Arginin kináza - Arginine kinase

v enzymologie, arginin kináza (ES 2.7.3.3 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

ATP + L-arginin ${displaystyle ightleftharpoons}$ ADP + N^ω-fosfo-L-arginin

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a L-arginin, zatímco jeho dva produkty jsou ADP a N^ω-fosfo-L-arginin.

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí skupiny obsahující fosfor (fosfotransferázy ) s dusíkatou skupinou jako akceptorem. The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: L-arginin N^ω-fosfotransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří arginin fosfokináza, adenosin 5'-trifosfát: L-arginin fosfotransferáza, adenosin 5'-trifosfát-arginin fosfotransferáza, ATP: L-arginin N-fosfotransferasel ATP: L-arginin, a ω-N-fosfotransferáza. Tento enzym se účastní metabolismus argininu a prolinů.

Strukturální studie

Ke konci roku 2007, 8 struktur byly pro tuto třídu enzymů vyřešeny pomocí PDB přístupové kódy 1BG0​, 1M15​, 1M80​, 1P50​, 1P52​, 1RL9​, 1SD0A 2J1Q​.

Reference

• ELODI P, SZORENYI E (1956). "Vlastnosti krystalické arginin-fosfoferázy izolované ze svalu korýšů". Acta Physiol. Visel. 9 (4): 367–79. PMID  13339436.
• MORRISON JF, GRIFFITHS DE, ENNOR AH (1957). "Čištění a vlastnosti arginin fosfokinázy". Biochem. J. 65 (1): 143–53. doi:10.1042 / bj0650143. PMC  1199841. PMID  13403885.
• Z; Fancsovits, P; Akos, M; Tóthné Gilán, Z; Hauzman, E; Papp, Z (2006). „[Oplodnění in vitro na našem oddělení. Desetiletá práce v číslech a faktech (1994–2003)]“. Orv. Hetil. 147 (1): 7–14. PMID  16519065.
• VIRDEN R, WATTS DC, BALDWIN E (1965). „Adenosin 5′-trifosfát – arginin fosfotransferáza ze humřího svalu: čištění a vlastnosti“. Biochem. J. 94 (3): 536–44. doi:10.1042 / bj0940536. PMC  1206586. PMID  14340045.