Opakování bohaté na leucin - Leucine-rich repeat
 Příklad opakujícího se proteinu bohatého na leucin, prasat inhibitor ribonukleázy | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbol | LRR_1 | ||||||||
| Pfam | PF00560 | ||||||||
| Pfam klan | CL0022 | ||||||||
| InterPro | IPR001611 | ||||||||
| SCOP2 | 2 mld / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 605 | ||||||||
| |||||||||
| Varianta opakování bohatá na leucin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 varianta opakování bohatá na leucin s novým opakujícím se strukturním motivem proteinu | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRV | ||||||||
| Pfam | PF01816 | ||||||||
| Pfam klan | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR004830 | ||||||||
| SCOP2 | 1 lrv / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 737 | ||||||||
| |||||||||
| LRR sousedící | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 internalin h: krystalová struktura fúzovaných n-koncových domén. | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRR_adjacent | ||||||||
| Pfam | PF08191 | ||||||||
| InterPro | IPR012569 | ||||||||
| Membranome | 341 | ||||||||
| |||||||||
| Na leucin bohatá opakovaná N-terminální doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 dimerní hovězí tkáň extrahovaný dekrin, krystalická forma 2 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRRNT | ||||||||
| Pfam | PF01462 | ||||||||
| InterPro | IPR000372 | ||||||||
| CHYTRÝ | LRRNT | ||||||||
| SCOP2 | 1m10 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 127 | ||||||||
| |||||||||
| Na leucin bohatá opakovaná N-terminální doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura pgip (protein inhibující polygalakturonázu), opakující se protein bohatý na leucin, který se podílí na obraně rostlin | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRRNT_2 | ||||||||
| Pfam | PF08263 | ||||||||
| InterPro | IPR013210 | ||||||||
| CHYTRÝ | LRRNT | ||||||||
| SCOP2 | 1m10 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| C-koncová doména bohatá na leucin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 třetí lrr doména štěrbiny drosophila | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRRCT | ||||||||
| Pfam | PF01463 | ||||||||
| InterPro | IPR000483 | ||||||||
| CHYTRÝ | LRRCT | ||||||||
| SCOP2 | 1m10 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Shluk proteinu LRV FeS4 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
varianta opakování bohatá na leucin s novým opakujícím se strukturním motivem proteinu | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | LRV_FeS | ||||||||
| Pfam | PF05484 | ||||||||
| Pfam klan | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR008665 | ||||||||
| SCOP2 | 1 lrv / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
A opakování bohaté na leucin (LRR) je a protein strukturální motiv který tvoří α / β podkova složit.[1][2] Skládá se z opakování 20–30 aminokyselina úseky, které jsou neobvykle bohaté na hydrofobní aminokyselina leucin. Tyto tandemové opakování běžně se skládají dohromady a tvoří a solenoidová proteinová doména, nazývané opakující se doména bohatá na leucin. Typicky má každá opakovací jednotka beta řetězec -otáčet se -alfa šroubovice konstrukce a smontované doména, složený z mnoha takových opakování, má tvar podkovy s vnitřním paralelním beta listem a vnější řadou šroubovic. Jedna strana listu beta a jedna strana pole šroubovice jsou vystaveny solventní a proto jim dominuje hydrofilní zbytky. Oblast mezi šroubovicemi a listy je proteinová hydrofobní jádro a je pevně stericky plné zbytků leucinů.
Opakování bohaté na leucin se často podílejí na tvorbě interakcí protein-protein.[3][4]
Příklady
Opakující se motivy bohaté na leucin byly identifikovány u velkého počtu funkčně nesouvisejících proteinů.[5] Nejznámějším příkladem je inhibitor ribonukleázy, ale jiné proteiny, jako je tropomyosin regulátor tropomodulin a mýtný receptor také sdílejte motiv. Ve skutečnosti mýtný receptor má 10 po sobě jdoucích motivů LRR, které slouží k vazbě molekulárních vzorců spojených s patogeny a nebezpečím.
Ačkoli kanonický protein LRR obsahuje přibližně jednu šroubovici pro každé beta vlákno, tvoří se varianty beta-alfa superhelix foldy někdy mají spíše dlouhé smyčky než helixy spojující po sobě jdoucí řetězce beta.
