Xylulokináza - Xylulokinase
xylulokináza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Monomer D-xylulokinázy, člověk | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 2.7.1.17 | ||||||||
Číslo CAS | 9030-58-4 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
v enzymologie, a xylulokináza (ES 2.7.1.17 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + D-xylulóza ⇌ ADP + D-xylulóza 5-fosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a D-xylulóza, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a D-xylulóza 5-fosfát.
Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s alkoholovou skupinou jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: D-xylulóza 5-fosfotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří xylulokináza (fosforylující), a D-xylulokináza. Tento enzym se účastní interverze pentózy a glukuronátu.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007 dva struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 2ITM a 2NLX.
Aplikace
Výroba vodíku
V roce 2014 nízkoteplotní 50 ° C (122 ° F), atmosférický tlak enzym -driven proces převést xylóza na vodík s téměř 100% teoretického výtěžku. Proces využívá 13 enzymů, včetně xylulokinázy.[1][2]
Reference
- ^ Martín Del Campo, J. S .; Rollin, J .; Myung, S .; Chun, Y .; Chandrayan, S .; Patiño, R .; Adams, M. W .; Zhang, Y. H. (2013-04-03). „Tým Virginia Tech vyvíjí proces výroby vodíku z xylózy s vysokou výtěžností za mírných podmínek“. Angewandte Chemie (International ed. V angličtině). Kongres zelených automobilů. 52 (17): 4587–90. doi:10,1002 / anie.201300766. PMID 23512726. Citováno 2014-01-22.
- ^ Martín del Campo JS, Rollin J, Myung S, Chun Y, Chandrayan S, Patiño R, Adams MW, Zhang YH (duben 2013). „Produkce dihydrogenu z xylózy s vysokým výtěžkem pomocí kaskády syntetických enzymů v bezbuněčném systému“. Angewandte Chemie. 52 (17): 4587–90. doi:10,1002 / anie.201300766. PMID 23512726.
Další čtení
- Bunker RD, Bulloch EM, Dickson JM, Loomes KM, Baker EN (leden 2013). „Struktura a funkce lidské xylulokinázy, enzymu s důležitou rolí v metabolismu sacharidů“. The Journal of Biological Chemistry. 288 (3): 1643–52. doi:10.1074 / jbc.m112.427997. PMC 3548474. PMID 23179721.
- Hickman J; Ashwell G (1958). "Čištění a vlastnosti D-xylulokinázy v játrech". J. Biol. Chem. 232 (2): 737–748. PMID 13549459.
- Simpson FJ (1966). „D-xylulokináza“. Metody Enzymol. 9: 454–458. doi:10.1016/0076-6879(66)09093-1.
- Slein MW (1955). „Xylóza izomeráza z Pasteurella pestis, kmen A-1122“. J. Am. Chem. Soc. 77 (6): 1663–1667. doi:10.1021 / ja01611a074.
- Stumpf PK, Horecker BL (únor 1956). „Role xylulóza-5-fosfátu v metabolismu xylózy Lactobacillus pentosus“. The Journal of Biological Chemistry. 218 (2): 753–68. PMID 13295228.
Tento EC 2.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |