Lim kináza - Lim kinase

LIM kináza-1 (LIMK1 ) a LIM kináza-2 (LIMK2 ) jsou aktin -vazba kinázy že fosforylují členy ADF /cofilin rodina vazby aktinu a oddělování vláken bílkoviny. ADF / cofilin jsou jediné substráty dosud identifikován pro LIM kinázy. LIM kinázy přímo fosforylují a inaktivují členy rodiny cofilinů, což vede ke stabilizaci vláknitého (F) -aktinu. Lim kinázy se aktivují signalizací prostřednictvím malých GTPáz rodiny Rho. Upstream je LIMK1 regulován Pak1,[1] a LIMK2 kinázou ROCK závislou na Rho.[2] Lim kinázy jsou aktivovány PAK (kináza aktivovaná p21). Nedávná práce naznačuje, že aktivita LIMK je také modulována virovými proteiny HIV-1.

Existuje přibližně 40 známých eukaryotických LIM bílkoviny, tak pojmenované pro LIM domény, které obsahují. LIM domény jsou vysoce konzervované struktury bohaté na cystein obsahující 2 zinek prsty. Ačkoli zinkové prsty obvykle fungují vázáním na DNA nebo RNA, LIM motiv pravděpodobně zprostředkovává interakce protein-protein. LIM kináza -1 a LIM kináza-2 patří do malé podrodiny s jedinečnou kombinací 2 N-koncových LIM motivů a C-koncového proteinu kináza doména. LIMK1 je pravděpodobně součástí intracelulární signální dráhy a může se podílet na vývoji mozku. Hemizygosita LIMK1 je zapletena do zhoršeného vizuálního prostorového konstruktivního poznání Williamsův syndrom.[3]

Reference

  1. ^ Edwards, D.C., Sanders, L.C., Bokoch, G.M. & Gill, G.N. (1999) Nature Cell Biol. 1, 253–259.
  2. ^ Sumi, T., Matsumoto, K. & Nakamura, T. (2001). „Specifická aktivace LIM kinázy 2 fosforylací threoninu 505 metodou ROCK,
  3. ^ NIH

externí odkazy