Jedna doména s opakovanými variantami bohatá na leucin (LRV) má nové opakování strukturální motiv skládající se ze střídání alfa- a 310- helixy uspořádány do pravorukého superhelixu s absencí beta-listy přítomný v dalších opakováních bohatých na leucin.[6]
Přidružené domény
Opakování bohaté na leucin jsou často doprovázeny N-terminál a C-terminál cystein -bohatý domén, ale ne vždy, jako je tomu u C5orf36
Vyskytují se také společně s LRR sousedícími doménami. Jsou malé, všechny beta řetězec domén, které byly strukturálně popsáno pro protein Internalin (InlA) a příbuzné proteiny InlB, InlE, InlH z patogenní bakterie Listeria monocytogenes. Jejich funkce se jeví jako převážně strukturální: jsou fúzovány s C-terminálním koncem repetic bohatých na leucin, významně stabilizují LRR a tvoří společnou rigidní entitu s LRR. Oni sami nejsou zapojeni do interakce protein-protein ale za tímto účelem pomoci představit sousední doménu LRR. Tyto domén patří do rodiny Ig-jako domén v tom, že se skládají ze dvou sendvičových beta listy které sledují klasickou konektivitu Ig domén. Beta vlákna v jednom z povlečení na postel je však mnohem menší než ve většině standardních domén podobných Ig, což je poněkud odlehlé.[7][8][9]
An shluk železa a síry se nachází na N-konci některých bílkoviny obsahující doménu opakované varianty (LRV) bohatou na leucin. Tyto bílkoviny mají dvoudoménovou strukturu složenou z malé N-terminální domény obsahující shluk čtyř cysteinových zbytků, ve kterých je umístěn Klastr 4Fe: 4S a větší C-koncová doména obsahující LRV repetice.[6] Biochemické studie odhalily, že klastr 4Fe: 4S je citlivý na kyslík, ale nezdá se, že by byl reverzibilní redox aktivita.
Viz také
Reference
- ^ Kobe B, Deisenhofer J (říjen 1994). „Opakování bohaté na leucin: univerzální vazebný motiv“. Trends Biochem. Sci. 19 (10): 415–21. doi:10.1016/0968-0004(94)90090-6. PMID 7817399.
- ^ Enkhbayar P, Kamiya M, Osaki M, Matsumoto T, Matsushima N (únor 2004). "Strukturální principy bílkovin bohatých na leucin (LRR)". Proteiny. 54 (3): 394–403. doi:10,1002 / prot. 10605. PMID 14747988. S2CID 19951452.
- ^ Kobe B, Kajava AV (prosinec 2001). "Opakování bohaté na leucin jako motiv rozpoznávání bílkovin". Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (6): 725–32. doi:10.1016 / S0959-440X (01) 00266-4. PMID 11751054.
- ^ Gay NJ, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (říjen 1991). „Opakující se peptid bohatý na leucin odvozený z Drosophila Toll receptoru tvoří rozšířená vlákna se strukturou beta-listu“. FEBS Lett. 291 (1): 87–91. doi:10.1016 / 0014-5793 (91) 81110-T. PMID 1657640. S2CID 84294221.
- ^ Rothberg JM, Jacobs JR, Goodman CS, Artavanis-Tsakonas S (prosinec 1990). „štěrbina: extracelulární protein nezbytný pro vývoj středních linií glia a komisurálních axonových drah obsahuje domény EGF i LRR“. Genes Dev. 4 (12A): 2169–87. doi:10.1101 / gad.4.12a.2169. PMID 2176636.
- ^ A b Peters JW, Stowell MH, Rees DC (prosinec 1996). „Varianta opakování bohatá na leucin s novým opakujícím se strukturním motivem proteinu“. Nat. Struct. Biol. 3 (12): 991–4. doi:10.1038 / nsb1296-991. PMID 8946850. S2CID 36535731.
- ^ Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T, Chakraborty T, Wehland J, Domann E, Heinz DW (září 2001). „Internaliny z lidského patogenu Listeria monocytogenes kombinují tři odlišné záhyby do souvislé interninové domény“. J. Mol. Biol. 312 (4): 783–94. doi:10.1006 / jmbi.2001.4989. PMID 11575932.
- ^ Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T, Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T, Heinz DW (prosinec 2002). „Struktura interninu, hlavního invazního proteinu Listeria monocytogenes, v komplexu s jeho lidským receptorem E-kadherinem“. Buňka. 111 (6): 825–36. doi:10.1016 / S0092-8674 (02) 01136-4. PMID 12526809. S2CID 17232767.
- ^ Freiberg A, Machner MP, Pfeil W, Schubert WD, Heinz DW, Seckler R (březen 2004). "Složení a stabilita na leucin bohatou opakující se doménu interninu B z Listeri monocytogenes". J. Mol. Biol. 337 (2): 453–61. doi:10.1016 / j.jmb.2004.01.044. PMID 15003459.
Další čtení
- Tooze, John; Brändén, Carl-Ivar (1999). Úvod do proteinové struktury (2. vyd.). New York: Nakladatelství Garland. ISBN 0-8153-2305-0.
- Wei T, Gong J, Jamitzky F, Heckl WM, Stark RW, Roessle SC (listopad 2008). „LRRML: konformační databáze a popis XML opakování bohatých na leucin (LRR)“. Struktura BMC. Biol. 8 (1): 47. doi:10.1186/1472-6807-8-47. PMC 2645405. PMID 18986514.