrečních proteinů bohatých na cystein (CRISP), které se vylučují jako jednořetězcové proteiny s molekulovou hmotností mezi 20 a 30 kDa. Vykazují významnou homologii aminokyselinové sekvence. V CRISP je striktně konzervováno šestnáct cysteinových zbytků, které tvoří 8 disulfidových vazeb.[4] Deset z těchto cysteinových zbytků je seskupeno do C-koncové části proteinu.[3]

Molekulová hmotnost piscivorinu je 24 842 kDa. Nukleotidová sekvence piscivorinové cDNA zabírá 1323 bp, obsahuje otevřený čtecí rámec 240 kodonů.[3]

Piscivorin má následující aminokyselinovou sekvenci.[5]

102030405060
MIAFIVLPILAAVLQQSSGSVDFDSESPRKPEIQNQIVDLHNSLRRSVNPTASNMLKMEW
708090100110120
YPEAAANAERWAYRCIESHSPRNSRVLGGIKCGENIYMSSIPIKWTEIIHAWHGENKNFK
130140150160170180
YGIGADPPNAVIGHFTQIVWYKSYLVGCAA AYCPSSEYSYFYVCQYCPAGNIIGKIATPY
190200210220230240
KSGPPCGDCP SACVNGLCTNPCTKEDKYTNCKSLVQQYGCQDKQMQSECSAICFCQNKII

Cíl a způsob působení

Piscivorin snižuje vysokou kontrakci hladkého svalstva vyvolanou draslíkem, ale neinhibuje kofein -stimulovaná kontrakce hladkého svalstva.[3] Protože kofein obvykle způsobuje kontrakci uvolňováním Ca2+ ze sarkoplazmatického retikula tento rozdílný účinek naznačuje, že piscivorin je Kalciový kanál typu L. blokátor. Při koncentraci 1 μM je jeho účinek na kontrakci hladkého svalstva vyvolanou depolarizací slabší než u souvisejících toxinů z rodiny CRISP ablomin, triflin nebo latisemin. Sekvenční srovnání piscivorinu a dalších proteinů rodiny CRISP naznačuje, že zbytek Glu186 je klíčovým místem pro blokování vápníkových kanálů.[1][3]

Na rozdíl od některých jiných proteinů rodiny CRISP piscivorin neblokuje kanály řízené cyklickými nukleotidy.[1]

Reference

  1. ^ A b C d Yamazaki, Yasuo; Hyodo, Fumiko; Morita, Takashi (2003). „Široká distribuce sekrečních proteinů bohatých na cystein v hadích jedech: Izolace a klonování nových sekrečních proteinů bohatých na cystein na hadí jed“. Archivy biochemie a biofyziky. 412 (1): 133–41. doi:10.1016 / S0003-9861 (03) 00028-6. PMID  12646276.
  2. ^ Campbell, J.A., a Lamar, W. W. (2004). Jedovatí plazi západní polokoule. Ithaca a London: Comstock Publishing Associates. Sv. II, s. 271.
  3. ^ A b C d E Yamazaki, Yasuo; Morita, Takashi (2004). „Struktura a funkce sekrečních proteinů bohatých na cystein z hadího jedu“. Toxicon. 44 (3): 227–31. doi:10.1016 / j.toxicon.2004.05.023. PMID  15302528.
  4. ^ Guo, min .; Teng, Maikun; Niu, Liwen; Liu, Qun; Huang, Qingqiu; Hao, Quan (2004). „Krystalová struktura sekrečního proteinu bohatého na cystein Stecrisp odhaluje, že doména bohatá na cysteiny má záhyb podobný kanálu K +“. Journal of Biological Chemistry. 280 (13): 12405–12. doi:10,1074 / jbc.M413566200. PMID  15596436.
  5. ^ "Piscivorin". Konsorcium UniProt. 2010. Citováno 27. října 2010.