Scyllatoxin - Scyllatoxin

Scyllatoxin (taky leiurotoxin I) je toxin, od Štír Leiurus quinquestriatus hebraeus, který blokuje malou vodivost Ca.2+-aktivovaný K.+ kanály. Je pojmenován po Scylla, mořské monstrum z řecká mytologie. Charybdotoxin se také vyskytuje v jedu stejného druhu štíra a je pojmenován po mořském netvorovi Charybdis. V řecké mytologii žili Scylla a Charybdis na skalách na protilehlých stranách úzkého průlivu.

Kreslený diagram scyllatoxinu ze vstupu PDB 1 scy zbytky vázané disulfidem jsou zobrazeny jako tyčinky

Zdroje

Scyllatoxin je jednou ze složek jed izraelských Štír ‚Leiurus quinquestriatus hebraeus '. Skládá se pouze z 0,02% celkového proteinu v surovém jedu.[1]

Chemie

Leiurotoxin I je peptid o 31 zbytcích s a spirála a krátký antiparalelní β-list. Tento toxin je stabilizován disulfidové vazby: Cys8-Cys26 a Cys12-Cys28 je navázán na β-list, Cys3-Cys21 je navázán na N-koncový segment před šroubovicí. Leiurotoxin přijímá motiv ά / β.[1] Zejména pozitivně nabité zbytky (Arg6 a Arg13, které se nacházejí ve spirále ά) jsou důležité pro expresi biologických aktivit toxinu[2] a pro jeho receptorovou afinitu.[3]

cílová

Scyllatoxin je blokátor Ca s malou vodivostí2+- aktivováno K.+ kanály v 10−13–10−11 M koncentrace v různých typech buněk.[1]Tento toxin vykazuje podobnost ve své fyziologické aktivitě a vazebné specificitě apamin,[1] ale oba toxiny nevykazují žádnou strukturální podobnost.[4]

Režim akce

Scyllatoxin blokuje pomalýhyperpolarizace který následuje po akční potenciál v některých nervové buňky.[1]

Toxicita

Scyllatoxin vyvolává spontánní kontrakce morče svalové buňky taenia coli, které byly uvolněné epinefrinem.[5]

Reference

  1. ^ A b C d E Zhu Q, Liang S, Martin L, Gasparini S, Ménez A, Vita C (září 2002). „Role disulfidových vazeb při skládání a aktivita leiurotoxinu I: stačí pouze dva disulfidy“. Biochemie. 41 (38): 11488–94. doi:10,1021 / bi026136m. PMID  12234192.
  2. ^ Sabatier JM, Lecomte C, Mabrouk K, et al. (Srpen 1996). „Syntéza a charakterizace analogů leiurotoxinu I postrádajících jeden disulfidový můstek: důkaz, že párování disulfidových řetězců 3-21 není vyžadováno pro plnou aktivitu toxinu“. Biochemie. 35 (33): 10641–7. doi:10.1021 / bi960533d. PMID  8718853.
  3. ^ Buisine E, Wieruszeski JM, Lippens G, Wouters D, Tartar A, Sautiere P (červen 1997). „Charakterizace nové rodiny toxinových peptidů z jedu štíra Leiurus quinquestriatus hebraeus. 1H-NMR struktura leiuropeptidu II ". J. Pept. Res. 49 (6): 545–55. doi:10.1111 / j.1399-3011.1997.tb01162.x. PMID  9266482.
  4. ^ Chicchi GG, Gimenez-Gallego G, Ber E, Garcia ML, Winquist R, Cascieri MA (červenec 1988). "Čištění a charakterizace jedinečného, ​​silného inhibitoru vazby apaminů z Leiurus quinquestriatus hebraeus jed". J. Biol. Chem. 263 (21): 10192–7. PMID  2839478.
  5. ^ Auguste P, Hugues M, Mourre C, Moinier D, Tartar A, Lazdunski M (leden 1992). „Scyllatoxin, blokátor Ca2+-aktivovaný K.+ kanály: vztahy mezi strukturou a funkcí a lokalizace vazebných míst v mozku ". Biochemie. 31 (3): 648–54. doi:10.1021 / bi00118a003. PMID  1731919.