Inosinkináza - Inosine kinase - Wikipedia
| Inosinkináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Inosinkináza v Escherichia coli (PDB: 6VWO) | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.7.1.73 | ||||||||
| Číslo CAS | 37237-46-0 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, an inosinkináza (ES 2.7.1.73 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + inosin ADP + IMP
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a inosin, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a IMP.
Inosinkináza patří do rodiny fosfofruktokinázových B (PfkB) cukrových kináz.[1] Mezi další členy této rodiny (také známé jako rodina ribokináz) patří adenokináza (AK) ribokinázy (RK), fruktokináza a 1-fosfofruktokináza.[1][2][3] Členové rodiny PfkB / RK jsou identifikováni přítomností tří konzervovaných sekvenčních motivů.[1][2][4] Struktury několika PfK rodiny proteinů byly stanoveny z řady organismů a enzymatická aktivita této rodiny této rodiny proteinů ukazuje závislost na přítomnosti pentavalentních iontů.[5][1][4] Navzdory nízké sekvenční podobnosti mezi inosinkinázou a jinou rodinou proteinů PfkB jsou tyto proteiny na strukturálních úrovních docela podobné.[1] Mezi další běžně používaná jména patří inosin-guanosin kináza, a inosinkináza (fosforylující). Tento enzym se účastní metabolismus purinů.
Reference
- ^ A b C d E Park J, Gupta RS: Adenosinkináza a ribokináza - rodina proteinů RK. Cell Mol Life Sci 2008, 65: 2875-2896.
- ^ A b Bork P, Sander C, Valencia A: Konvergentní vývoj podobné enzymatické funkce na různých proteinových záhybech: rodiny hexokináz, ribokináz a galaktokináz cukrových kináz. Protein Sci 1993, 2: 31-40.
- ^ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS: Klonování lidské adenosinkinázy cDNA: podobnost sekvence s mikrobiálními ribokinázami a fruktookinázami. Proc Natl Acad Sci USA 1996, 93: 1232-1237.
- ^ A b Maj MC, Singh B, Gupta RS: Závislost pentavalentních iontů je konzervovanou vlastností adenosinkinázy z různých zdrojů: identifikace nového motivu zapojeného do vazby fosfátových a hořečnatých iontů a inhibice substrátu. Biochemistry 2002, 41: 4059-4069.
- ^ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA, Mowbray SL: Struktura ribokinázy Escherichia coli v komplexu s ribózou a dinukleotidem stanovena na rozlišení 1,8 A: pohledy do nové rodiny kinázových struktur. Struktura 1998, 6: 183-193.
- Pierre KJ, LePage GA (1968). „Tvorba inosin-5'-monofosfátu kinázou v bezbuněčných extraktech Ehrlichových ascitových buněk in vitro“. Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 127 (2): 432–40. doi:10.3181/00379727-127-32709. PMID 5645030.
| Tento EC 2.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |