Clathrin adaptorový protein - Clathrin adaptor protein

Clathrin adaptér složitý malý řetěz
Identifikátory
SymbolClat_adaptor_s
PfamPF01217
InterProIPR022775

Clathrin adaptorové proteiny, také známý jako adaptiny, jsou vezikulární transportní adaptační proteiny spojený s Clathrin. Tyto proteiny jsou syntetizovány v ribozomy zpracované v endoplazmatické retikulum a přepraveno z Golgiho aparát do trans-Golgiho sítě a odtud přes malé nosní váčky do jejich konečného cílového oddělení. Pro vezikulární je důležitá asociace mezi adapiny a klatrinem výběr a přeprava nákladu.[1] Clathrin kabáty obsahují jak clathrin (působí jako lešení), tak komplexy adaptéru, které spojují clathrin s receptory v potažených vezikuly. Předpokládá se, že proteinové komplexy spojené s klatrinem interagují s cytoplazmatickými konci membránové proteiny, což vede k jejich výběru a koncentraci. Proto jsou adaptorové proteiny zodpovědné za nábor nákladních molekul do rostoucích jamek potažených klatrinem.[2] Dva hlavní typy komplexů adaptéru clathrin jsou heterotetramerní vezikulární transportní adaptační proteiny (AP1-5) a monomerní GGA (Golgiho lokalizace, homologie ucha gama-adaptinu ucha, ARF - vazebné proteiny) adaptéry.[3][4] Adaptiny jsou vzdáleně příbuzné s dalším hlavním typem vezikulárních transportních proteinů, s coatomer podjednotky, sdílející mezi 16% a 26% jejich aminokyselinové sekvence.[5]

Komplexy adaptorového proteinu (AP) se nacházejí v potažených vezikulách a jamkách potažených klatrinem. AP komplexy spojují nákladové proteiny a lipidy s klatrinem v místech pučících vezikul a také vazba doplňkové proteiny, které regulují montáž a demontáž pláště (např AP180, epsiny a auxilin ). U savců existují různé AP komplexy. AP1 odpovídá za přepravu lysozomální hydrolázy mezi sítí trans-Golgi a endozomy.[6] Komplex adaptéru AP2 sdružuje se s plazmatickou membránou a je odpovědný za endocytóza.[7] AP3 je zodpovědný za obchodování proteinů s lysozomy a dalšími příbuznými organely.[8] AP4 je méně dobře charakterizovaný. AP komplexy jsou heterotetramery složené ze dvou velkých podjednotek (adapinů), střední podjednotky (mu) a malé podjednotky (sigma). Například v AP1 jsou tyto podjednotky gamma-1-adapin, beta-1-adapin, mu-1 a sigma-1, zatímco v AP2 jsou to alfa-adapin, beta-2-adapin, mu-2 a sigma-2 . Každá podjednotka má specifickou funkci. Adaptiny rozpoznávají a váží se na klatrin prostřednictvím své pantové oblasti (klatrinová krabička) a získávají doplňkové proteiny, které modulují funkci AP prostřednictvím jejich C-koncových ušní (přídatné) domény. Mu rozpoznává třídicí signály na bázi tyrosinu v cytoplazmatických doménách transmembránový nákladní proteiny.[9] Jednou z funkcí endocytózy zprostředkované klatrinem a AP2 komplexem je regulace počtu receptorů GABA (A) dostupných na povrchu buněk.[10]

Viz také

Reference

  1. ^ McMahon HT, Mills IG (srpen 2004). „COP a pučení váčkem potažené klatrinem: různé cesty, společné přístupy“. Curr. Opin. Cell Biol. 16 (4): 379–91. doi:10.1016 / j.ceb.2004.06.009. PMID  15261670.
  2. ^ Weigel, Aubrey V .; Tamkun, Michael M .; Krapf, Diego (26.11.2013). „Kvantifikace dynamických interakcí mezi jámou pokrytou klatrinem a molekulami nákladu“. Sborník Národní akademie věd. 110 (48): E4591 – E4600. Bibcode:2013PNAS..110E4591W. doi:10.1073 / pnas.1315202110. PMC  3845133. PMID  24218552.
  3. ^ Voglmaier SM, Edwards RH (červen 2007). „Dělají různé endocytické dráhy různé synaptické vezikuly?“. Curr. Opin. Neurobiol. 17 (3): 374–80. doi:10.1016 / j.conb.2007.04.002. PMID  17449236. S2CID  44740900.
  4. ^ Boehm M, Bonifacino JS (říjen 2001). „Adaptins: finální přepočítání“. Mol. Biol. Buňka. 12 (10): 2907–20. doi:10.1091 / mbc.12.10.2907. PMC  60144. PMID  11598180.
  5. ^ Boehm, Markus; Bonifacino, Juan S. (říjen 2001). "Adaptiny". Molekulární biologie buňky. 12 (10): 2907–2920. doi:10.1091 / mbc.12.10.2907. ISSN  1059-1524. PMC  60144. PMID  11598180.
  6. ^ Touz MC, Kulakova L, Nash TE (červenec 2004). „Adaptorový proteinový komplex 1 zprostředkovává transport lysozomálních proteinů z Golgiho organel do periferních vakuol v primitivním eukaryotu Giardia lamblia“. Mol. Biol. Buňka. 15 (7): 3053–60. doi:10,1091 / mbc.E03-10-0744. PMC  452563. PMID  15107467.
  7. ^ Conner SD, Schmid SL (září 2003). „Diferenciální požadavky na AP-2 při endocytóze zprostředkované klatrinem“. J. Cell Biol. 162 (5): 773–9. doi:10.1083 / jcb.200304069. PMC  2172816. PMID  12952931.
  8. ^ Gupta SN, Kloster MM, Rodionov DG, Bakke O (červen 2006). „Přesměrování invariantního řetězce na cestu přímého třídění zavedením motivu vázajícího AP3 z LIMP II“. Eur. J. Cell Biol. 85 (6): 457–67. doi:10.1016 / j.ejcb.2006.02.001. PMID  16542748.
  9. ^ Haucke V, Wenk MR, Chapman ER, Farsad K, De Camilli P (listopad 2000). „Duální interakce synaptotagminu s mu2- a alfa-adapinem usnadňuje nukleaci potaženou klatrinem“. EMBO J.. 19 (22): 6011–9. doi:10.1093 / emboj / 19.22.6011. PMC  305843. PMID  11080148.
  10. ^ Kanematsu T, Fujii M, Mizokami A, Kittler JT, Nabekura J, Moss SJ, Hirata M (květen 2007). „Neaktivní protein související s fosfolipázou C je zapojen do konstitutivní internalizace receptorů GABAA zprostředkovaných klatrinem a komplexem adaptéru AP2“. J. Neurochem. 101 (4): 898–905. doi:10.1111 / j.1471-4159.2006.04399.x. PMID  17254016.

externí odkazy

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR008968