Adenosinkináza - Adenosine kinase - Wikipedia

adenosinkináza
4o1g.jpg
Dimer adenosinkinázy, Mycobacterium tuberculosis
Identifikátory
EC číslo2.7.1.20
Číslo CAS9027-72-9
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

Adenosinkináza (AdK; EC 2.7.1.20) je enzym který katalyzuje přenos gama-fosfátu z adenosintrifosfátu (ATP ) až adenosin (Ado) vedoucí k tvorbě adenosinmonofosfátu (AMP ). Kromě své dobře prostudované role v řízení buněčné koncentrace Ado hraje AdK také důležitou roli při udržování methylačních reakcí.[1][2][3][4][5][6][7] Všechny transmethylační reakce závislé na S-adenosylmethioninu v buňkách vedou k produkci S-adenosylhomocysteinu (SAH), který je štěpen SAH hydrolázou na Ado a homocystein. Neschopnost účinně odstranit tyto konečné produkty (Ado odstraněné fosforylací pomocí AdK) může vést k nahromadění SAH, který je silným inhibitorem všech transmethylačních reakcí.[4][8][9] Narušení genu AdK (- / -) u myší způsobuje neonatální jaterní steatózu, což je fatální stav charakterizovaný rychlou mikrovezikulární infiltrací tuku, která vede k časné postnatální smrti.[6] Játra byla hlavním orgánem postiženým u těchto zvířat a v nich byly sníženy hladiny adeninových nukleotidů, zatímco hladiny SAH byly zvýšeny. Nedávno bylo také prokázáno, že missense mutace v genu AdK u lidí, které vedou k nedostatku AdK, způsobují hypermethioninemii, encefalopatii a abnormální funkci jater.[10]

Biochemické vlastnosti

dK je monomerní protein (~ 38-40 kDa), který funguje prostřednictvím uspořádaného mechanismu reakce Bi-Bi.[7][11][12][13][14][15] Patří do rodiny fosfofruktokinázových B (PfkB) cukrových kináz. Mezi další členy této rodiny (také známé jako rodina RK) patří ribokináza (RK), inosin-guanosin kináza, fruktokináza a 1-fosfofruktokináza.[7][16][17] Členové rodiny PfkB / RK jsou identifikováni přítomností tří konzervovaných sekvenčních motivů.[7][16][18] Struktury AdK a několika dalších proteinů rodiny PfK byly stanoveny z řady organismů (viz část níže)[14][15] stejně jako pro RK protein z E. coli.[19] Navzdory nízké sekvenční podobnosti mezi AdK a jinou rodinou proteinů PfkB jsou tyto proteiny na strukturálních úrovních docela podobné.[7] Sloučeniny, které jsou substráty pro AdK, zahrnují N-nukleosidy toyocamycin, tubercidin a 6-methylmecaptopurin ribosid; C-nukleosidy formycin A, 9-azadenosin a velké množství dalších analogů C- a N-nukleosidů.[20][21][22] AdK ze savčích zdrojů kromě provádění fosforylace Ado závislé na ATP také katalyzuje výměnnou reakci Ado-AMP vyžadující ADP.[11][23][24] Tato aktivita je nedílnou součástí AdK[24][25] a pravděpodobně umožňuje rychlou a přesnou kontrolu koncentrace Ado v buňkách.[25][26] Enzymatická aktivita AdK z různých zdrojů vykazuje značnou závislost na fosfátových (Pi) a / nebo pětimocných iontech a je konzervativní vlastností rodiny proteinů PfkB.[18][27][28] Zachovaný motiv NXXE, který je charakteristickou vlastností rodiny proteinů PfkB, je zapojen do závislosti Pi (PVI).[18]

Vývoj a vztah k rodině proteinů PfkB

Gen / protein AdK se vyskytuje hlavně v eukaryotických organismech[7] a jeho primární sekvence vykazuje vysoký stupeň zachování (podobnost> 55% aa). Sekvence AdK však vykazují nízkou (~ 20 až 25%), ale významnou podobnost s jinými proteiny rodiny PfkB, jako jsou RK a fosfofruktokinázy, které se také nacházejí v prokaryotických organismech.[17][29][30] Ačkoli byl u Mycobacterium tuberculosis popsán protein vykazující aktivitu AdK,[31] sekvence a biochemické vlastnosti tohoto enzymu ukazují, že jde o atypický enzym, který je více příbuzný ribokináze a fruktookináze (35%) než jiným ADK (méně než 24%).

Gen a izoformy

Gen AdK u lidí se nachází na chromozomu 10 v oblasti 10q11-10q24.[32] Na rozdíl od své kódující sekvence (přibližně 1 Kb) je gen AdK u savčích druhů neobvykle velký (~ 546 Kb u lidí) a skládá se z 11 exonů (o délce 36 až 173 bp) a 10 intronů, jejichž délky se liší od 4,2 Kb až 128,6 Kb (průměr ~ 50Kb). Poměr nekódující a kódující sekvence pro lidskou ADK (> 550) je nejvyšší známý pro jakýkoli gen. Gen AdK v savčích organismech je také spojen přímým způsobem s genem pro dlouhou izoformu AdK s genem pro adaptační protein μ3A,[33][34] a oba tyto geny jsou transkribovány z jediného obousměrného promotoru. Velká velikost genu AdK a jeho vazba na gen pro adaptační protein μ3A jsou zjevně jedinečnou charakteristikou amniotů (např. Různých savců, ptáků a plazů). Naproti tomu geny AdK v jiných eukaryotických organismech mají mnohem menší délky (1,3 - 20 Kb dlouhé). U savců jsou přítomny dvě izoformy Adk.[17][35][36] Tyto dvě izoformy nevykazují žádný rozdíl ve své biologické aktivitě a liší se pouze na N-konci, kde dlouhá izoforma (AdK-dlouhá) obsahuje dalších 21 aminokyselin, které nahrazují první 4 aminokyseliny krátké izoformy (AdK-krátká).[17][35][36] Tyto dvě izoformy jsou nezávisle regulovány na transkripční úrovni a promotor pro krátkou izoformu je umístěn v prvním velkém intronu AdK.[37] Nedávno bylo prokázáno, že ze dvou izoforem AdK je izoforma AdK-dlouhá lokalizována v jádru, zatímco AdK-krátká se nachází v cytoplazmě.[38]

Kardio- a neuroochranné role

AdK hraje ústřední roli při řízení buněčných hladin Ado, které prostřednictvím své interakce s adenosinovými receptory v savčích tkáních produkuje širokou škálu fyziologických odpovědí včetně silných kardioprotektivních a neuroprotektivních aktivit.[39][40][41] Jako hlavní základní příčina progrese epilepsie byla navržena nadměrná exprese AdK v mozku, která vede ke sníženým hladinám Ado a ke ztrátě inhibice neuronové excitability astrocyty.[42][43] Modulace AdK externími prostředky proto poskytuje důležitou strategii pro využití jejích potenciálních terapeutických výhod. Proto existuje velký zájem na vývoji specifických inhibitorů AdK.[44][45] Bylo popsáno mnoho inhibitorů AdK, z nichž některé vykazují užitečné analgetické, protizánětlivé a protizánětlivé vlastnosti na zvířecích modelech.[44][46][47]

Studie s mutovanými savčími buňkami

V kultivovaných savčích buňkách, hlavně v buňkách vaječníků čínských křečků (CHO), bylo izolováno mnoho druhů mutantů, které jsou ovlivněny v AdK a vykazují zajímavé rozdíly v jejich genetických a biochemických vlastnostech;[48][34][49][50] Jeden druh mutantu, který se získá při neobvykle vysoké frekvenci spontánních mutantů (10−3-10−4) obsahují velké delece v genu AdK, které vedou ke ztrátě několika intronů a exonů.[33][34] Mnoho mutantů, které jsou ovlivněny expresí buď expresí dvou izoforem AdK, bylo také izolováno.[41]

Reference

  1. ^ Lindberg B, Klenow H, Hansen K (únor 1967). "Některé vlastnosti částečně purifikované savčí adenosinkinázy". The Journal of Biological Chemistry. 242 (3): 350–6. PMID  4290214.
  2. ^ Caputto R (duben 1951). "Enzymatická syntéza kyseliny adenylové; adenosinekináza". The Journal of Biological Chemistry. 189 (2): 801–14. PMID  14832298.
  3. ^ Kornberg A, Pricer WE (prosinec 1951). "Enzymatická fosforylace adenosinu a 2,6-diaminopurin ribosidu". The Journal of Biological Chemistry. 193 (2): 481–95. PMID  14907737.
  4. ^ A b Fox IH, Kelley WN (1978). "Role adenosinu a 2'-deoxyadenosinu v savčích buňkách". Roční přehled biochemie. 47: 655–86. doi:10.1146 / annurev.bi.47.070178.003255. PMID  209731.
  5. ^ Kredich NM, Martin DV (prosinec 1977). „Role S-adenosylhomocysteinu v toxicitě vyvolané adenosinem v kultivovaných myších buňkách T lymfomu“. Buňka. 12 (4): 931–8. doi:10.1016 / 0092-8674 (77) 90157-X. PMID  597863. S2CID  33818372.
  6. ^ A b Boison D, Scheurer L, Zumsteg V, Rülicke T, Litynski P, Fowler B, Brandner S, Mohler H (květen 2002). „Novorozenecká steatóza jater narušením genu pro adenosinkinázu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 99 (10): 6985–90. Bibcode:2002PNAS ... 99.6985B. doi:10.1073 / pnas.092642899. PMC  124515. PMID  11997462.
  7. ^ A b C d E F Park J, Gupta RS (září 2008). "Adenosinkináza a ribokináza - rodina proteinů RK". Buněčné a molekulární biologické vědy. 65 (18): 2875–96. doi:10.1007 / s00018-008-8123-1. PMID  18560757. S2CID  11439854.
  8. ^ Lawrence De Koning, A. B .; Werstuck, G. H .; Zhou, J .; Austin, R. C. (2003). „Hyperhomocysteinémie a její role ve vývoji aterosklerózy“. Klinická biochemie. 36 (6): 431–41. doi:10.1016 / S0009-9120 (03) 00062-6. PMID  12951169.
  9. ^ Kredich NM, Hershfield MS (květen 1979). „Toxicita S-adenosylhomocysteinu u normálních a adenosinkinázových deficitních lymfoblastů lidského původu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 76 (5): 2450–4. Bibcode:1979PNAS ... 76,2450K. doi:10.1073 / pnas.76.5.2450. PMC  383620. PMID  221926.
  10. ^ Bjursell MK, Blom HJ, Cayuela JA, Engvall ML, Lesko N, Balasubramaniam S, Brandberg G, Halldin M, Falkenberg M Jakobs C, Smith D, Struys E, von Döbeln U, Gustafsson CM, Lundeberg J, Wedell A (říjen 2011). „Nedostatek adenosinkinázy narušuje methioninový cyklus a způsobuje hypermethioninemii, encefalopatii a abnormální funkci jater“. American Journal of Human Genetics. 89 (4): 507–15. doi:10.1016 / j.ajhg.2011.09.004. PMC  3188832. PMID  21963049.
  11. ^ A b Mimouni M, Bontemps F, Van den Berghe G (červenec 1994). „Kinetické studie adenosinkinázy potkaních jater. Vysvětlení směnné reakce mezi adenosinem a AMP“. The Journal of Biological Chemistry. 269 (27): 17820–5. PMID  8027035.
  12. ^ Henderson JF, Mikoshiba A, Chu SY, Caldwell IC (duben 1972). "Kinetické studie adenosinkinázy z Ehrlich ascites nádorových buněk". The Journal of Biological Chemistry. 247 (7): 1972–5. PMID  5062817.
  13. ^ Hawkins CF, Bagnara AS (duben 1987). „Adenosin kináza z lidských erytrocytů: kinetické studie a charakterizace vazebných míst adenosinu“. Biochemie. 26 (7): 1982–7. doi:10.1021 / bi00381a030. PMID  3036217.
  14. ^ A b Schumacher MA, Scott DM, Mathews II, Ealick SE, Roos DS, Ullman B, Brennan RG (květen 2000). „Krystalové struktury adenosin kinázy Toxoplasma gondii odhalují nový katalytický mechanismus a vazbu proléčiva“. Journal of Molecular Biology. 298 (5): 875–93. doi:10.1006 / jmbi.2000.3753. PMID  10801355.
  15. ^ A b Mathews II, Erion MD, Ealick SE (listopad 1998). "Struktura lidské adenosinkinázy při rozlišení 1,5 A". Biochemie. 37 (45): 15607–20. doi:10.1021 / bi9815445. PMID  9843365.
  16. ^ A b Bork P, Sander C, Valencia A (leden 1993). „Konvergentní vývoj podobné enzymatické funkce na různých proteinových záhybech: rodiny hexokináz, ribokináz a galaktokináz cukrových kináz“. Věda o bílkovinách. 2 (1): 31–40. doi:10.1002 / pro.5560020104. PMC  2142297. PMID  8382990.
  17. ^ A b C d Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS (únor 1996). "Klonování lidské adenosinkinázy cDNA: podobnost sekvencí s mikrobiálními ribokinázami a fruktoinázami". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 93 (3): 1232–7. Bibcode:1996PNAS ... 93.1232S. doi:10.1073 / pnas.93.3.1232. PMC  40062. PMID  8577746.
  18. ^ A b C Maj MC, Singh B, Gupta RS (březen 2002). „Pentavalentní iontová závislost je konzervativní vlastností adenosinkinázy z různých zdrojů: identifikace nového motivu zapojeného do vazby fosfátových a hořečnatých iontů a inhibice substrátu“. Biochemie. 41 (12): 4059–69. doi:10.1021 / bi0119161. PMID  11900549.
  19. ^ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA, Mowbray SL (únor 1998). „Struktura ribokinázy Escherichia coli v komplexu s ribózou a dinukleotidem stanovena na rozlišení 1,8 A: pohledy do nové rodiny kinázových struktur“. Struktura. 6 (2): 183–93. doi:10.1016 / S0969-2126 (98) 00020-3. PMID  9519409.
  20. ^ Miller RL, Adamczyk DL, Miller WH, Koszalka GW, Rideout JL, Beacham LM, Chao EY, Haggerty JJ, Krenitsky TA, Elion GB (duben 1979). „Adenosinkináza z králičích jater. II. Specifičnost substrátu a inhibitoru“. The Journal of Biological Chemistry. 254 (7): 2346–52. PMID  218934.
  21. ^ Cass CE, Selner M, Phillips JR (říjen 1983). "Rezistence na 9-beta-D-arabinofuranosyladenin v kultivovaných leukemických buňkách L 1210". Výzkum rakoviny. 43 (10): 4791–8. PMID  6603904.
  22. ^ Gupta RS (1989). "Analogy purinových nukleosidů". V Gupta RS (ed.). Rezistence na léky v savčích buňkách. 1. Florida: CRC Press. str. 89–110.
  23. ^ Bontemps F, Mimouni M, Van den Berghe G (březen 1993). „Fosforylace adenosinu v anoxických hepatocytech výměnnou reakcí katalyzovanou adenosinkinázou“. The Biochemical Journal. 290 (Pt 3) (3): 679–84. doi:10.1042 / bj2900679. PMC  1132334. PMID  8457194.
  24. ^ A b Gupta RS (červen 1996). „Adenosinová-AMP výměnná aktivita je nedílnou součástí savčí adenosinkinázy“. Biochemistry and Molecular Biology International. 39 (3): 493–502. doi:10.1080/15216549600201541. PMID  8828800. S2CID  25638668.
  25. ^ A b Arch JR, Newsholme EA (září 1978). „Činnosti a některé vlastnosti 5'-nukleotidázy, adenosinkinázy a adenosindeaminázy ve tkáních obratlovců a bezobratlých ve vztahu ke kontrole koncentrace a fyziologické úlohy adenosinu“. The Biochemical Journal. 174 (3): 965–77. doi:10.1042 / bj1740965. PMC  1186002. PMID  215126.
  26. ^ Mimouni M, Bontemps F, Van den Berghe G (listopad 1995). "Produkce adenosinových a nukleosidových analogů výměnnou reakcí katalyzovanou adenosinkinázou jater krysy". Biochemická farmakologie. 50 (10): 1587–91. doi:10.1016/0006-2952(95)02033-0. PMID  7503760.
  27. ^ Hao W, Gupta RS (duben 1996). "Pentavalentní ionty závislost savčí adenosinkinázy". Biochemistry and Molecular Biology International. 38 (5): 889–99. PMID  9132158.
  28. ^ Maj M, Singh B, Gupta RS (leden 2000). "Vliv anorganického fosfátu na aktivitu adenosinkinázy". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - proteinová struktura a molekulární enzymologie. 1476 (1): 33–42. doi:10.1016 / S0167-4838 (99) 00220-4. PMID  10606765.
  29. ^ Singh B, Hao W, Wu Z, Eigl B, Gupta RS (říjen 1996). "Klonování a charakterizace cDNA pro adenosinkinázu z druhů savců (čínský křeček, myš, člověk a potkan). Vysokofrekvenční mutanti buněk vaječníků čínského křečka zahrnují strukturální změny v genu." European Journal of Biochemistry. 241 (2): 564–71. doi:10.1111 / j.1432-1033.1995.tb20220.x_1. PMID  8917457.
  30. ^ Park J, van Koeverden P, Singh B, Gupta RS (červenec 2007). "Identifikace a charakterizace lidské ribokinázy a srovnání jejích vlastností s E. coli ribokinázou a lidskou adenosinkinázou". FEBS Dopisy. 581 (17): 3211–6. doi:10.1016 / j.febslet.2007.06.009. PMID  17585908. S2CID  23400440.
  31. ^ Long MC, Escuyer V, Parker WB (listopad 2003). „Identifikace a charakterizace jedinečné adenosinkinázy z Mycobacterium tuberculosis“. Journal of Bacteriology. 185 (22): 6548–55. doi:10.1128 / JB.185.22.6548-6555.2003. PMC  262096. PMID  14594827.
  32. ^ Francke R, Thompson L (1979). "Regionální mapování, s vyloučením, adenosinkinázy (ADK) na lidském chromozomu 10 pomocí přístupu genového dávkování". Cytogenet Cell Genet. 25: 156.
  33. ^ A b Singh B, Lin A, Wu ZC, Gupta RS (leden 2001). „Genová struktura adenosinkinázy u čínského křečka a člověka: vysokofrekvenční mutanti buněk CHO zahrnují delece několika intronů a exonů“. DNA a buněčná biologie. 20 (1): 53–65. doi:10.1089/10445490150504693. PMID  11242543.
  34. ^ A b C Singh B, Gupta RS (březen 2004). „Genomická organizace a vazba prostřednictvím obousměrného promotoru genů mu3A a AK (adenosinkináza) AP-3 (adaptorový protein-3): deleční mutanty AK v buňkách čínských křečků zasahují do genu mu3A AP-3“. The Biochemical Journal. 378 (Pt 2): 519–28. doi:10.1042 / BJ20031219. PMC  1223951. PMID  14575525.
  35. ^ A b \Sahin B, Kansy JW, Nairn AC, Spychala J, Ealick SE, Fienberg AA, Greene RW, Bibb JA (září 2004). "Molekulární charakterizace rekombinantní myší adenosinkinázy a hodnocení jako cíl pro proteinovou fosforylaci". European Journal of Biochemistry. 271 (17): 3547–55. doi:10.1111 / j.1432-1033.2004.04291.x. PMID  15317590.
  36. ^ A b Maj MC, Singh B, Gupta RS (srpen 2000). "Studie strukturní aktivity na savčí adenosinkináze". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 275 (2): 386–93. doi:10.1006 / bbrc.2000.3307. PMID  10964675.
  37. ^ Cui XA, Agarwal T, Singh B, Gupta RS (květen 2011). "Molekulární charakterizace mutantů buněk čínských křečků ovlivněných adenosinkinázou a vykazujících nové genetické a biochemické vlastnosti". BMC biochemie. 12: 22. doi:10.1186/1471-2091-12-22. PMC  3118340. PMID  21586167.
  38. ^ Cui XA, Singh B, Park J, Gupta RS (říjen 2009). „Subcelulární lokalizace adenosinkinázy v buňkách savců: Dlouhá izoforma AdK je lokalizována v jádře“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 388 (1): 46–50. doi:10.1016 / j.bbrc.2009.07.106. PMID  19635462.
