Beta-glukosidáza - Beta-glucosidase

β-glukosidáza
Beta glukosidáza 3AHX.png
Struktura beta-glukosidázy A z bakterie Clostridium cellulovorans.[1]
Identifikátory
EC číslo3.2.1.21
Číslo CAS9001-22-3
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Beta-glukosidáza je enzym který katalyzuje hydrolýzu glykosidových vazeb na konečné neredukující zbytky v beta-D-glukosidech a oligosacharidech s uvolňováním glukózy.[2]

Struktura

Beta-glukosidáza se skládá ze dvou polypeptidových řetězců. Tyto dva řetězce jsou chirální povahy, což znamená, že řetězce jsou asymetrické a nelze je překrývat.[3] Každý řetězec je tvořen 438 aminokyselinami a tvoří podjednotku enzymu.[4]Každá z těchto podjednotek obsahuje aktivní web. Aktivní místo slouží jako místo, kde se váže enzym a substrát, a může dojít k enzymatické reakci. Aktivní web má tři potenciální komponenty: kapsu, rozštěp a tunel.[5] Struktura kapsy je prospěšná pro rozpoznání monosacharidů, jako je glukóza. Štěrbina umožňuje navázání cukrů za vzniku polysacharidů. Tunel umožňuje, aby se enzym připojil k polysacharidu a poté uvolnil produkt, zatímco je stále připojen k cukru.[5]

Funkce

Funkcí enzymu je hydrolýza předlisku různých glykosidů a oligosacharidů. Nejvýznamnějším oligosacharidem beta-glukosidázou je celulóza. Celulóza je polymer složený z beta-1,4 vázaných glukosylových zbytků. Beta-glukosidázy, Celulázy (endoglukanázy ), celobiosidázy (exoglukanázy ) jsou vyžadovány řadou organismů k jeho konzumaci. Tyto enzymy jsou účinným nástrojem pro degradaci buněčných stěn rostlin patogeny a jinými organismy konzumujícími rostlinnou biomasu. Beta glukosidázy jsou pro mnoho organismů nezbytné pro trávení různých živin. Tento enzym dokončí reakci s dvojitým vytěsněním, což znamená, že když se první substrát dostane do aktivního místa, enzym se změní na intermediární formu, poté uvolní produkt dříve, než se jiný substrát váže, a do konce reakce se vrátí zpět do původní formy. .[6] V případě beta-glukosidázy jsou na aktivním místě zahrnuty dva karboxylátové zbytky glukosidů, celobióza, celtriosa, cellotetraóza. Účelem reakce je odstranit zbytky z disacharidu celobiózy za vzniku glukózy během hydrolýzy biomasy.[7] V závislosti na tom, co enzym reaguje s konečným produktem, bude jedna nebo dvě molekuly glukózy.

Lidé

Lidé nejsou schopni trávit celulózu rostlinných buněk. Je to proto, že enzym není v lidském žaludku přítomen, protože optimální pH je 5,6, zatímco pH lidského žaludku je kyselé (mezi 1,5 a 3,5).[8] Lidé však vyžadují beta-glukosidázu, lysozomální β-glukosidázu, protože hraje důležitou roli při degradaci glykosfingolipidů. Enzym rozloží glukosylceramid na ceramid a glukózu.[9] Pokud dojde k akumulaci, povede to k Gaucherova choroba. Nahromadění mastných látek může vést k oslabení kostí, poškození jater a zvětšení a zhoršení funkce sleziny.[10]

Žralok Bonnethead

Žraloci Bonnethead se nacházejí v tropických a subtropických vodách žijících v ústí řek s bahnitým nebo písčitým dnem, bohatým na mořské trávy. Kdysi se o nich myslelo, že jsou pouze masožravci. Bylo známo, že kapoty hlavy konzumovaly mořské trávy, ale bylo to považováno za náhodné a bylo zamítnuto, že nepomáhalo těžit žralokovi.[11] Nedávné studie žraločího zadního střeva však zjistily, že má vysokou hladinu aktivity beta glukosidázy.[12] Během procesu trávení žraloka kapoty hlavy kyselý žaludek oslabuje buněčné stěny mořské trávy a umožňuje vstupu beta-glukosidázy do buňky a trávení celulózy. Je zajímavé, že úroveň aktivity je na stejné úrovni jako opičí úhoř. Opičí úhoř je býložravec, což znamená, že kapoty hlavy jsou schopny provádět stejnou trávicí činnost a mají organismus, který je býložravcem. Proto je žralok kapoty nyní klasifikován jako všežravec.

Vánoční ostrov červený krab

The Vánoční ostrov červený krab je druh kraba, který se nachází pouze na vánočním ostrově v Indickém oceánu. Krabí suchozemští, jako jsou tito, mají více druhů beta-glukosidázy, protože jsou suchozemští býložravci. V případě vánočního ostrova beta-glukosidáza z červeného kra nejen produkuje glukózu, ale také odstraňuje cellobiózu.[13] To je důležité, protože celobióza je inhibitorem řady enzymů, včetně endo-β-1,4-glukanázy a celobiohydrolázy. Beta-glukosidáza je také schopná dokončit [sic ?] hydrolýza na malých oligomerech, které jsou produkovány jinými enzymy bez pomoci meziproduktu.[13] To zase činí beta glukosidázu velmi účinným enzymem nejen v zažívacím traktu kraba vánočního ostrova, ale i jiných korýšů.

