Turn (biochemie) - Turn (biochemistry)

Beta zatáčky viz Beta zatáčka.

A otáčet se je prvek sekundární struktura v proteinech, kde polypeptidový řetězec obrací svůj celkový směr.

Definice

Podle jedné definice[1] zatáčka je strukturální motiv, kde je Cα atomy dvou zbytků oddělených několika (obvykle 1 až 5) peptidové vazby jsou blízko (méně než 7A  [0.70 nm ]). Blízkost terminálu Cα atomy často korelují s vytvořením inter hlavního řetězce vodíková vazba mezi odpovídajícími zbytky. Taková vodíková vazba je základem pro původní, snad lépe známou definici odbočky. V mnoha případech, ale ne ve všech, jsou vodíkové vazby a Cα- definice vzdáleností jsou ekvivalentní.

Druhy zatáček

Schéma beta zatáčky (typ I a typ II)

Tahy jsou klasifikovány[2] podle oddělení mezi dvěma koncovými zbytky:

  • V α-turn koncové zbytky jsou odděleny čtyři peptidové vazby (i → i ± 4).
  • V β-turn (nejběžnější forma) podle tři vazby (i → i ± 3).
  • V γ-turntím, že dva vazby (i → i ± 2).
  • V δ-turntím, že jeden vazba (i → i ± 1), což je stericky nepravděpodobné.
  • V π-turntím, že Pět vazby (i → i ± 5).
Ideální úhly pro různé typy β-turn.[3] Typy závitů VIa1, VIa2 a VIb podléhají další podmínce, že zbytek i + 2 (*) musí být a cis-prolin.
Typφi + 1ψi + 1φi + 2ψi + 2
Já−60°−30°−90°0°
II−60°120°80°0°
VIII−60°−30°−120°120°
Já60°30°90°0°
II '60°−120°−80°0°
VIa1−60°120°−90°0°*
VIa2−120°120°−60°0°*
VIb−135°135°−75°160°*
IV

tahy vyloučeny ze všech výše uvedených kategorií

Tahy jsou klasifikovány podle jejich páteře vzepětí (vidět Ramachandran spiknutí ). Tahu lze převést na jeho inverzní obrat (ve kterém mají atomy hlavního řetězce opak chirality ) změnou znaménka na jeho vzepětí. (Inverzní obrat není pravdivý enantiomer protože C.α atom chirality γ-turn má tedy dvě formy, klasickou formu s (φ, ψ) roztečné úhly zhruba (75 °, -65 °) a inverzní tvar s roztečnými úhly (-75 °, 65 °). Nejméně osm forem beta turn nastat, lišící se v tom, zda a cis je zahrnut izomer peptidové vazby a na dihedrálních úhlech dvou centrálních zbytků. Klasické a inverzní β-otáčky se vyznačují prvočíslem, např., typ I a typ I ' beta zatáčky. Pokud i → i + 3 vodíková vazba je považována za kritérium pro zatáčky, čtyři kategorie Venkatachalamu[4] (I, II, II ', I') stačí[5] popsat vše možné beta zatáčky. Všechny čtyři se často vyskytují v proteinech, ale I je nejčastější, následovaný II, I 'a II' v tomto pořadí.

Smyčky

An ω smyčka je univerzální termín pro delší, prodlouženou nebo nepravidelnou smyčku bez pevné vnitřní vodíkové vazby.

Více zatáček

V mnoha případech je jeden nebo více zbytků zahrnuto ve dvou částečně se překrývajících zatáčkách. Například v sekvenci 5 zbytků tvoří zbytky 1 až 4 a zbytky 2 až 5 obrat; v takovém případě se mluví o (i, i + 1) dvojité otočení. V proteinech se běžně vyskytuje několik otáček (až sedmkrát).[6] Beta ohýbejte pásky jsou jiný typ vícenásobného otočení.

Vlásenky

A sponka do vlasů je speciální případ obratu, ve kterém se směr proteinové páteře obrací a hraniční prvky sekundární struktury interagují. Například a vlásenka beta spojuje dva vodíkově vázané, antiparalelní β-vlákna (poněkud matoucí název, protože β-vlásenka může obsahovat mnoho typů závitů - α, β, γ atd.).

Beta vlásenky lze klasifikovat podle počtu zbytků, které tvoří tah - to znamená, že jsou ne část lemujících β-řetězců.[7] Pokud je toto číslo X nebo Y (podle dvou různých definic β listů), β vlásenka je definována jako X: Y.

Beta se otočí na konci smyčky vlásenky beta mít odlišné rozdělení typů od ostatních; typ I ′ je nejběžnější, následovaný typy II ′, I a II.

Flexibilní linkery

Obraty se někdy nacházejí uvnitř flexibilní linkery nebo smyčky připojení proteinové domény. Linkerové sekvence mají různou délku a jsou obvykle bohaté na polární náboje aminokyseliny. Flexibilní linkery umožňují připojování domén k volnému kroucení a otáčení za účelem náboru jejich vazebných partnerů dynamika proteinové domény. Umožňují také svým vazebným partnerům vyvolat větší rozsah konformační změny dálkovým dosahem allostery[8][9][10]

Role ve skládání bílkovin

Byly navrženy dvě hypotézy týkající se role obratů skládání bílkovin. V jednom pohledu hrají otočky zásadní roli při skládání spojením a povolením nebo povolením interakcí mezi běžnými prvky sekundární struktury. Tento názor podporují studie mutageneze, které naznačují kritickou roli konkrétních zbytků v obloucích některých proteinů. Také nepůvodní izomery X−Pro peptidové vazby zase může zcela blokovat konformační skládání některých proteinů. V opačném pohledu hrají zatáčky pasivní roli při skládání. Tento názor podporuje špatná ochrana aminokyselin pozorovaná ve většině obratů. Také nepůvodní izomery mnoha X-Pro peptidové vazby v zatáčkách mají malý nebo žádný vliv na skládání.

Metody predikce beta otočení

V průběhu let bylo vyvinuto mnoho metod predikce beta tahů. Nedávno, Skupina Dr. Raghavy rozvinutý BetaTPred3 metoda, která předpovídá spíše kompletní beta tah než jednotlivé zbytky spadající do beta kola. Metoda také dosahuje dobré přesnosti a je první metodou, která předpovídá všech 9 typů beta tahů. Kromě predikce lze tuto metodu také použít k vyhledání minimálního počtu mutací potřebných k zahájení nebo rozbití beta zatáčky v proteinu na požadovaném místě.

Viz také

Poznámky

  1. ^ viz Rose a kol. 1985 v referencích
  2. ^ Toniolo 1980
  3. ^ Venkatachalam 1968; Richardson 1981; Hutchinson a Thornton 1994
  4. ^ Venkatachalam, CM (1968). "Sterochemická kritéria pro polypeptidy a proteiny. V. Konformace systému tří spojených peptidových jednotek" (PDF). Biopolymery. 6 (10): 1425–1436. doi:10,1002 / bip.1968.360061006. hdl:2027.42/37819. PMID  5685102.
  5. ^ Richardson, JS (1981). Anatomie a taxonomie proteinové struktury. Adv Protein Chem. Pokroky v chemii proteinů. 34. 167–339. doi:10.1016 / s0065-3233 (08) 60520-3. ISBN  9780120342341. PMID  7020376.
  6. ^ Hutchinson 1994, s. 2213
  7. ^ Sibanda 1989
  8. ^ Dunker AK, Lawson JD, Brown CJ, Williams RM, Romero P, Oh JS, Oldfield CJ, Campen AM, Ratliff CM, Hipps KW, Ausio J, Nissen MS, Reeves R, Kang C, Kissinger CR, Bailey RW, Griswold MD , Chiu W, Garner EC, Obradovic Z (2001). "Jiskrově neuspořádaný protein". Journal of Molecular Graphics & Modeling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX  10.1.1.113.556. doi:10.1016 / s1093-3263 (00) 00138-8. PMID  11381529.
  9. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). "Proteiny se pohybují! Dynamika proteinů a dálková dálnice v buněčné signalizaci". Struktura bílkovin a nemoci. Pokroky v chemii proteinů a strukturní biologii. 83. 163–221. doi:10.1016 / B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN  9780123812629. PMID  21570668.
  10. ^ Compiani M, Capriotti E (prosinec 2013). "Výpočetní a teoretické metody skládání proteinů" (PDF). Biochemie. 52 (48): 8601–24. doi:10.1021 / bi4001529. PMID  24187909. Archivovány od originál (PDF) dne 04.09.2015.

externí odkazy

Reference

Tyto reference jsou seřazeny podle data.