Ablomin - Ablomin

Ablomin je toxin přítomný v jedu Japonské mamushi had, který blokuje napěťově řízené vápníkové kanály typu L.

Etymologie

Protein ablomin je součástí japonského jedu Mamushi had, Gloydius blomhoffii. Termín „ablomin“ je zkratka odvozená z Agkistrodon blomhoffi, staré jméno tohoto hada.

Zdroje

Protein lze nalézt v jedu Japonské mamushi had, člen Viperidae rodina.

Chemie

Ablomin je součástí Cystein bohatý na sekreční protein (CRISP) rodina. CRISP zahrnují zvláštní skupinu proteinů hadího jedu distribuovaných mezi jed několika rodin hadů, jako je elapids, colubridy a zmije.

Protein existuje 240 aminokyseliny, kódováno pomocí mRNA z roku 1336 základní páry.[1] Strukturálně se skládá ze tří odlišných oblastí: N-koncová proteinová doména, pantová oblast a C-koncová doména bohatá na cysteiny.[2] Má to molekulová hmotnost ze dne 25. kDa.

Ablomin ukazuje skvělou sekvenci homologie s triflin (83,7%) a latisemin (61,5%), dvě další složky hadího jedu z rodiny CRISP, které se také zaměřují na napěťově závislé vápníkové kanály. Kromě toho vykazuje částečnou homologii s helotherminem (52,8%), jedovým proteinem mexické ještěrky; tento protein však cílí na jiné iontové kanály než na ablomin.[1]

cílová

Ablomin snižuje kontrakci hladkého svalstva vyvolanou draslíkem, což naznačuje, že blokuje Napěťově řízené vápníkové kanály typu L..[3] Ablomin může navíc mírně inhibovat tyčový typ iontové kanály řízené cyklickými nukleotidy (CNGA1 ) kanály.[3]

Toxicita

Ablomin ovlivňuje vysokou draslíkem vyvolanou kontrakci hladkého svalstva tepen u ocasů krys v závislosti na koncentraci. Snížení kontrakce hladkého svalstva arterií u krysího ocasu vede k vazodilataci tepny krysího ocasu, což může vést k podchlazení.[1] Blokování dalších napěťově řízených kanálů Ca2 + typu L, například v srdci, může vést k arytmiím a dokonce k zástavě srdce.

Viz také

Reference

  1. ^ A b C Yamazaki, Y; Koike, H; Sugiyama, Y; Motoyoshi, K; Wada, T; Hishinuma, S; Mita, M; Morita, T (2002). "Klonování a charakterizace nových hadích jedových proteinů, které blokují kontrakci hladkého svalu". Eur J Biochem. 269 (11): 2708–2715. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.02940.x. PMID  12047379. S2CID  30934694.
  2. ^ Matsunaga, Y; Yamazaki, Y; Hyodo, F; Sugiyama, Y; Nozaki, M; Morita, T (2009). „Strukturální divergence sekrečních proteinů bohatých na cystein v hadích jedech“. J. Biochem. 145 (3): 365–375. doi:10.1093 / jb / mvn174. PMID  19106157.
  3. ^ A b Yamazaki, Y; Morita, T (2004). „Struktura a funkce sekrečních proteinů bohatých na cystein na hadí jed“. Toxicon. 44 (3): 227–231. doi:10.1016 / j.toxicon.2004.05.023. PMID  15302528.