Chitináza - Chitinase

Chitináza ze semen ječmene
Chitináza
Identifikátory
EC číslo3.2.1.14
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
chitináza, kyselá
Identifikátory
SymbolCHIA
Gen NCBI27159
HGNC17432
OMIM606080
RefSeqNM_001040623
UniProtQ9BZP6
Další údaje
MístoChr. 1 p13.1-21.3
chitináza 1 (chitotriosidáza)
Identifikátory
SymbolCHIT1
Gen NCBI1118
HGNC1936
OMIM600031
RefSeqNM_003465
UniProtQ13231
Další údaje
MístoChr. 1 q31-q32

Chitinázy (chitodextrináza, 1,4-beta-poly-N-acetylglukosaminidáza, poly-beta-glukosaminidáza, beta-1,4-poly-N-acetylglukosamidináza, poly [1,4- (N-acetyl-beta-D-glukosaminid)] glykanohydroláza, (1-> 4) -2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glukanglykanohydroláza) jsou hydrolytické enzymy které se rozpadají glykosidové vazby v chitin.[1]

Protože chitin je součástí buněčné stěny z houby a exoskeletální prvky některých zvířat (včetně měkkýši a členovci ), chitinázy se obvykle nacházejí v organismech, které buď potřebují přetvořit svůj vlastní chitin[2] nebo rozpustit a strávit chitin hub nebo zvířat.

Distribuce druhů

Chitinivorické organismy zahrnují mnoho bakterií[3] (Aeromonády, Bacil, Vibrio,[4] mimo jiné), což může být patogenní nebo detritivorous. Útočí na živé členovci, zooplankton nebo houby nebo mohou degradovat zbytky těchto organismů.

Houby, jako např Kokcidioidy immitis, také mají degradativní chitinázy související s jejich rolí jako detritivores a také s jejich potenciálem jako patogeny členovců.

Chitinázy jsou také přítomny v rostlinách (chitináza ze semen ječmene: PDB: 1CNS​, ES 3.2.1.14 ); některé z nich jsou proteiny související s patogenezí (PR) to jsou indukovaný jako součást systémové získané rezistence. Exprese je zprostředkována genem NPR1 a cestou kyseliny salicylové, které se podílejí na odolnosti proti napadení houbami a hmyzem. K vytvoření fungálních symbióz mohou být zapotřebí další rostlinné chitinázy.[5]

Ačkoli savci neprodukují chitin, mají dvě funkční chitinázy, chitotriosidázu (CHIT1) a kyselou savčí chitinázu (AMCase), stejně jako proteiny podobné chitináze (jako např. YKL-40 ), které mají vysokou sekvenční podobnost, ale postrádají aktivitu chitinázy.[6]

Klasifikace

  1. Endochitinázy (ES 3.2.1.14 ) náhodně rozštěpí chitin na vnitřních místech chitinového mikrovlákna a vytvoří rozpustnou nízkou molekulovou hmotnost multimer produkty. Mezi multimerní produkty patří di-acetylchitobióza, chitotrióza a chitotetraóza, přičemž převládajícím produktem je dimer.[7]
    Endochitináza rozkládající chitin na multimerní produkty.
  2. Exochitinázy byly také rozděleny do dvou dílčích kategorií:
    1. Chitobiosidázy (ES 3.2.1.29 ) působí na neredukující konec chitinového mikrofibrilu a uvolňuje dimer, di-acetylchitobiózu, jeden po druhém z chitinového řetězce. Proto neexistuje žádné vydání monosacharidy nebo oligosacharidy v této reakci.[8]
    2. β-1,4- N-acetylglukosaminidázy (ES 3.2.1.30 ) rozdělte multimerní produkty, jako je di-acetylchitobióza, chitotrióza a chitotetraóza, na monomery N-acetylglukosamin (GlcNAc).[7]
Exochitináza štěpící chitin na dimery prostřednictvím chitobiosidázy a monomery prostřednictvím β-1,4 N-acetylglukosaminidázy.

