Ribokináza - Ribokinase
| ribokináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Dimér ribokinázy, člověk | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.7.1.15 | ||||||||
| Číslo CAS | 9026-84-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a ribokináza (ES 2.7.1.15 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + d-ribose ⇌ ADP + d-ribóza 5-fosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a d-ribose, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a d-ribóza 5-fosfát.
The systematické jméno této třídy enzymů je ATP:d-ribóza 5-fosfotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří deoxyribokináza, ribokináza (fosforylační), a d-ribokináza. Tento enzym se účastní pentóza fosfátová cesta.
Ribokináza (RK) patří do rodiny fosfofruktokinázových B (PfkB) cukrových kináz.[1] Mezi další členy této rodiny (také známé jako rodina RK) patří adenosinkináza (AK), inosin-guanosinkináza, fruktokináza a 1-fosfofruktokináza.[1][2][3] Členové rodiny PfkB / RK jsou identifikováni přítomností tří konzervovaných sekvenčních motivů a enzymatická aktivita této rodiny proteinů obecně ukazuje závislost na přítomnosti pentavalentních iontů.[1][2][4] Zachovaný motiv NXXE, který je charakteristickou vlastností rodiny proteinů PfkB, je zapojen do závislosti na pentavalentních iontech. Struktury RK a několika dalších rodin proteinů PfK byly stanoveny z řady organismů.[5] Navzdory nízké sekvenční podobnosti mezi AdK a jinou rodinou proteinů PfkB jsou tyto proteiny na strukturálních úrovních docela podobné.[1]
Strukturální studie
Ke konci roku 2007, 7 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1GQT, 1RK2, 1RKA, 1 RKD, 1 RKS, 1VM7A 2FV7.
Reference
- ^ A b C d Park J, Gupta RS (září 2008). "Adenosinkináza a ribokináza - rodina proteinů RK". Buněčné a molekulární biologické vědy. 65 (18): 2875–96. doi:10.1007 / s00018-008-8123-1. PMID 18560757. S2CID 11439854.
- ^ A b Bork P, Sander C., Valencie A (Leden 1993). „Konvergentní vývoj podobné enzymatické funkce na různých proteinových záhybech: rodiny hexokináz, ribokináz a galaktokináz cukrových kináz“. Věda o bílkovinách. 2 (1): 31–40. doi:10.1002 / pro.5560020104. PMC 2142297. PMID 8382990.
- ^ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS (únor 1996). "Klonování lidské adenosinkinázy cDNA: podobnost sekvencí s mikrobiálními ribokinázami a fruktoinázami". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 93 (3): 1232–7. Bibcode:1996PNAS ... 93.1232S. doi:10.1073 / pnas.93.3.1232. PMC 40062. PMID 8577746.
- ^ Maj MC, Singh B, Gupta RS (březen 2002). „Pentavalentní iontová závislost je konzervativní vlastností adenosinkinázy z různých zdrojů: identifikace nového motivu zapojeného do vazby fosfátových a hořečnatých iontů a inhibice substrátu“. Biochemie. 41 (12): 4059–69. doi:10.1021 / bi0119161. PMID 11900549.
- ^ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA, Mowbray SL (únor 1998). „Struktura ribokinázy Escherichia coli v komplexu s ribózou a dinukleotidem stanovena na rozlišení 1,8 A: pohledy do nové rodiny kinázových struktur“. Struktura. 6 (2): 183–93. doi:10.1016 / s0969-2126 (98) 00020-3. PMID 9519409.
Další čtení
- Agranoff BW, Brady RO (Březen 1956). "Čištění a vlastnosti ribokinázy z telecích jater" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 219 (1): 221–9. PMID 13295274.
- Ginsburg A (březen 1959). „Deoxyribokináza z Lactobacillus plantarum“ (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 234 (3): 481–7. PMID 13641245.
| Tento EC 2.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |