(glutamát — amoniak-ligáza) adenylyltransferáza - (glutamate—ammonia-ligase) adenylyltransferase

[glutamát — amoniak-ligáza] adenylyltransferáza
Identifikátory
EC číslo2.7.7.42
Číslo CAS9077-66-1
Databáze
IntEnzIntEnz pohled
BRENDAVstup BRENDA
EXPASYPohled NiceZyme
KEGGVstup KEGG
MetaCycmetabolická cesta
PRIAMprofil
PDB strukturRCSB PDB PDBe PDBsum
Genová ontologieAmiGO / QuickGO

v enzymologie, a [glutamát — amoniak-ligáza] adenylyltransferáza (ES 2.7.7.42 ) je enzym že katalyzuje the chemická reakce

ATP + [L-glutamát: amoniakální ligáza (tvořící ADP)] difosfát + adenylyl- [L-glutamát: amoniak ligáza (tvořící ADP)]

Tedy dva substráty tohoto enzymu jsou ATP a L-glutamát: amoniak ligáza (tvořící ADP), zatímco jeho dva produkty jsou difosfát a adenylyl- [L-glutamát: amoniakální ligáza (tvořící ADP)].

Tento enzym patří do rodiny transferázy, konkrétně ty, které přenášejí fosfor obsahující nukleotid skupiny (nukleotidyltransferázy ). The systematické jméno této třídy enzymů je ATP: [L-glutamát: amoniakální ligáza (tvořící ADP)] adenylyltransferáza. Mezi další běžně používaná jména patří glutamin-syntetáza adenylyltransferáza, ATP: glutamin syntetáza adenylyltransferáza, a adenosintrifosfát: glutamin syntetáza adenylyltransferáza.

Strukturální studie

Ke konci roku 2007 pouze jeden struktura byl pro tuto třídu enzymů vyřešen pomocí PDB přístupový kód 1V4A.

Reference

  • Ebner E, Wolf D, Gancedo C, Elsasser S, Holzer H (1970). "ATP: glutamin syntetáza adenylyltransferáza z Escherichia coli B. Čištění a vlastnosti". Eur. J. Biochem. 14 (3): 535–44. doi:10.1111 / j.1432-1033.1970.tb00320.x. PMID  4920894.
  • Kingdon HS, Shapiro BM, Stadtman ER (1967). „Regulace glutamin syntetázy. 8. ATP: glutamin syntetáza adenylyltransferáza, enzym, který katalyzuje změny regulačních vlastností glutamin syntetázy“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 58 (4): 1703–10. doi:10.1073 / pnas.58.4.1703. PMC  223983. PMID  4867671.
  • Mecke D, Wulff K, Liess K, Holzer H (1966). "Charakterizace enzymu inaktivujícího glutamin syntetázu z Escherichia coli". Biochem. Biophys. Res. Commun. 24 (3): 452–8. doi:10.1016 / 0006-291X (66) 90182-3. PMID  5338440.
  • Mecke D, Wulff K, Holzer H (1966). „Metabolit-induzierte Inaktivierung von Glutaminsynthetase aus Escherichia coli im zellfreien System“. Biochim. Biophys. Acta. 128 (3): 559–567. doi:10.1016/0926-6593(66)90016-6.
  • Shapiro BM, Stadtman ER (1968). "5'-adenylyl-O-tyrosin. Nový fosfodiesterový zbytek adenylylované glutamin syntetázy z Escherichia coli." J. Biol. Chem. 243 (13): 3769–71. PMID  4298074.
  • Vlk D, Ebner E, Hinze H (1972). "Inaktivace, stabilizace a některé vlastnosti ATP: glutamin syntetáza adenylyltransferáza z Escherichia coli B". Eur. J. Biochem. 25 (2): 239–44. doi:10.1111 / j.1432-1033.1972.tb01689.x. PMID  4402680.