Synonyma

Synonyma, deriváty a příbuzné enzymy zahrnují gentiobiase, celobiáza, emulsin,[14] elateráza, aryl-beta-glukosidáza, beta-D-glukosidáza, beta-glukosid glukohydroláza, arbutináza, amygdalináza, p-nitrofenyl beta-glukosidáza, primeverosidáza, amygdaláza, linamaráza, salicilináza, a beta-1,6-glukosidáza.

glukosidáza, beta, kyselina 3 (cytosolická)
Identifikátory
SymbolGBA3
Alt. symbolyCBGL1, KLRP
Gen NCBI57733
HGNC19069
OMIM606619
RefSeqNM_020973
UniProtQ9H227
Další údaje
EC číslo3.2.1.21
MístoChr. 4 p15.31

Viz také

Reference

  1. ^ PDB: 3AHX​; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ a kol. (Leden 2011). „Strukturální a funkční analýza tří β-glukosidáz z bakterie Clostridium cellulovorans, houby Trichoderma reesei a termitů Neotermes koshunensis“. Journal of Structural Biology. 173 (1): 46–56. doi:10.1016 / j.jsb.2010.07.008. PMID  20682343.; vykreslen prostřednictvím PyMOL.
  2. ^ Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000). Lehningerovy principy biochemie. New York: Worth Publishers. str.306–308. ISBN  1-57259-931-6.
  3. ^ Chida N, Sato T (2012). „2.8 Syntéza chirálního poolu: Syntéza chirálního poolu od sacharidů“. V Yamamoto H, Carreira EM (eds.). V komplexní chirality. 207–239. doi:10.1016 / B978-0-08-095167-6.00203-2. ISBN  978-0-08-095168-3.
  4. ^ Dale MP, Kopfler WP, Chait I, Byers LD (květen 1986). „Beta-glukosidáza: substrát, rozpouštědlo a změna viskozity jako sondy kroků omezujících rychlost“. Biochemie. 25 (9): 2522–9. doi:10.1021 / bi00357a036. PMID  3087421.
  5. ^ A b Davies G, Henrissat B (září 1995). "Struktury a mechanismy glykosylhydroláz". Struktura. 3 (9): 853–9. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00220-9. PMID  8535779.
  6. ^ „Mechanismus„ Ping-Pong “. Chemistry LibreTexts. 2013-10-02. Citováno 2020-10-20.
  7. ^ Konar, Sukanya (červen 2019). „Zkoumání vlivu glukózy na aktivitu a stabilitu β-glukosidázy: All-Atom Molecular Dynamics Simulation Investigation“. ACS Omega. 4 (6): 11189−11196. doi:10.1021 / acsomega.9b00509. PMC  6648728. PMID  31460219.
  8. ^ "Sacharidy - celulóza". chemistry.elmhurst.edu. Citováno 2020-10-20.
  9. ^ Mignot C, Gelot A, De Villemeur TB (01.01.2013). Dulac O, Lassonde H, Sarnat HB (eds.). „Gaucherova choroba“. Příručka klinické neurologie. Dětská neurologie, část III. Elsevier. 113: 1709–15. doi:10.1016 / B978-0-444-59565-2.00040-X. ISBN  9780444595652. PMID  23622393.
  10. ^ Michelin K, Wajner A, Goulart L, Fachel AA, Pereira ML, de Mello AS, et al. (Květen 2004). „Biochemická studie na beta-glukosidáze u jedinců s Gaucherovou chorobou a normálních jedinců“. Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 343 (1–2): 145–53. doi:10.1016 / j.cccn.2004.01.010. PMID  15115687.
  11. ^ Leigh SC, Papastamatiou YP, německý DP (září 2018). „Trávení mořské trávy notoricky známým„ masožravcem “'". Řízení. Biologické vědy. 285 (1886): 20181583. doi:10.1098 / rspb.2018.1583. PMC  6158537. PMID  30185641.
  12. ^ Jhaveri P, Papastamatiou YP, německý DP (listopad 2015). „Trávicí enzymové aktivity ve vnitřnostech žraloků kapoty (Sphyrna tiburo) poskytují pohled na jejich zažívací strategii a důkazy o mikrobiálním trávení v jejich zadních útrobách“. Srovnávací biochemie a fyziologie. Část A, Molekulární a integrativní fyziologie. 189: 76–83. doi:10.1016 / j.cbpa.2015.07.013. hdl:10023/9230. PMID  26239220. S2CID  32666130.
  13. ^ A b Allardyce BJ, Linton SM, Saborowski R (září 2010). „Poslední kousek v celulázové skládačce: charakterizace beta-glukosidázy z býložravého gecarcinidského kraba Gecarcoidea natalis“. The Journal of Experimental Biology. 213 (Pt 17): 2950–7. doi:10.1242 / jeb.041582. PMID  20709923. S2CID  3521384.
  14. ^ Mann FG, Saunders BC (1975). Praktická organická chemie (4. vydání). London: Longman. 509–517. ISBN  9788125013808. Citováno 1. února 2016.

externí odkazy