Yersinia pseudotuberculosis - Yersinia pseudotuberculosis

Yersinia pseudotuberculosis
Yersinia pestis scanned with electron micrograph.jpg
Yersinia skenovala elektronovým mikrografem
SpecialitaInfekční nemoc

Yersinia pseudotuberculosis
Vědecká klasifikace
Doména:
Bakterie
Kmen:
Proteobakterie
Třída:
Gammaproteobakterie
Objednat:
Enterobacterales
Rodina:
Yersiniaceae
Rod:
Yersinia
Druh:
Y. pseudotuberkulóza
Binomické jméno
Yersinia pseudotuberculosis
(Pfeiffer 1889)
Smith & Thal 1965

Yersinia pseudotuberculosis je Gramnegativní bakterie to způsobuje Dálný východ jako šarlatová horečka u lidí, kteří se občas nakazí zoonoticky, nejčastěji potravou.[1] Zvířata jsou také infikována Y. pseudotuberkulóza. Bakterie je ureáza pozitivní.

Patogeneze

U zvířat Y. pseudotuberkulóza může způsobit tuberkulóza - podobné příznaky, včetně lokalizované tkáně nekróza a granulomy v slezina, játra, a lymfatické uzliny.

U lidí příznaky Dálný východ jako šarlatová horečka jsou podobné infekci Yersinia enterocolitica (horečka a bolest břicha na pravé straně), až na to, že průjmová složka často chybí, což někdy znesnadňuje diagnostiku výsledného stavu. Y. pseudotuberkulóza infekce mohou napodobovat apendicitida, zejména u dětí a mladších dospělých, a ve vzácných případech může onemocnění způsobit kožní potíže (erythema nodosum ), ztuhlost kloubů a bolest (reaktivní artritida ) nebo šíření bakterií do krve (bakteremie ).

Šarlatová horečka na Dálném východě se obvykle projeví pět až deset dní po expozici a obvykle trvá jeden až tři týdny bez léčby. Ve složitých případech nebo v případech, kdy imunokompromitovaný pacienti, k vyřešení mohou být nezbytná antibiotika; ampicilin, aminoglykosidy, tetracyklin, chloramfenikol nebo cefalosporin mohou být všechny účinné.

Nedávno popsaný syndrom „horečka Izumi“ je spojován s infekcí Y. pseudotuberkulóza.[2]

Příznaky horečky a bolesti břicha napodobující apendicitidu (ve skutečnosti z mezenterické lymfadenitidy) [3][4][5] spojený s Y. pseudotuberkulóza infekce nejsou typické pro průjem a zvracení při klasických případech otravy jídlem. Ačkoli Y. pseudotuberkulóza je obvykle schopen kolonizovat hostitele pouze periferními cestami a způsobit vážné onemocnění u imunokompromitovaných jedinců, pokud tato bakterie získá přístup do krevního oběhu, má LD50 srovnatelné s Y. pestis pouze na 10 CFU.[6]

Vztah k Y. pestis

Geneticky způsobující patogen mor, Y. pestis, je velmi podobný Y. pseudotuberkulóza. Zdá se, že se mor vyvinul Y. pseudotuberkulóza asi před 1500 až 20 000 lety.[7] Dokument z roku 2015 Buňka zastával se starší divergence.[8]

Faktory virulence

Aby se usnadnilo připevnění, invaze a kolonizace hostitele, má tato bakterie mnoho faktory virulence. Superantigeny, bakteriální adheze a působení Yops (což jsou bakteriální proteiny, o nichž se kdysi myslelo, že jsou „Yersinia proteiny vnější membrány "), které jsou kódovány na" [plazmidu] pro Yersinia virulence “- běžně známá jako pYV - způsobuje patogenezi hostitele a umožňuje bakteriím žít paraziticky.

pYV

70kb pYV je zásadní pro Yersinia 's patogenitou, protože obsahuje mnoho geny je známo, že kóduje faktory virulence a její ztráta dává chtíč všem Yersinia druh.[6] 26kb "základní oblast" v pYV obsahuje ysc geny, které regulují expresi a sekreci Yops.[5] Mnoho Ysc proteinů se také slučuje za vzniku sekrečního aparátu typu III, který vylučuje mnoho Yops do hostitelské buňky cytoplazma s pomocí „translokačního aparátu“ zkonstruovaného z YopB a YopD.[9][10] Základní oblast také zahrnuje yopN, yopB, yopD, tyeA, lcrG, a lcrV, které také regulují Yops genová exprese a pomáhají přemístit sekreční Yops do cílové buňky.[5] Například YopN a TyeA jsou umístěny jako zástrčka na zařízení, takže pouze jejich konformační změna vyvolaná jejich interakcí s určitými proteiny membrány hostitelské buňky způsobí odblokování sekreční dráhy.[5][11] Sekrece je regulována tímto způsobem, takže proteiny nejsou vylučovány do extracelulární matrix a vyvolat imunitní odpověď. Jelikož tato cesta poskytuje selektivitu sekrece, je to faktor virulence.

Efektorové Yops

Na rozdíl od ysc a jo geny uvedené výše, Yops, které působí přímo na hostitelské buňky a způsobují cytopatologické účinky - „efektorové Yops“ - jsou kódovány pYV geny mimo tuto základní oblast.[5] Jedinou výjimkou je LcrV, který je také známý jako „univerzální Yop“ pro své dvě role jako efektorový Yop a jako regulační Yop.[5] Kombinovaná funkce těchto efektorů Yops umožňuje bakteriím odolat internalizaci imunitními a střevními buňkami a vyhnout se baktericidním účinkům neutrofily a makrofágy. Uvnitř bakterie jsou tyto Yopy vázány pYV-kódované Sycs (specifické Yop chaperony), které zabraňují předčasné interakci s jinými proteiny a vedou Yops k sekrečnímu aparátu typu III.[10] Kromě komplexu Syc-Yop jsou Yops také označeny pro sekreci typu III buď prvními 60nt v jejich odpovídajících mRNA přepisem nebo jejich odpovídajícími prvními 20 N-konci aminokyseliny.[4]LcrV, YopQ, YopE, YopT, YopH, YpkA, YopJ, YopM a YadA jsou všechny vylučovány sekreční cestou typu III.[4][5][11] LcrV inhibuje neutrofily chemotaxe a cytokin výroba, umožňující Y. pseudotuberkulóza vytvářet velké kolonie bez vyvolání systémového selhání[11] a spolu s YopQ přispívá k procesu translokace tím, že přináší YopB a YopD do eukaryotické buněčná membrána pro tvorbu pórů.[4][12] Způsobením depolymerizace aktinových vláken odolávají YopE, YopT a YpkA endocytóza střevními buňkami a fagocytóza zatímco poskytuje cytotoxické změny v hostitelské buňce. YopT cílí na Rho GTPázu, běžně nazývanou „RhoA“, a odpojuje ji od membrány, takže je v neaktivním stavu vázaném na RhoA-GDI (inhibitor disociace guaninového nukleotidu).[13] vzhledem k tomu, že YopE a YpkA převádějí proteiny Rho na své neaktivní stavy vázané na HDP vyjádřením aktivity GTPázy.[11] YpkA také katalyzuje serin autofosforylace, takže může mít regulační funkce v Yersinia[14] nebo podkopávají kaskády signálních signálů imunitní odpovědi hostitelské buňky, protože YpkA je zaměřen na cytoplazmatickou stranu membrány hostitelské buňky.[15] YopH působí na hostitelská ohnisková adhezní místa tím, že několik defosforyluje fosfotyrosin zbytky na fokální adhezní kináza (FAK) a proteiny fokální adheze paxillin a p130.[16] Protože fosforylace FAK se podílí na příjmu yersiniae[17] stejně jako T buňka a B buňka reakce na vazbu antigenu,[11] YopH vyvolává antifagocytární a další antiimunitní účinky. YopJ, který sdílí operon s YpkA, „... interferuje s aktivitou mitogenem aktivovaného proteinu (MAP) kinázy c-Jun N-terminální kinázy (JNK), p38 a extracelulárního signálně regulovaného kinázy“,[18] vedoucí k makrofágu apoptóza.[4] Kromě toho YopJ inhibuje uvolňování TNF-a z mnoha typů buněk, pravděpodobně prostřednictvím inhibičního působení na NF-kB, potlačením zánětu a imunitní odpovědi.[19] Sekrecí cestou typu III a lokalizací v jádře metodou závislou na vezikulách, závislou na mikrotubulech, může YopM změnit růst hostitelských buněk vazbou na RSK (ribozomální kináza S6), která reguluje geny pro regulaci buněčného cyklu.[11] YadA ztratila svoji přilnavost,[20] opsonizace -odolný, odolný proti fagocytóze a respirační výbuch -odporující funkce[21][22] v Y. pseudotuberkulóza kvůli mutace posunu snímků odstraněním jediného páru bází v yadA ve srovnání s yadA v Y. enterocolitica, přesto je stále vylučován sekrecí typu III.[23] The jo geny, yadA, ylpAa virC operony jsou považovány za „Yop regulon“, protože jsou koregulovány pomocí pYV kódovaného VirF. virF je zase termoregulovaný. Při 37 stupních Celsia chromozomálně kódoval Ymo, který reguluje DNA supercoiling okolo virF gen, mění konformaci, což umožňuje expresi VirF, která poté reguluje Yop regulon.[24]

