Formiát dehydrogenáza - Formate dehydrogenase

Formiát dehydrogenáza N, transmembránová
Identifikátory
SymbolForm-deh_trans
PfamPF09163
InterProIPR015246
SCOP21kqf / Rozsah / SUPFAM
OPM nadčeleď3
OPM protein1kqf

Formiát dehydrogenázy jsou souborem enzymy které katalyzují oxidaci mravenčan na oxid uhličitý, darováním elektronů druhému substrátu, jako je např NAD+ ve formiátu: NAD + oxidoreduktáza (EC 1.2.1.2) nebo na a cytochrom ve formiátu: ferricytochrom-b1 oxidoreduktáza (EC 1.2.2.1).[1][2]

Funkce

NAD-dependentní formiátdehydrogenázy jsou důležité v methylotrofní droždí a bakterie a jsou životně důležité při katabolismu sloučenin C1, jako jsou methanolu.[3] Enzymy závislé na cytochromu jsou důležitější v anaerobním metabolismu u prokaryot.[4] Například v E-coli, formiát: ferricytochrom-b1 oxidoreduktáza je vnitřní membránový protein se dvěma podjednotkami a podílí se na dýchání anaerobních dusičnanů.[5][6]

Reakce závislá na NAD

Formát + NAD+ ⇌ CO2 + NADH + H+

Reakce závislá na cytochromu

Formát + 2 ferricytochrom b1 ⇌ CO2 + 2 ferrocytochrom b1 + 2 H+

Závislost na molybdopterinu, molybdenu a selenu

Jeden z enzymů v rodině oxidoreduktázy, který někdy používá wolfram (bakteriální mravenčan dehydrogenáza H ) je známo, že používá selen-molybdenovou verzi molybdopterinu.[7]

Transmembránová doména

Transmembránová doména beta podjednotky formiátdehydrogenázy se skládá z jediné transmembránové šroubovice. Tato doména funguje jako transmembránová kotva a umožňuje vedení elektronů v proteinu.[8]

Viz také

Reference

  1. ^ Ferry JG (1990). "Mravenčan dehydrogenáza". FEMS Microbiol. Rev. 7 (3–4): 377–82. doi:10.1111 / j.1574-6968.1990.tb04940.x. PMID  2094290.
  2. ^ Hille, Russ; Hall, James; Basu, Partha (2014). „Mononukleární molybdenové enzymy“. Chemické recenze. 114 (7): 3963–4038. doi:10.1021 / cr400443z. PMC  4080432. PMID  24467397.
  3. ^ Popov VO, Lamzin VS (1994). „NAD (+) - dependentní formiátdehydrogenáza“. Biochem. J. 301 (3): 625–43. doi:10.1042 / bj3010625. PMC  1137035. PMID  8053888.
  4. ^ Jormakka M, Byrne B, Iwata S (2003). "Formátdehydrogenáza - všestranný enzym v měnícím se prostředí". Curr. Opin. Struct. Biol. 13 (4): 418–23. doi:10.1016 / S0959-440X (03) 00098-8. PMID  12948771.
  5. ^ Graham A, Boxer DH (1981). „Organizace formiátdehydrogenázy v cytoplazmatické membráně Escherichia coli“. Biochem. J. 195 (3): 627–37. doi:10.1042 / bj1950627. PMC  1162934. PMID  7032506.
  6. ^ Ruiz-Herrera J, DeMoss JA (1969). „Komplex dusičnanu reduktázy Escherichia coli K-12: účast specifických složek mravenčanu dehydrogenázy a cytochromu b1 na redukci dusičnanů“. J. Bacteriol. 99 (3): 720–9. doi:10.1128 / JB.99.3.720-729.1969. PMC  250087. PMID  4905536.
  7. ^ Khangulov SV, Gladyshev VN, Dismukes GC, Stadtman TC (1998). „Formátdehydrogenáza H obsahující selen z Escherichia coli: enzym molybdopterinu, který katalyzuje oxidaci mravenců bez přenosu kyslíku“. Biochemie. 37 (10): 3518–3528. doi:10.1021 / bi972177k. PMID  9521673.
  8. ^ Jormakka M, Törnroth S, Byrne B, Iwata S (2002). "Molekulární podstata tvorby protonové hybné síly: struktura mravenčí dehydrogenázy-N". Věda. 295 (5561): 1863–1868. Bibcode:2002Sci ... 295.1863J. doi:10.1126 / science.1068186. PMID  11884747. S2CID  30645871.

externí odkazy