Chitinázy byly také klasifikovány na základě aminokyselinových sekvencí, protože by to bylo užitečnější pro pochopení evolučních vztahů těchto enzymů k sobě navzájem.[9] Proto byly chitinázy seskupeny do tří rodiny: 18, 19, a 20.[10] Obě rodiny 18 a 19 se skládají z endochitináz z různých organismů, včetně virů, bakterií, hub, hmyzu a rostlin. Rodina 19 však zahrnuje hlavně rostlinné chitinázy. Rodina 20 zahrnuje N-acetylglukosaminidáza a podobný enzym, N-acetylhexosaminidáza.[9]

A jak byly známy genové sekvence chitináz, byly dále klasifikovány do šesti tříd na základě jejich sekvencí. Charakteristiky, které určovaly třídy chitináz, byly N-terminální sekvence, lokalizace enzymu, izoelektrické pH, signální peptid, a induktory.[9]

Chitinázy třídy I měly signální peptid bohatý na N-konec bohatý na cystein, na leucin nebo valin a vakuolární lokalizace. A poté byly chitinázy třídy I dále rozděleny na základě jejich kyselé nebo zásadité povahy na třídu Ia, respektive třídu Ib.[11] Bylo zjištěno, že chitinázy třídy 1 obsahují pouze rostlinné chitinázy a většinou endochitinázy.

Chitinázy třídy II neměly N-terminál bohatý na cysteiny, ale měly podobnou sekvenci jako chitinázy třídy I. Chitinázy třídy II byly nalezeny v rostlinách, houbách a bakteriích a většinou se skládaly z exochitináz.[9]

Chitinázy třídy III neměly podobné sekvence jako chitinázy třídy I nebo třídy II.[9]

Chitinázy třídy IV měly podobné vlastnosti, včetně imunologických vlastností, jako chitinázy třídy I.[9] Ve srovnání s chitinázami třídy I však byly chitinázy třídy IV významně menší.[12]

Chitinázy třídy V a třídy VI nejsou dobře charakterizovány. Jeden příklad chitinázy třídy V však ukázal dva chitin vazebné domény v tandemu a na základě genové sekvence se zdálo, že během evoluce došlo ke ztrátě N-terminálu bohatého na cystein, pravděpodobně kvůli menšímu selekčnímu tlaku, který způsobil ztrátu funkce katalytické domény.[9]

Funkce

Stejně jako celulóza je chitin hojným biopolymerem, který je relativně odolný vůči degradaci.[13] To obvykle není tráveno zvířaty, i když některé ryby jsou schopné trávit chitin.[14] V současné době se předpokládá, že trávení chitinu zvířaty vyžaduje bakteriální symbionty a zdlouhavé fermentace, podobně jako trávení celulázy přežvýkavci. Nicméně chitinázy byly izolovány ze žaludků určitých savců, včetně lidí.[15]

Aktivita chitinázy může být také detekována u člověka krev[16][17] a možná chrupavka.[18] Stejně jako u rostlinných chitináz to může souviset s rezistencí na patogeny.[19][20]

Klinický význam

Chitinázy produkované v lidském těle (známé jako „lidské chitinázy“) mohou souviset v reakci na alergie, a astma byl spojen se zvýšenými hladinami exprese chitinázy.[21][22][23][24][25]

Lidské chitinázy mohou vysvětlit souvislost mezi některými z nejčastějších alergií (roztoči, spóry plísní - oba obsahují chitin) a červ (helminth ) infekce, jako součást jedné verze hygienická hypotéza[26][27][28] (červi mají chitinózní ústa, která drží střevní stěnu). Nakonec je souvislost mezi chitinázami a kyselinou salicylovou v rostlinách dobře zavedená[je třeba další vysvětlení ]—Ale existuje hypotetická souvislost mezi kyselinou salicylovou a alergiemi u lidí.[29]

Regulace u hub

Regulace se u jednotlivých druhů liší a v organismu by chitinázy s různými fyziologickými funkcemi byly pod různými regulačními mechanismy. Například chitinázy, které se podílejí na údržbě, jako je remodelace buněčné stěny, jsou konstitutivně exprimovány. Chitinázy, které mají specializované funkce, jako je degradace exogenního chitinu nebo účast na dělení buněk, však potřebují časoprostorová regulace aktivity chitinázy.[30]

Regulace endochitinázy v Trichoderma atrovirid je závislá na a N-acetylglukosaminidáza a data ukazují zpětnovazební smyčku, kde dochází k rozkladu chitinu N-acetylglukosamin, který by byl pravděpodobně absorbován a spouští regulaci chitinbiosidáz.[31]

v Saccharomyces cerevisiae a regulace ScCts1p (S. cerevisiae chitináza 1), jedna z chitináz zapojených do buněčné separace po cytokineze degradací chitinu z primární septum.[32] Protože tyto typy chitináz jsou důležité v buněčné dělení, musí existovat přísná regulace a aktivace. Konkrétně Cts1 exprese musí být aktivována v dceřiných buňkách během pozdní doby mitóza a protein se musí lokalizovat v dceřiném místě septa.[33] K tomu musí existovat koordinace s jinými sítěmi ovládajícími různé fáze buňky, například Předčasné uvolnění Cdc14 (FEAR), mitotická výstupní síť (MUŽI) a regulace Ace2p (transkripční faktor) a buněčné morfogeneze (RAM)[34] signalizační sítě. Celkově integrace různých regulačních sítí umožňuje, aby chitináza degradující buněčnou stěnu fungovala v závislosti na stadiu buňky v buněčném cyklu a na konkrétních místech mezi dceřinými buňkami.[30]

Přítomnost v potravinách

Chitinázy se přirozeně vyskytují v mnoha běžných potravinách. Například banány, kaštany, kiwi, avokádo, papája a rajčata, všechny obsahují významné množství chitinázy jako ochranu proti napadení houbami a bezobratlými. Stres nebo signály prostředí jako ethylen plyn, může stimulovat zvýšenou produkci chitinázy.

Některé části chitinázových molekul, téměř identické struktury jako hevein nebo jiné proteiny v gumovém latexu kvůli jejich podobné funkci v obraně rostlin, mohou vyvolat alergickou zkříženou reakci známou jako syndrom latexového ovoce.[35]

Aplikace

Chitinázy mají mnoho aplikací, z nichž některé již byly průmyslem realizovány. To zahrnuje biokonverzi chitinu na užitečné produkty, jako je hnojivo, výroba nealergenních, netoxických, biologicky kompatibilní, a biologicky odbouratelný materiály (kontaktní čočky, umělá kůže a stehy s těmito vlastnostmi se již vyrábějí) a vylepšení insekticidy a fungicidy.[36]

Možné budoucí aplikace chitináz jsou jako potravinářské přídatné látky ke zvýšení trvanlivosti, terapeutické činidlo pro astma a chronické rhinosinusitida, jako antifungální prostředek, protinádorový lék a jako obecná složka pro použití proteinové inženýrství.[36]