  39. ^ Berne RM (leden 1993). "Adenosin - kardioprotektivní a terapeutické činidlo". Kardiovaskulární výzkum. 27 (1): 2. doi:10.1093 / cvr / 27.1.2. PMID  8458026.
  40. ^ Newby AC (únor 1985). „Role adenosinkinázy při regulaci koncentrace adenosinu“. The Biochemical Journal. 226 (1): 343–4. doi:10.1042 / bj2260343. PMC  1144713. PMID  2983685.
  41. ^ A b Boison D (únor 2008). „Adenosin jako neuromodulátor při neurologických onemocněních“. Současný názor na farmakologii. 8 (1): 2–7. doi:10.1016 / j.coph.2007.09.002. PMC  2950121. PMID  17942368.
  42. ^ Boison D (březen 2008). „Hypotéza adenosinkinázy o epileptogenezi“. Pokrok v neurobiologii. 84 (3): 249–62. doi:10.1016 / j.pneurobio.2007.12.002. PMC  2278041. PMID  18249058.
  43. ^ Li T, Ren G, Lusardi T, Wilz A, Lan JQ, Iwasato T, Itohara S, Simon RP, Boison D (únor 2008). „Adenosinkináza je cílem predikce a prevence epileptogeneze u myší“. The Journal of Clinical Investigation. 118 (2): 571–82. doi:10,1172 / JCI33737. PMC  2157568. PMID  18172552.
  44. ^ A b McGaraughty S, Chu KL, Wismer CT, Mikusa J, Zhu CZ, Cowart M, Kowaluk EA, Jarvis MF (únor 2001). „Účinky A-134974, nového inhibitoru adenosinkinázy, na karagenanem vyvolanou zánětlivou hyperalgezii a pohybovou aktivitu u potkanů: hodnocení míst působení“. The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 296 (2): 501–9. PMID  11160637.
  45. ^ Kowaluk EA, Jarvis MF (březen 2000). "Terapeutický potenciál inhibitorů adenosinkinázy". Znalecký posudek na vyšetřované léky. 9 (3): 551–64. doi:10.1517/13543784.9.3.551. PMID  11060695. S2CID  41792818.
  46. ^ Zheng GZ, Lee C, Pratt JK, Perner RJ, Jiang MQ, Gomtsyan A, Matulenko MA, Mao Y, Koenig JR, Kim KH, Muchmore S, Yu H, Kohlhaas K, Alexander KM, McGaraughty S, Chu KL, Wismer CT , Mikusa J, Jarvis MF, Marsh K, Kowaluk EA, Bhagwat SS, Stewart AO (2001). "Analogy pyridopyrimidinu jako nové inhibitory adenosinkinázy". Bioorg Med Chem Lett. 11 (16): 2071–2074. doi:10.1016 / S0960-894X (01) 00375-4. PMID  11514141.
  47. ^ Lee CH, Jiang M, Cowart M, Gfesser G, Perner R, Kim KH, Gu YG, Williams M, Jarvis MF, Kowaluk EA, Stewart AO, Bhagwat SS (červen 2001). „Objev 4-amino-5- (3-bromfenyl) -7- (6-morfolino-pyridin-3-yl) pyrido [2,3-d] pyrimidinu, perorálně aktivního nenukleosidového inhibitoru adenosinkinázy." Journal of Medicinal Chemistry. 44 (13): 2133–8. doi:10.1021 / jm000314x. PMID  11405650.
  48. ^ Gupta RS, Siminovitch L (listopad 1978). „Genetické a biochemické studie s analogy adenosinu toyocamycinem a tubercidinem: mutace na lokusu adenosinkinázy v buňkách čínských křečků“. Genetika somatických buněk. 4 (6): 715–35. doi:10.1007 / BF01543160. PMID  217113. S2CID  46508059.
  49. ^ Gupta RS, Mehta KD (duben 1984). „Genetické a biochemické studie na mutantech buněk CHO rezistentních na 7-deazapurinové nukleosidy: rozdíly v mechanismech působení toyokamicinu a tubercidinu“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 120 (1): 88–95. doi:10.1016 / 0006-291X (84) 91417-7. PMID  6712702.
  50. ^ Gupta RS, Mehta KD (1986). "Genetické a biochemické charakteristiky tří různých typů mutantů savčích buněk ovlivněných adenosinkinázou". Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 195 Pt B: 595–603. doi:10.1007/978-1-4684-1248-2_93. ISBN  978-1-4684-1250-5. PMID  3020927.

Viz také