ENTH doména - ENTH domain
![]() ENTH doména epsin-1.[1] | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Symbol | ENTH | ||||||||
Pfam | PF01417 | ||||||||
InterPro | IPR001026 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC50942 | ||||||||
SCOP2 | 1edu / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
OPM nadčeleď | 38 | ||||||||
OPM protein | 1h0a | ||||||||
CDD | cd03571 | ||||||||
|
The epsin doména N-terminální homologie (ENTH) je strukturální doména který se nachází v bílkovinách zapojených do endocytóza a cytoskeletální stroje.
Struktura
Tato doména má délku přibližně 150 aminokyselin a vždy se nachází na N-koncích proteinů. Doména tvoří kompaktní kulovou strukturu složenou z devíti alfa šroubovic spojených smyčkami různé délky. Obecná topologie je určena třemi spirálovitými vlásenkami, které jsou postupně stohovány pravotočivým kroucením.[2] N-koncová šroubovice se sklopí zpět a vytvoří hlubokou základní drážku, která vytvoří vazebnou kapsu pro ligand Ins (1,4,5) P3.[1] Lipidový ligand je koordinován zbytky z okolních alfa-šroubovic a všechny tři fosfáty jsou koordinovány vícekrát.
Interakce s lipidovou dvojvrstvou
Bylo zjištěno, že se váží proteiny obsahující tuto doménu PtdIns (4,5) P2 a Vstupy (1,4,5) P3 což naznačuje, že doména je modul interagující s membránou. Zdá se, že hlavní funkcí proteinů obsahujících tuto doménu je působit jako příslušenství clathrin adaptéry na endocytózu, epsin je schopen přijímat a podporovat polymeraci klathrinu na lipidové monovrstvě, ale může mít další role v signalizaci a regulaci aktinu.[3] Epsin způsobuje silný stupeň zakřivení a tubulace membrány, dokonce fragmentaci membrán s vysokou PtdIns (4,5) P2 obsah. Vazba epsinu na membrány usnadňuje jejich deformaci vložením šroubovice N-terminálu do vnitřního letáku dvojvrstvy, čímž tlačí hlavní skupiny od sebe. To by snížilo energii potřebnou k zakřivení membrány do vezikuly, což by klathrinové kleci usnadnilo fixaci a stabilizaci zakřivené membrány. To ukazuje na průkopnickou roli epsinu v pučení vezikul, protože poskytuje jak hnací sílu, tak spojení mezi invaginací membrány a polymerací klathrinu.
Zejména epsin-1 vykazuje specificitu pro membránový glykofosfolipid fosfatidylinositol-4,5-bisfosfát ne všechny domény ENTH se však vážou na tuto molekulu. Vazba způsobuje tubulaci liposomy a in vivo tato funkce vazby na membránu je obvykle koordinována s clathrin polymerace.
N-koncová alfa-šroubovice této domény je hydrofobní a vkládá se do membrány jako klín a pomáhá řídit zakřivení membrány.
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
Reference
- ^ A b Ford MG, Mills IG, Peter BJ a kol. (Září 2002). "Zakřivení jamek potažených klatrinem poháněných epsinem". Příroda. 419 (6905): 361–6. doi:10.1038 / nature01020. PMID 12353027. S2CID 4372368.
- ^ Chen H, Bateman A, de Camilli P, Hyman J, Panepucci E, Brunger AT (2002). "ENTH doména". FEBS Lett. 513 (1): 11–18. doi:10.1016 / S0014-5793 (01) 03306-3. PMID 11911874. S2CID 25544319.
- ^ Kay BK, Yamabhai M, Wendland B, Emr SD (1999). „Identifikace nové domény sdílené domnělými složkami endocytového a cytoskeletálního aparátu“. Protein Sci. 8 (2): 435–8. doi:10.1110 / ps.8.2.435. PMC 2144257. PMID 10048338.