Viz také

Reference

  1. ^ Jollès P, Muzzarelli RA (1999). Chitin a chitinázy. Basilej: Birkhäuser. ISBN  978-3-7643-5815-0.
  2. ^ Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I (srpen 2001). „Autolýza a stárnutí kultur Penicillium chrysogenum pod hladovětím uhlíku: produkce chitinázy a antifungální účinek allosamidinu“. The Journal of General and Applied Microbiology. 47 (4): 201–211. doi:10,2323 / jgam.47.201. PMID  12483620.
  3. ^ Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F (prosinec 2005). "Geny chitinázy v sedimentech jezer na Ardleyském ostrově v Antarktidě". Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 71 (12): 7904–9. doi:10.1128 / AEM.71.12.7904-7909.2005. PMC  1317360. PMID  16332766.
  4. ^ Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF (leden 2008). „Zachování dráhy využití chitinu ve Vibrionaceae“. Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 74 (1): 44–51. doi:10.1128 / AEM.01412-07. PMC  2223224. PMID  17933912.
  5. ^ Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vögeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, Wiemken A, Kim D, Cook DR, Boller T (červenec 2000). „Diferenciální exprese osmi chitinázových genů v kořenech Medicago truncatula během tvorby mykorhizy, nodulace a infekce patogenem“. Molekulární interakce rostlin a mikrobů. 13 (7): 763–77. doi:10.1094 / MPMI.2000.13.7.763. PMID  10875337.
  6. ^ Eurich K, Segawa M, Toei-Shimizu S, Mizoguchi E (listopad 2009). „Potenciální role chitinázy 3 typu 1 při karcinogenních změnách epiteliálních buněk souvisejících se zánětem“. World Journal of Gastroenterology. 15 (42): 5249–59. doi:10,3748 / wjg.15,5249. PMC  2776850. PMID  19908331.
  7. ^ A b Sahai AS, Manocha MS (01.08.1993). "Chitinázy hub a rostlin: jejich zapojení do morfogeneze a interakce hostitel - parazit". Recenze mikrobiologie FEMS. 11 (4): 317–338. doi:10.1111 / j.1574-6976.1993.tb00004.x.
  8. ^ Harman GE (1993). „Chitinolytické enzymy Trichoderma harzianum: Čištění chitobiosidázy a endochitinázy“. Fytopatologie. 83 (3): 313. doi:10.1094 / phyto-83-313.
  9. ^ A b C d E F G Patil RS, Ghormade V, Deshpande MV (duben 2000). "Chitinolytické enzymy: průzkum". Enzymová a mikrobiální technologie. 26 (7): 473–483. doi:10.1016 / s0141-0229 (00) 00134-4.
  10. ^ Henrissat B (prosinec 1991). "Klasifikace glykosylhydroláz na základě podobností aminokyselinových sekvencí". The Biochemical Journal. 280 (2): 309–16. doi:10.1042 / bj2800309. PMC  1130547. PMID  1747104.
  11. ^ Flach J, Pilet PE, Jollès P (srpen 1992). „Co je nového ve výzkumu chitinázy?“. Experientia. 48 (8): 701–716. doi:10.1007 / BF02124285. PMID  1516675.
  12. ^ Collinge DB, Kragh KM, Mikkelsen JD, Nielsen KK, Rasmussen U, Vad K (01.01.1993). "Rostlinné chitinázy". The Plant Journal. 3 (1): 31–40. doi:10.1046 / j.1365-313x.1993.t01-1-00999.x. PMID  8401605.
  13. ^ Akaki C, Duke GE (2005). „Zdánlivá stravitelnost chitinu ve sověku východní (Otus asio) a poštolka americká (Falco sparverius)". Journal of Experimental Zoology. 283 (4–5): 387–393. doi:10.1002 / (SICI) 1097-010X (19990301/01) 283: 4/5 <387 :: AID-JEZ8> 3.0.CO; 2-W.
  14. ^ Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (listopad 2004). "Trávicí chitinolytická aktivita u mořských ryb v Monterey Bay v Kalifornii". Srovnávací biochemie a fyziologie. Část A, Molekulární a integrativní fyziologie. 139 (3): 351–8. CiteSeerX  10.1.1.318.6544. doi:10.1016 / j.cbpb.2004.09.020. PMID  15556391.
  15. ^ Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). „Lidská žaludeční šťáva obsahuje chitinázu, která může degradovat chitin“. Annals of Nutrition & Metabolism. 51 (3): 244–51. doi:10.1159/000104144. PMID  17587796.
  16. ^ Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (únor 1995). „Čištění a charakterizace lidské chitotriosidázy, nového člena rodiny proteinů chitinázy“. The Journal of Biological Chemistry. 270 (5): 2198–202. doi:10.1074 / jbc.270.5.2198. PMID  7836450.
  17. ^ Escott GM, Adams DJ (prosinec 1995). "Aktivita chitinázy v lidském séru a leukocytech". Infekce a imunita. 63 (12): 4770–3. PMC  173683. PMID  7591134.
  18. ^ Hakala BE, White C, Recklies AD (prosinec 1993). „Lidská chrupavka gp-39, hlavní sekreční produkt kloubních chondrocytů a synoviálních buněk, je savčím členem rodiny chitinázových proteinů“. The Journal of Biological Chemistry. 268 (34): 25803–10. PMID  8245017.
  19. ^ Recklies AD, White C, Ling H (červenec 2002). „Chitináza 3-podobný protein lidská chrupavka glykoprotein 39 (HC-gp39) stimuluje proliferaci lidských buněk pojivové tkáně a aktivuje jak extracelulární signální dráhy regulované kinázou, tak signální dráhy zprostředkované proteinkinázou B“. The Biochemical Journal. 365 (Pt 1): 119–26. doi:10.1042 / BJ20020075. PMC  1222662. PMID  12071845.
  20. ^ van Eijk M, van Roomen CP, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EF, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JM (listopad 2005). „Charakterizace chitotriosidázy odvozené z lidských fagocytů, součást vrozené imunity“. Mezinárodní imunologie. 17 (11): 1505–12. doi:10.1093 / intimm / dxh328. PMID  16214810.
  21. ^ Bierbaum S, Nickel R, Koch A, Lau S, Deichmann KA, Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A (prosinec 2005). „Polymorfismy a haplotypy kyselé savčí chitinázy jsou spojeny s bronchiálním astmatem“. American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine. 172 (12): 1505–9. doi:10,1164 / rccm. 200506-890OC. PMC  2718453. PMID  16179638.
  22. ^ Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung KY, Wong WS (červenec 2005). „Zvýšené hladiny lungkinu a chitinázy při alergickém zánětu dýchacích cest: přístup proteomiky“. Proteomika. 5 (11): 2799–807. doi:10.1002 / pmic.200401169. PMID  15996009.
  23. ^ Elias JA, Homer RJ, Hamid Q, Lee CG (září 2005). "Chitinázy a proteiny podobné chitináze při zánětu T (H) 2 a astmatu". The Journal of Allergy and Clinical Immunology. 116 (3): 497–500. doi:10.1016 / j.jaci.2005.06.028. PMID  16159614.
  24. ^ Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA (červen 2004). "Acidická savčí chitináza při astmatickém zánětu Th2 a aktivaci IL-13 dráhy". Věda. 304 (5677): 1678–82. doi:10.1126 / science.1095336. PMID  15192232.
  25. ^ Chupp GL, Lee CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, He S, Dziura JD, Reed J, Coyle AJ, Kiener P, Cullen M, Grandsaigne M, Dombret MC, Aubier M, Pretolani M, Elias JA (listopad 2007 ). „Protein podobný chitináze v plicích a oběhu pacientů s těžkým astmatem“. The New England Journal of Medicine. 357 (20): 2016–27. doi:10.1056 / NEJMoa073600. PMID  18003958.
  26. ^ Maizels RM (prosinec 2005). „Infekce a alergie - hlísty, hygiena a imunitní regulace hostitele“. Aktuální názor na imunologii. 17 (6): 656–61. doi:10.1016 / j.coi.2005.09.001. PMID  16202576.
  27. ^ Hunter MM, McKay DM (leden 2004). „Recenze článku: hlísty jako terapeutické látky pro zánětlivé onemocnění střev“. Alimentární farmakologie a terapeutika. 19 (2): 167–77. doi:10.1111 / j.0269-2813.2004.01803.x. PMID  14723608.
  28. ^ Palmas C, Gabriele F, Conchedda M, Bortoletti G, Ecca AR (červen 2003). „Příčinná souvislost nebo náhoda: může být pomalý úbytek helmintů zodpovědný za nerovnováhu v imunitních kontrolních mechanismech?“. Journal of Helminthology. 77 (2): 147–53. doi:10.1079 / JOH2003176. PMID  12756068.
  29. ^ Feingold BF (březen 1975). "Potravinářské přídatné látky v klinické medicíně". International Journal of Dermatology. 14 (2): 112–4. doi:10.1111 / j.1365-4362.1975.tb01426.x. PMID  1123257.
  30. ^ A b Langner T, Göhre V (květen 2016). "Houbové chitinázy: funkce, regulace a potenciální role v interakcích rostlin / patogenů". Současná genetika. 62 (2): 243–54. doi:10.1007 / s00294-015-0530-x. PMID  26527115.
  31. ^ Brunner K, Peterbauer CK, Mach RL, Lorito M, Zeilinger S, Kubicek CP (červenec 2003). „Nag1 N-acetylglukosaminidáza Trichoderma atroviride je nezbytná pro indukci chitinázy chitinem a má zásadní význam pro biologickou kontrolu“. Současná genetika. 43 (4): 289–95. doi:10.1007 / s00294-003-0399-r. PMID  12748812.
  32. ^ Kuranda MJ, Robbins PW (říjen 1991). „Chitináza je nutná pro buněčnou separaci během růstu Saccharomyces cerevisiae.“ The Journal of Biological Chemistry. 266 (29): 19758–67. PMID  1918080.
  33. ^ Colman-Lerner A, Chin TE, Brent R (prosinec 2001). „Kvasinky Cbk1 a Mob2 aktivují genetické programy specifické pro dceru, aby vyvolaly asymetrické buněčné osudy“. Buňka. 107 (6): 739–50. doi:10.1016 / S0092-8674 (01) 00596-7. PMID  11747810.
  34. ^ Nelson B, Kurischko C, Horecka J, Mody M, Nair P, Pratt L, Zougman A, McBroom LD, Hughes TR, Boone C, Luca FC (září 2003). „RAM: konzervovaná signalizační síť, která reguluje transkripční aktivitu Ace2p a polarizovanou morfogenezi“. Molekulární biologie buňky. 14 (9): 3782–803. doi:10,1091 / mbc.E03-01-0018. PMC  196567. PMID  12972564.
  35. ^ „Latex-Fruit Syndrome and Class 2 Food Alergy“. Divize zdravotnických prostředků, Japonsko.
  36. ^ A b Hamid R, Khan MA, Ahmad M, Ahmad MM, Abdin MZ, Musarrat J, Javed S (leden 2013). „Chitinázy: aktualizace“. Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences. 5 (1): 21–9. doi:10.4103/0975-7406.106559. PMC  3612335. PMID  23559820.

externí odkazy