Přilnavost

Y. pseudotuberkulóza silně ulpívá na střevních buňkách prostřednictvím chromosomálně kódovaných proteinů[4] aby mohlo dojít k sekreci YOP, aby nedošlo k odstranění pomocí peristaltika a napadnout cílové hostitelské buňky. Transmembránový protein, invazin, usnadňuje tyto funkce vazbou na hostitelskou buňku αβ1 integriny.[25] Prostřednictvím této vazby se integriny shlukují, čímž aktivují FAK a způsobují odpovídající reorganizaci cytoskeletu.[4][25] K následné internalizaci vázaných bakterií dochází, když nejsou exprimovány YOP depolymerizující aktin.[11] Protein kódovaný na "lokusu invázní vazby" jménem Ail také propůjčuje Yersiniae připevňovací a invazivní schopnosti.[26] zatímco interferuje s vazbou komplementu na bakteriální povrch.[27] Pro zvýšení vazebné specificity se fibrilární antigen pH6 zaměřuje na bakterie, aby cílily na střevní buňky, pouze když je tepelně indukován.[28]

Superantigeny

Některé kmeny Yersinia pseudotuberculosis exprimovat superantigenní exotoxin, YPM nebo Y. pseudotuberkulóza-odvozený mitogen z chromozomů ypm gen.[29] YPM se specificky váže a způsobuje proliferaci T lymfocytů exprimujících variabilní oblasti Vp3, Vp7, Vp8, Vp9, Vp13.1 a Vp13.2 [30] s CD4 + T buňka přednost, i když aktivace některých CD8 + T buňky dojde.[3] Tato expanze T buněk může způsobit splenomegalie spolu s IL-2 a IL-4 nadvýroba.[31] Vzhledem k tomu,TNF-α a anti-IFN-y monoklonální protilátky neutralizuje toxicitu YPM in vivo,[29] tyto cytokiny jsou do značné míry zodpovědné za škody způsobené nepřímo exotoxin. Kmeny, které jsou nositeli exotoxinového genu, jsou vzácné v západních zemích, kde se toto onemocnění, je-li vůbec patrné, projevuje převážně s menšími příznaky, zatímco více než 95% kmenů ze zemí Dálného východu obsahuje ypm[32] a souvisí s horečkou Izumi a Kawasakiho choroba.[33]Ačkoli superantigen představuje největší hrozbu pro zdraví hostitele, přispívají k němu všechny faktory virulence Y. pseudotuberkulóza životaschopnost in vivo a definovat patogenní vlastnosti bakterie. Y. pseudotuberkulóza může žít extracelulárně díky svým impozantním mechanismům fagocytózy a opsonizace odpor prostřednictvím exprese Yops a dráhy typu III;[10] přesto, omezeným účinkem pYV, může osídlit hostitelské buňky, zejména makrofágy, intracelulárně, aby se dále vyhnul imunitní odpovědi a byl rozšířen po celém těle.[34]

YpM
PDB 1pm4 EBI.jpg
krystalová struktura mitogenu odvozeného z yersinia pseudotuberculosis (ypm)
Identifikátory
SymbolYpM
PfamPF09144
InterProIPR015227
SCOP213:00 / Rozsah / SUPFAM

Funkce

Yersinia pseudotuberculosis-odvozené mitogeny (YpM) jsou superantigeny, které jsou schopné nadměrně se aktivovat T buňky podle vazba do T buňky receptor. Protože YpM může aktivovat velký počet populace T buněk, vede to k uvolňování zánětlivých látek cytokiny.

Struktura

Členové této rodiny Yersinia pseudotuberculosis mitogeny přijmout sendvič struktura skládající se z 9 pramenů ve dvou beta listech, v a skládací želé topologie. Molekulová hmotnost YpM je asi 14 kDa. Strukturálně je to na rozdíl od jiných superantigenů, ale je to nápadně podobné faktor nekrózy nádorů a virové kapsidové proteiny. To naznačuje možný evoluční vztah.[35]

Podskupiny

Byly charakterizovány některé vysoce homologické varianty YPM, včetně YPMa, YPMb a YPMc.

malá nekódující RNA

Četné bakteriální malé nekódující RNA bylo zjištěno, že plní regulační funkce. Některé mohou regulovat virulentní geny. 150 anotovaných sRNA bylo identifikováno sekvenováním Y. pseudotuberkulóza Knihovny RNA z bakterií pěstovaných při 26 ° C a 37 ° C, což naznačuje, že mohou hrát roli v patogenezi.[36] Použitím jedné molekuly fluorescence in situ hybridizace technikou smFISH bylo prokázáno, že počet RNA YSR35 vzrostl 2,5krát při teplotním posunu z 25 ° C na 37 ° C.[37] Další studie odhalila, že globální přeprogramování centrálních metabolických funkcí vyvolané teplotou pravděpodobně podporuje střevní kolonizaci patogenu. Environmentálně řízené regulační RNA koordinují řízení metabolismu a virulence, což umožňuje rychlou adaptaci a vysokou flexibilitu při změnách životního stylu.[38] Vysoce výkonné sondování struktury RNA identifikovalo mnoho termoresponzivních struktur RNA.[39]

Viz také

Reference

  1. ^ Ryan KJ; Ray CG, eds. (2004). Sherris Medical Microbiology (4. vydání). McGraw Hill. ISBN  978-0-8385-8529-0.
  2. ^ Jani, Asim (2003). „Pseudotuberculosis (Yersina)“. Citováno 2006-03-04.
  3. ^ A b Carnoy, C .; Lemaitre, N .; Simonet, M. (2005). „Superantigenní toxin Yersinia pseudotuberculosis“. In Ladant, Daniel; Alouf, Joseph E .; Popoff, Michel R. (eds.). Komplexní pramen toxinů bakteriálních proteinů. Akademický tisk. str. 862–871. ISBN  978-0-08-045698-0.
  4. ^ A b C d E F G Robins-Browne, R .; Hartland, E. (2003). „Druh Yersinia“. In Miliotis, Marianne D .; Bier, Jeffrey W. (eds.). International Handbook of Foodborne Pathogens. CRC Press. 323–355. ISBN  978-0-203-91206-5.
  5. ^ A b C d E F G Lindler, L. (2004). "Virulentní plazmidy z Yersinia: charakteristika a srovnání ". In Funnell, B.E .; Phillips, G.J. (eds.). Plazmidová biologie. Stiskněte ASM. 423–437. ISBN  978-1555812652.
  6. ^ A b Brubaker RR (1983). "Faktor virulence Vwa + yersiniae: molekulární základ doprovodného nutričního požadavku na Ca ++". Rev. Dis. 5 (Suppl 4): S748–58. doi:10.1093 / clinids / 5.supplement_4.s748. PMID  6195719.
  7. ^ Achtman, M .; Zurth, K .; Morelli, G .; Torrea, G .; Guiyoule, A .; Carniel, E. (23. listopadu 1999). "Yersinia pestis, příčinou moru, je nedávno objevený klon Yersinia pseudotuberculosis “. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (24): 14043–8. doi:10.1073 / pnas.96.24.14043. PMC  24187. PMID  10570195.
  8. ^ Rasmussen, Simon; Allentoft, Morten Erik; Nielsen, Kasper; Orlando, Ludovic; Sikora, Martin; Sjögren, Karl-Göran; Pedersen, Anders Gorm; Schubert, Mikkel; Van Dam, Alex; Kapel, Christian Moliin Outzen; Nielsen, Henrik Bjørn; Brunak, Søren; Avetisyan, Pavel; Epimakhov, Andrey; Khalyapin, Michail Viktorovič; Gnuni, Artak; Kriiska, Aivar; Lasak, Irena; Metspalu, Mait; Moiseyev, Vyacheslav; Gromov, Andrei; Pokutta, Dalia; Saag, Lehti; Varul, Liivi; Yepiskoposyan, Levon; Sicheritz-Pontén, Thomas; Foley, Robert A .; Lahr, Marta Mirazón; Nielsen, Rasmus; et al. (2015). „Rané divergentní kmeny Yersinia pestis v Eurasii před 5 000 lety“. Buňka. 163 (3): 571–582. doi:10.1016 / j.cell.2015.10.009. PMC  4644222. PMID  26496604.CS1 maint: více jmen: seznam autorů (odkaz)
  9. ^ Iriarte M, Cornelis GR (1999). "Identifikace SycN, YscX a YscY, tří nových prvků Yersinia yop virulon ". J. Bacteriol. 181 (2): 675–80. PMC  93427. PMID  9882687.
  10. ^ A b C Cornelis GR, Boland A, Boyd AP, Geuijen C, Iriarte M, Neyt C, Sory MP, Stainier I (1998). „Plazmid virulence Yersinia, antihost genom ". Microbiol. Mol. Biol. Rev. 62 (4): 1315–52. doi:10.1128 / MMBR.62.4.1315-1352.1998. PMC  98948. PMID  9841674.
  11. ^ A b C d E F G Lee VT, Tam C, Schneewind O (2000). "LcrV, substrát pro Yersinia enterocolitica sekrece typu III, je vyžadována pro cílení toxinů do cytosolu buněk HeLa ". J. Biol. Chem. 275 (47): 36869–75. doi:10,1074 / jbc.M002467200. PMID  10930402.
  12. ^ Zumbihl R, Aepfelbacher M, Andor A, Jacobi CA, Ruckdeschel K, Rouot B, Heesemann J (1999). "Cytotoxin YopT z Yersinia enterocolitica indukuje modifikaci a buněčnou redistribuci malého proteinu RhoA vázajícího GTP ". J. Biol. Chem. 274 (41): 29289–93. doi:10.1074 / jbc.274.41.29289. PMID  10506187.
  13. ^ Persson C, Carballeira N, Wolf-Watz H, Fällman M (1997). „PTPáza YopH inhibuje absorpci Yersinia, fosforylace tyrosinu p130Cas a FAK a související akumulace těchto proteinů v periferních fokálních adhezích ". EMBO J.. 16 (9): 2307–18. doi:10.1093 / emboj / 16.9.2307. PMC  1169832. PMID  9171345.
  14. ^ Håkansson S, Galyov EE, Rosqvist R, Wolf-Watz H (1996). „The Yersinia Kináza YpkA Ser / Thr je translokována a následně zaměřena na vnitřní povrch plazmatické membrány HeLa buněk “. Mol. Microbiol. 20 (3): 593–603. doi:10.1046 / j.1365-2958.1996.5251051.x. PMID  8736538.
  15. ^ Ruckdeschel K, Machold J, Roggenkamp A, Schubert S, Pierre J, Zumbihl R, Liautard JP, Heesemann J, Rouot B (1997). "Yersinia enterocolitica podporuje deaktivaci makrofágů mitogenem aktivovaných proteinových kináz extracelulární signálně regulovanou kinázu-1/2, p38 a c-Jun NH2-koncovou kinázu. Korelace s jeho inhibičním účinkem na produkci alfa-faktoru nekrotizujícího nádory ". J. Biol. Chem. 272 (25): 15920–7. doi:10.1074 / jbc.272.25.15920. PMID  9188492.
  16. ^ Alrutz MA, Isberg RR (1998). „Zapojení kinázy fokální adheze do absorpce zprostředkované invazinem“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (23): 13658–63. doi:10.1073 / pnas.95.23.13658. PMC  24875. PMID  9811856.
  17. ^ Galyov EE, Håkansson S, Forsberg A, Wolf-Watz H (1993). "Vylučovaná protein kináza z Yersinia pseudotuberculosis je nepostradatelný determinant virulence ". Příroda. 361 (6414): 730–2. doi:10.1038 / 361730a0. PMID  8441468.
  18. ^ Boland A, Cornelis GR (1998). "Role YopP při potlačení uvolňování faktoru nekrózy nádorů alfa makrofágy během" Yersinia infekce". Infikovat. Immun. 66 (5): 1878–84. PMC  108138. PMID  9573064.
  19. ^ Skurnik M, el Tahir Y, Saarinen M, Jalkanen S, Toivanen P (1994). „YadA zprostředkovává specifické navázání enteropatogenní látky Yersinia enterocolitica na lidskou střevní submukózu “. Infikovat. Immun. 62 (4): 1252–61. PMC  186266. PMID  8132332.
  20. ^ China B, Sory MP, N'Guyen BT, De Bruyere M, Cornelis GR (1993). "Úloha proteinu YadA v prevenci opsonizace Yersinia enterocolitica molekulami C3b ". Infikovat. Immun. 61 (8): 3129–36. PMC  280979. PMID  8335343.
  21. ^ China B, N'Guyen BT, de Bruyere M, Cornelis GR (1994). "Role YadA v odporu Yersinia enterocolitica na fagocytózu lidskými polymorfonukleárními leukocyty ". Infikovat. Immun. 62 (4): 1275–81. PMC  186269. PMID  8132334.
  22. ^ Han YW, Miller VL (1997). "Přehodnocení fenotypu virulence dvojitých mutantů inv yadA z Yersinia pseudotuberculosis". Infikovat. Immun. 65 (1): 327–30. PMC  174597. PMID  8975933.
  23. ^ Cornelis GR, Sluiters C, Delor I, Geib D, Kaniga K, Lambert de Rouvroit C, Sory MP, Vanooteghem JC, Michiels T (1991). „ymoA, a Yersinia enterocolitica chromozomální gen modulující expresi funkcí virulence ". Mol. Microbiol. 5 (5): 1023–34. doi:10.1111 / j.1365-2958.1991.tb01875.x. PMID  1956283.
  24. ^ Isberg RR, Van Nhieu GT (1994). "Dvě strategie internalizace buněčných savců používané patogenními bakteriemi". Annu. Genet. 28: 395–422. doi:10.1146 / annurev.ge.28.120194.002143. PMID  7893133.
  25. ^ A b Miller, V. (1992). "Yersinia invazní geny a jejich produkty ". Novinky ASM. 58: 26–33.
  26. ^ Bliska JB, Falkow S (1992). "Bakteriální rezistence na zabíjení komplementu zprostředkovaná Ail proteinem z Yersinia enterocolitica". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89 (8): 3561–5. doi:10.1073 / pnas.89.8.3561. PMC  48908. PMID  1565652.
  27. ^ Lindler LE, Tall BD (1993). "Yersinia pestis Antigen pH 6 tvoří fimbrie a je indukován intracelulární asociací s makrofágy ". Mol. Microbiol. 8 (2): 311–24. doi:10.1111 / j.1365-2958.1993.tb01575.x. PMID  8100346.
  28. ^ Miyoshi-Akiyama T, Fujimaki W, Yan XJ, Yagi J, Imanishi K, Kato H, Tomonari K, Uchiyama T (1997). "Identifikace myších T buněk reaktivních s bakteriálním superantigenem." Yersinia pseudotuberculosisodvozený mitogen (YPM) a faktory podílející se na toxicitě vyvolané YPM u myší ". Microbiol. Immunol. 41 (4): 345–52. doi:10.1111 / j.1348-0421.1997.tb01211.x. PMID  9159409.
  29. ^ A b Uchiyama T, Miyoshi-Akiyama T, Kato H, Fujimaki W, Imanishi K, Yan XJ (1993). "Superantigenní vlastnosti nové mitogenní látky produkované Yersinia pseudotuberculosis izolován od pacientů projevujících akutní a systémové příznaky ". J. Immunol. 151 (8): 4407–13. PMID  8409410.
  30. ^ Carnoy C, Loiez C, Faveeuw C, Grangette C, Desreumaux P, Simonet M (2003). Dopad Yersinia pseudotuberculosis-odvozený mitogen (YPM) na myší imunitní systém. Adv. Exp. Med. Biol. Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 529. str. 133–5. doi:10.1007/0-306-48416-1_26. ISBN  978-0-306-47759-1. PMID  12756744.
  31. ^ Yoshino K, Ramamurthy T, Nair GB, Fukushima H, Ohtomo Y, Takeda N, Kaneko S, Takeda T (1995). „Geografická heterogenita mezi Dálným východem a Evropou v prevalenci genu ypm kódujícího nový superantigen mezi Yersinia pseudotuberculosis kmeny ". J. Clin. Microbiol. 33 (12): 3356–8. PMC  228710. PMID  8586739.
  32. ^ Fukushima H, Matsuda Y, Seki R, Tsubokura M, Takeda N, Shubin FN, Paik IK, Zheng XB (2001). „Geografická heterogenita mezi zeměmi Dálného východu a západem v prevalenci virulenčního plazmidu, superantigenu Yersinia pseudotuberculosis-odvozený mitogen a ostrov s vysokou patogenitou Yersinia pseudotuberculosis kmeny ". J. Clin. Microbiol. 39 (10): 3541–7. doi:10.1128 / JCM.39.10.3541-3547.2001. PMC  88386. PMID  11574570.
  33. ^ Nikolova S, Najdenski H, Wesselinova D, Vesselinova A, Kazatchca D, Neikov P (1997). „Imunologické a elektronmikroskopické studie u prasat infikovaných Yersinia enterocolitica 0:3". Zentralbl. Bakteriol. 286 (4): 503–10. doi:10.1016 / s0934-8840 (97) 80053-9. PMID  9440199.
  34. ^ Smith MG (1992). „Ničení bakterií na čerstvém masu horkou vodou“. Epidemiol. Infikovat. 109 (3): 491–6. doi:10.1017 / s0950268800050482. PMC  2271933. PMID  1468533.
  35. ^ Donadini R, Liew CW, Kwan AH, Mackay JP, Fields BA (leden 2004). „Krystaly a struktury řešení superantigenu z Yersinia pseudotuberculosis odhalují záhyb želé.“ Struktura. 12 (1): 145–56. doi:10.1016 / j.str.2003.12.002. PMID  14725774.
  36. ^ Koo, Jovanka T .; Alleyne, Trevis M .; Schiano, Chelsea A .; Jafari, Nadereh; Lathem, Wyndham W. (2011-09-13). „Globální objev malých RNA v Yersinia pseudotuberculosis identifikuje Yersinia specifické malé, nekódující RNA potřebné pro virulenci“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (37): E709–717. doi:10.1073 / pnas.1101655108. ISSN  1091-6490. PMC  3174644. PMID  21876162.
  37. ^ Shepherd, Douglas P .; Li, Nan; Micheva-Viteva, Sofiya N .; Munsky, Brian; Hong-Geller, Elizabeth; Werner, James H. (2013-05-21). „Počítání malé RNA v patogenních bakteriích“. Analytická chemie. 85 (10): 4938–4943. doi:10.1021 / ac303792p. ISSN  1520-6882. PMID  23577771.
  38. ^ Nuss, Aaron M .; Heroven, Ann Kathrin; Waldmann, Barbara; Reinkensmeier, Jan; Jarek, Michael; Beckstette, Michael; Dersch, Petra (01.03.2015). „Transkriptomické profilování Yersinia pseudotuberculosis odhaluje přeprogramování Crp regulonu podle teploty a odhaluje Crp jako hlavní regulátor malých RNA“. Genetika PLoS. 11 (3): e1005087. doi:10.1371 / journal.pgen.1005087. ISSN  1553-7404. PMC  4376681. PMID  25816203.
  39. ^ Righetti, Francesco; Nuss, Aaron M .; Twittenhoff, Christian; Beele, Sascha; Urban, Kristina; Will, Sebastian; Bernhart, Stephan H .; Stadler, Peter F .; Dersch, Petra (2016-06-28). „Teplotně reagující in vitro RNA strukturur Yersinia pseudotuberculosis“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (26): 7237–7242. doi:10.1073 / pnas.1523004113. ISSN  1091-6490. PMC  4932938. PMID  27298343.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR015227

externí odkazy

Klasifikace
Externí zdroje