Rodina glykosidové hydrolázy 22 - Glycoside hydrolase family 22 - Wikipedia

V molekulární biologii rodina glykosidhydrolázy 22 je rodina z glykosidové hydrolázy.

Rodina lysozymu / alfa-laktalbuminu typu C.
PDB 1dkj EBI.jpg
bobulovitý křepelčí lysozym
Identifikátory
SymbolLys
PfamPF00062
Pfam klanCL0037
InterProIPR001916
STRÁNKAPDOC00716
SCOP21e0g / Rozsah / SUPFAM
TCDB9.B.41
CAZyGH22
CDDcd00119
Membranome34

Glykosidové hydrolázy ES 3.2.1. jsou rozšířenou skupinou enzymů, které hydrolyzovat the glykosidová vazba mezi dvěma nebo více sacharidy nebo mezi sacharidovou a ne-sacharidovou skupinou. Klasifikační systém pro glykosidové hydrolázy, založený na sekvenční podobnosti, vedl k definici> 100 různých rodin.[1][2][3] Tato klasifikace je k dispozici na internetu CAZy webová stránka,[4][5] a také diskutována na CAZypedii, online encyklopedii sacharidově aktivních enzymů.[6][7]

Rodina glykosidové hydrolázy 22 CAZY GH_22 skládá se z lysozym typ C (ES 3.2.1.17 ) lysozym typu I (ES 3.2.1.17 ) a alfa-laktalbuminy. Asp a / nebo karbonylový kyslík C-2 acetamidoskupiny skupiny Podklad působí jako katalytické nukleofil /základna.

Alfa-laktalbumin,[8][9] je mléko protein, který působí jako regulační podjednotka laktózové syntetázy a podporuje přeměnu galaktosyltransferáza na laktóza syntáza, což je nezbytné pro produkci mléka. V prsní žláza, alfa-laktalbumin mění Podklad specificita galaktosyltransferázy z N-acetylglukosamin na glukóza.

Lysozymy působí jako bakteriolytické enzymy hydrolýzou beta (1-> 4) vazeb mezi N-acetylglukosaminem a Kyselina N-acetylmuramová v peptidoglykan z prokaryotický buněčné stěny. Určitě byl také přijat pro zažívací roli přežvýkavci a colobine opice.[10] Existuje nejméně pět různých tříd lysozymů:[11] C (kuře typ), G (husa typ), fág -typ (T4), houby (Chalaropsis) a bakteriální (Bacillus subtilis ). Existuje několik podobností v sekvence různých typů lysozymů.

Lysozym typu C a alfa-laktalbumin jsou si oba podobné primární sekvence a struktura a pravděpodobně vyvinul ze společného proteinu předků.[12] Přibližně 35 až 40% zbytků je konzervovaný v obou bílkoviny stejně jako pozice čtyř disulfidové vazby. Funkční podobnost však neexistuje. Dalším významným rozdílem mezi těmito dvěma enzymy je, že všechny laktalbuminy mají schopnost svázat vápník,[13] zatímco tato vlastnost je omezena pouze na několik lysozymů.[14]

The vazebné místo byla odvozena pomocí vysokého rozlišení rentgen struktura analýzy a bylo prokázáno, že se skládá ze tří kyselina asparagová zbytky. Poprvé to bylo navrženo vápník vázaný na laktalbumin stabilizoval strukturu, ale v poslední době se tvrdí, že vápník řídí uvolňování laktalbuminu z golgi membrána a že vzor ion vazba může také ovlivnit katalytické vlastnosti laktózy syntetáza komplex.

Reference

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (červenec 1995). „Zachovalý katalytický aparát a předpověď společného záhybu pro několik rodin glykosylových hydroláz“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 92 (15): 7090–4. Bibcode:1995PNAS ... 92.7090H. doi:10.1073 / pnas.92.15.7090. PMC  41477. PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (září 1995). "Struktury a mechanismy glykosylhydroláz". Struktura. 3 (9): 853–9. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (červen 1996). „Aktualizace klasifikace glykosylhydroláz na základě sekvence“. The Biochemical Journal. 316 (Pt 2): 695–6. doi:10.1042 / bj3160695. PMC  1217404. PMID  8687420.
  4. ^ "Domov". CAZy.org. Citováno 2018-03-06.
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (leden 2014). „Databáze enzymů aktivních ze sacharidů (CAZy) v roce 2013“. Výzkum nukleových kyselin. 42 (Problém s databází): D490-5. doi:10.1093 / nar / gkt1178. PMC  3965031. PMID  24270786.
  6. ^ "Glycoside Hydrolase Family 22". CAZypedia.org. Citováno 2018-03-06.
  7. ^ Konsorcium CAZypedia (prosinec 2018). „Deset let CAZypedie: živá encyklopedie enzymů aktivních ze sacharidů“. Glykobiologie. 28 (1): 3–8. doi:10.1093 / glycob / cwx089. PMID  29040563.
  8. ^ Shewale JG, Sinha SK, Brew K (duben 1984). „Vývoj alfa-laktalbuminů. Kompletní aminokyselinová sekvence alfa-laktalbuminu z vačnatce (Macropus rufogriseus) a opravy oblastí sekvence u hovězího a kozího alfa-laktalbuminu“. The Journal of Biological Chemistry. 259 (8): 4947–56. PMID  6715332.
  9. ^ Hall L, Campbell PN (1986). „Alfa-laktalbumin a příbuzné proteiny: všestranná genová rodina se zajímavým původem“. Eseje v biochemii. 22: 1–26. PMID  3104032.
  10. ^ Irwin DM, Wilson AC (červenec 1989). "Několik sekvencí cDNA a vývoj lysozymu žaludku skotu". The Journal of Biological Chemistry. 264 (19): 11387–93. PMID  2738070.
  11. ^ Kamei K, Hara S, Ikenaka T, Murao S (listopad 1988). „Aminokyselinová sekvence lysozymu (B-enzym) z Bacillus subtilis YT-25“. Journal of Biochemistry. 104 (5): 832–6. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122558. PMID  3148618.
  12. ^ Nitta K, Sugai S (červen 1989). "Vývoj lysozymu a alfa-laktalbuminu". European Journal of Biochemistry. 182 (1): 111–8. doi:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14806.x. PMID  2731545.
  13. ^ Stuart DI, Acharya KR, Walker NP, Smith SG, Lewis M, Phillips DC (1986). „Alfa-laktalbumin má novou smyčku vázající vápník“. Příroda. 324 (6092): 84–7. Bibcode:1986 Natur.324 ... 84S. doi:10.1038 / 324084a0. PMID  3785375. S2CID  4349973.
  14. ^ Nitta K, Tsuge H, Sugai S, Shimazaki K (listopad 1987). „Vazebná vlastnost lysozymu koní na vápník“. FEBS Dopisy. 223 (2): 405–8. doi:10.1016/0014-5793(87)80328-9. PMID  3666156. S2CID  12630658.