Anthranilát fosforibosyltransferáza - Anthranilate phosphoribosyltransferase
| Anthranilát fosforibosyltransferáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Antranilát fosforibosyltransferáza 3d vykreslování | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.4.2.18 | ||||||||
| Číslo CAS | 9059-35-2 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an antranilát fosforibosyltransferáza (ES 2.4.2.18 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- antranilát + 5-fosfo-alfa-D-ribóza 1-difosfát N- (5-fosfo-D-ribosyl) -antranilát + difosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou antranilát a 5-fosfo-alfa-D-ribóza-1-difosfát, zatímco jeho dva produkty jsou N- (5-fosfo-D-ribosyl) -antranilát a difosfát.
Tento enzym se účastní aromatických aminokyselin biosyntéza a dvousložkový systém (obecně).
Nomenklatura
Tento enzym patří do rodiny glykosyltransferázy, konkrétně pentosyltransferázy. The systematické jméno z této třídy enzymů je N- (5-fosfo-D-ribosyl) -antranilát: difosfátfosfo-alfa-D-ribosyltransferáza. Ostatní běžně používaná jména jsou:
- antranilát 5-fosforibosylpyrofosfát
- antranilát fosforibosylpyrofosfát fosforibosyltransferáza
- antranilát-PP-ribóza-P fosforibosyltransferáza
- fosforibosyl-anthranilát pyrofosforyláza
- fosforibosylanthranilát pyrofosforyláza
- fosforibosylanthranilát transferáza
- fosforibosyltransferáza
- PRT
Funkce
Anthranilát fosforibosyltransferáza (AnPRT) je a transferáza enzym, který katalyzuje jednu z nejzásadnějších biochemických reakcí: přenos ribosové skupiny mezi an aromatický základ a fosfát skupiny.[1] Přesněji, AnPRT usnadňuje vytváření vazby uhlík-dusík mezi 5-fosfo-alfa-D-ribóza-1-difosfát (PRPP) a antranilát.[1]
Reakce
V cestě biosyntézy aromatických aminokyselin konkrétně tryptofan syntézní část, AnPRT přitahuje antranilát a 5-fosfo-alfa-D-ribóza-1-difosfát do aktivního místa proteinu. Skrz Sn1 mechanismus níže, AnPRT přenáší 5-fosfo-alfa-D-ribózovou skupinu (zobrazeno modře) na antranilát (zobrazen červeně) z molekuly difosfátu (zobrazeno černě).[1]
Struktura
Ke konci roku 2007, 12 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1GXB, 1 KGZ, 1KHD, 1O17, 1V8G, 1VQU, 1ZVW, 1ZXY, 1ZYK, 2BPQ, 2ELC, a 2GVQ.
AnPRT má čtyři domén a jeho kvartérní struktura se skládá ze dvou identických proteinových struktur.[1] Každá doména AnPRT obsahuje ionty hořčíku a pyrofosfátovou molekulu jako Aktivní stránky.[1] Sekundární struktura AnPRT se skládá hlavně z alfa helixy s beta list v rámci každé domény.
Homologové
Uvnitř jsou homology AnPRT Saccharomyces cerevisiae, Kluyveromyces lactis, Schizosaccharomyces pombe, Magnaporthe grisea, Neurospora crassa, Arabidopsis thaliana, a Oryza sativa.[2] Všechny tyto organismy jsou podobné v tom smyslu, že vytvářejí všechny aminokyseliny potřebné pro správnou tvorbu bílkovin (nazývané také autotrofy ).
AnPRT je v těchto organismech životně důležitý, protože je zásadním krokem v cestě syntézy tryptofanu, an esenciální aminokyselina u lidí, které si lidé berou z konzumace rostlin nebo hub.
Mutace v AnPRT
(Celá tato část pochází z článku napsaného Dr. Robertem Lastem a jeho spolupracovníky, na který se zde odkazuje:[3])
Byl proveden experiment s měnícími se mutacemi v genu, který kóduje AnPRT u Arabidopsis. Tato studie se zaměřila na pozorovanou fluorescenci rostlin Arabidopsis, když byl mutován gen, který kódoval AnPRT. Bylo zjištěno, že existuje devět mutací genu, všechny s různými auxotrofní a prototrofní schopnosti.
Bylo zjištěno, že v buňkách Arabidopsis, které byly mutovány, byla zvýšená hladina antranilátu. Byl učiněn závěr, že to souvisí s fluorescencí rostlin.
Relevance této studie vychází z aplikací závěrů nalezených vědci. Auxotrofní mutant může být použit jako a volitelná značka v rostlině transformace. To může vést k lepšímu způsobu inženýrství rostlin a hledání nových způsobů vývoje jejich systémů pro práci pro humanitní účely.
Reference
- ^ A b C d E Mayans O, Ivens A, Nissen LJ, Kirschner K, Wilmanns M (červenec 2002). „Strukturální analýza dvou enzymů katalyzujících reverzní metabolické reakce implikuje společného původu“. EMBO J.. 21 (13): 3245–54. doi:10.1093 / emboj / cdf298. PMC 126076. PMID 12093726.
- ^ HomoloGene. Národní centrum pro biologické informace. NEJLEPŠÍ z antranilát fosforibosyltransferázy.https://www.ncbi.nlm.nih.gov/homologene/5712
- ^ Last, R.L, Li, J, & Rose, A.B. (Leden 1997). Alelická řada modrých fluorescenčních trpl mutantů Arabidopsis thaliana. Genetics Society of America, (145), 197-205.
