Fukokináza - Fucokinase
| fukokináza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| EC číslo | 2.7.1.52 | ||||||||
| Číslo CAS | 37278-00-5 | ||||||||
| Databáze | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
| BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
| EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
| MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
v enzymologie, a fukokináza (ES 2.7.1.52 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + L-fukóza ADP + beta-L-fukóza 1-fosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a L-fukóza, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a beta-L-fukóza 1-fosfát.
Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s alkoholovou skupinou jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: beta-L-fukóza 1-fosfotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří fukokináza (fosforylační), fukóza kináza, L-fukóza kináza, L-fukokináza, ATP: 6-deoxy-L-fukóza 1-fosfotransferáza, a ATP: L-fukóza 1-fosfotransferáza. Fukokináza se běžně zkracuje na fuc-K. Tento enzym se účastní fruktóza a metabolismus manózy. Fukokináza je jediný enzym, který přeměňuje L-fukózu na fukóza-1-fosfát a může být dále použit pro syntézu GDP-fukóza, který je dárcovským substrátem pro všechny fukosyltransferáza. [1] Aktivitu L-fukokinázy lze detekovat v různých tkáních zvířete. Například krysy a myši obsahují L-fukokinázu široce distribuovanou v tkáních, zejména vyšší v mozku. Hladiny L-fukokinázy v mozku se však u různých druhů velmi liší. [2]
Reference
- ^ Ng, Bobby G .; Rosenfeld, Jill A .; Emrick, Lisa; Jain, Mahim; Burrage, Lindsay C .; Lee, Brendan; Craigen, William J .; Bearden, David R .; Graham, Brett H .; Freeze, Hudson H. (6. prosince 2018). „Patogenní varianty ve fukokináze způsobují vrozenou poruchu glykosylace“. American Journal of Human Genetics. 103 (6): 1030–1037. doi:10.1016 / j.ajhg.2018.10.021. PMC 6288200. PMID 30503518.
- ^ Honas, Bradley J .; Glassman, Urlene M .; Wiese, Thomas J. (2009). „Enzymatická aktivita α-L-fukosidázy a L-fukokinázy napříč druhy živočichů obratlovců“. Srovnávací biochemie a fyziologie Část B: Biochemie a molekulární biologie. 153 (4): 359–364. doi:10.1016 / j.cbpb.2009.04.006. PMC 3413248. PMID 19394435.
- Ishihara H, Massaro DJ, Heath EC (1968). „Metabolismus L-fukózy. 3. Enzymatická syntéza 1-fosfátu beta-L-fukózy“. J. Biol. Chem. 243 (6): 1103–9. PMID 5646161.
- Butler W, Serif GS (1985). "Fukokináza, její anomerní specificita a mechanismus přenosu fosfátových skupin". Biochim. Biophys. Acta. 829 (2): 238–43. doi:10.1016/0167-4838(85)90193-1. PMID 2986701.
- Park SH, Pastuszak I, Drake R, Elbein AD (1998). "Čištění na zjevnou homogenitu a vlastnosti L-fukotinkinázy prasečích ledvin". J. Biol. Chem. 273 (10): 5685–91. doi:10.1074 / jbc.273.10.5685. PMID 9488699.
| Tento EC 2.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |