Latisemin - Latisemin

Latisemin je sekreční protein bohatý na cystein které lze izolovat od jed z Black-pruhovaný mořský krait, a mořský had pocházející z teplejších vod na západě Tichý oceán. Je to toxin který inhibuje iontové kanály řízené cyklickými nukleotidy[1] a bloky Vápníkové kanály typu L., čímž se snižuje kontrakce hladkého svalstva.[2]

Zdroje

Black-pruhovaný mořský krait (Laticauda semifasciata), známý v Okinawa jako had Erabu

Latisemin je součástí jed produkoval Erabu mořský had (Laticauda semifasciata ) z rodiny Elapidae a Laticauda rod. Tyto mořští hadi obývat korálový útes oblasti v jižních mořích Japonsko, Jihovýchodní Asie, a Austrálie.[2] Přestože je tento had vysoce jedovatý, je poměrně neagresivní a ve skutečnosti je chycen a konzumován v polici Erabu v Japonsku.

Biochemie

Latisemin má molekulární váha 24 kDa a skládá se z 217 aminokyselin.[1][3] Patří do CRISP (sekreční protein bohatý na cystein ) glykoprotein podčeleď,[4] které jsou jednořetězcové polypeptidy obsahující přísně konzervované cysteiny[1] (cysteiny neoxidované na cystin a tedy neposkytuje disulfidová vazba podpora struktura terciárního proteinu ). Oni jsou sekreční proteiny, což znamená, že jsou vylučovány z buněk do extracelulární tekutina.

cílová

Latisemin silně blokuje depolarizaci - (ale ne kofein -) indukovanou kontrakce hladkého svalstva,[2] což naznačuje, že blokuje Vápníkové kanály typu L.. Jeho způsob působení je podobný jako u jiných hadí jed toxiny z rodiny CRISP, jako ablomin z Japonské mamushi had a triflin z Had had.[2] Také inhibují iontové kanály řízené cyklickými nukleotidy.[1]

Viz také

Další proteiny hadího jedu z rodiny CRISP:

Reference

  1. ^ A b C d Yamazaki, Y; Morita, T (2009). "Struktura a funkce sekrečních proteinů bohatých na cystein na hadí jed". Toxicon. 44 (3): 227–231. doi:10.1016 / j.toxicon.2004.05.023. PMID  15302528.
  2. ^ A b C d Yamazaki, Y; Koike, H; Sugiyama, Y; Motoyoshi, K; Wada, T; Hishinuma, S; Mita, M; Morita, T (2002). „Klonování a charakterizace nových hadích jedových proteinů, které blokují kontrakci hladkého svalstva“. Eur J Biochem. 269 (11): 2708–2715. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.02940.x. PMID  12047379.
  3. ^ Yamazaki, Y; Hyodo, F; Morita, T (2003). „Široká distribuce sekrečních proteinů bohatých na cystein v hadích jedech: izolace a klonování nových sekrečních proteinů bohatých na cystein v hadím jedu“. Oblouk. Biochem. Biophys. 412 (1): 133–141. doi:10.1016 / S0003-9861 (03) 00028-6. PMID  12646276.
  4. ^ Hansson, K; Kjellberg, M; Fernlund, P (2009). „Sekreční proteiny bohaté na cystein v hadích jedech tvoří vysoce afinitní komplexy s lidskými a prasečími b-mikroseminoproteiny“. Toxicon. 54 (2): 128–137. doi:10.1016 / j.toxicon.2009.03.023. PMID  19341830.