N-acetylglukosamin - N-Acetylglucosamine

N-Acetylglukosamin
N-acetylglukosamin.svg
Haworthova projekce N-acetylglukosamin.svg
Jména
Název IUPAC
β-D- (acetylamino) -2-deoxyglukopyranóza
Ostatní jména
N-Acetyl-D-glukosamin
GlcNAc
KOBYLKA
Identifikátory
3D model (JSmol )
1247660
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
Informační karta ECHA100.028.517 Upravte to na Wikidata
Číslo ES
  • 231-368-2
721281
KEGG
UNII
Vlastnosti
C8H15NÓ6
Molární hmotnost221.21
Bod tání211
Související sloučeniny
Související monosacharidy
N-acetylgalaktosamin
Související sloučeniny
Glukosamin
Glukóza
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu
N-Molekula acetylglukosaminu

N-Acetylglukosamin (GlcNAc) je amide derivát monosacharid glukóza. Je to sekundární amid mezi glukosamin a octová kyselina. Je významný v několika biologických systémech.

Je součástí bakteriálního biopolymeru buněčná stěna, který je postaven ze střídajících se jednotek GlcNAc a N-acetylmuramová kyselina (MurNAc), zesítěný s oligopeptidy na kyselina mléčná zbytek MurNAc. Tato vrstvená struktura se nazývá peptidoglykan (dříve nazývaný murein).

GlcNAc je monomerní jednotka polymer chitin, který tvoří exoskeletony z členovci jako hmyz a korýši. Je hlavní složkou radulas z měkkýši, zobáky z hlavonožci a hlavní složka buněčné stěny většiny houby.

Polymerováno s kyselina glukuronová, tvoří se hyaluronan.

Bylo popsáno, že GlcNAc je inhibitorem elastáza uvolnění z člověka polymorfonukleární leukocyty (rozmezí 8–17% inhibice), je však mnohem slabší než inhibice pozorovaná u N-acetylgalaktosamin (rozmezí 92–100%).[1]

Lékařské použití

Bylo navrženo jako léčba autoimunitní nemoci a nedávné testy si vyžádaly určitý úspěch.[2]

O-GlcNAcylace

Hlavní článek: O-GlcNAc

O-GlcNAcylace je proces přidání jediné N-acetylglukosaminový cukr do serin nebo threonin bílkoviny.[3] Srovnatelné s fosforylace, přidání nebo odebrání N-acetylglukosamin je prostředek k aktivaci nebo deaktivaci enzymů nebo transkripční faktory.[3] Ve skutečnosti O-GlcNAcylace a fosforylace často soutěží o stejná místa serin / threonin. [3] O-GlcNAcylace se nejčastěji vyskytuje na chromatin bílkoviny a je často vnímána jako reakce na stres.[3]

Hyperglykémie zvyšuje O-GlcNAcylaci, což vede k rezistence na inzulín.[4] Zvýšená O-GlcNAcylace v důsledku hyperglykémie je evidentně dysfunkční forma O-GlcNAcylace. Pokles O-GlcNAcylace v mozku s věkem je spojen s kognitivním poklesem. Když byla O-GlcNAcylace zvýšena v hipokampus starších myší se zlepšilo prostorové učení a paměť.[5]

Viz také

Reference

  1. ^ Kamel, M .; Hanafi, M .; Bassiouni, M. (1991). "Inhibice uvolňování enzymu elastázy z lidských polymorfonukleárních leukocytů pomocí" N-acetyl-galaktosamin a N-acetyl-glukosamin ". Klinická a experimentální revmatologie. 9 (1): 17–21. PMID  2054963.
  2. ^ Grigorian A, Araujo L, Naidu NN, Place DJ, Choudhury B, Demetriou M (2011). „N-acetylglukosamin inhibuje buněčné odezvy a léčí T-pomocníka 1 (Th1) / T-pomocníka 17 (Th17) experimentální autoimunitní encefalomyelitidu“. Journal of Biological Chemistry. 286(46): 40133–40141. PMC  3220534. PMID  21965673.
  3. ^ A b C d Hart GW, Slawson C, Ramirez-Correa G, Lagerlof O (2011). „Cross talk mezi O-GlcNAcylací a fosforylací: role v signalizaci, transkripci a chronickém onemocnění“. Roční přehled biochemie. 80: 825–858. doi:10,1146 / annurev-biochem-060608-102511. PMC  3294376. PMID  21391816.
  4. ^ Ma J, Hart GW (2013). „Proteinová O-GlcNAcylace u cukrovky a diabetických komplikací“. Odborná recenze proteomiky. 10 (4): 365–380. doi:10.1586/14789450.2013.820536. PMC  3985334. PMID  23992419.
  5. ^ Wheatley EG, Albarran E, White CW 3rd, Bieri G, Sanchez-Diaz C, Pratt K, Snethlage CE, Ding JB, Villeda SA (2019). „Neuronální O-GlcNAcylace zlepšuje kognitivní funkce ve věku myšího mozku“. Aktuální biologie. 29 (20): 3359–3369. doi:10.1016 / j.cub.2019.08.003. PMID  31588002.

externí odkazy