Tagatóza-6-fosfátkináza - Tagatose-6-phosphate kinase
tagatóza-6-fosfátkináza | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
EC číslo | 2.7.1.144 | ||||||||
Číslo CAS | 39434-00-9 | ||||||||
Databáze | |||||||||
IntEnz | IntEnz pohled | ||||||||
BRENDA | Vstup BRENDA | ||||||||
EXPASY | Pohled NiceZyme | ||||||||
KEGG | Vstup KEGG | ||||||||
MetaCyc | metabolická cesta | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB struktur | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Genová ontologie | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
v enzymologie, a tagatóza-6-fosfátkináza (ES 2.7.1.144 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce
- ATP + D-tagatóza 6-fosfát ADP + D-tagatóza 1,6-bisfosfát
Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a D-tagatóza 6-fosfát, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a D-tagatóza 1,6-bisfosfát.
Tento enzym patří do rodiny fosfofruktokináz B (PfkB) nebo ribokináz z cukrových kináz, konkrétně těch, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s alkoholovou skupinou jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: D-tagatóza-6-fosfát 1-fosfotransferáza. Členové rodiny PfkB / RK jsou identifikováni přítomností tří konzervovaných sekvenčních motivů a jejich enzymatická aktivita obecně ukazuje závislost na přítomnosti pentavalentních iontů. Závislost pětimocných iontů je konzervativní vlastností adenosinkinázy z různých zdrojů: identifikace nového motivu zapojeného do vazby fosfátových a hořečnatých iontů a inhibice substrátu. Biochemistry 2002, 41: 4059-4069. Tento enzym se účastní metabolismus galaktózy.
Strukturální studie
Ke konci roku 2007 pět struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 2AWD, 2F02, 2JG1, 2JGV, a 2Q5R.
Reference
- Nobelmann B, Lengeler JW (1995). "Sekvence gat operonu pro využití galaktitolu z kmene divokého typu EC3132 z Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta. 1262 (1): 69–72. doi:10.1016 / 0167-4781 (95) 00053-j. PMID 7772602.
Tento EC 2.7 enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |