Kringle doména - Kringle domain
 Fragment skotu protrombin v komplexu s vápníkem a lysofosfatidylserin. Protein se spojuje s membránou prostřednictvím své alfa-šroubovice GLA doména. Sousední doména kringle je beta-strukturní (žlutá). | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbol | Kringle | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| InterPro | IPR000001 | ||||||||
| CHYTRÝ | KR | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP2 | 1ks4 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 115 | ||||||||
| OPM protein | 1h8p | ||||||||
| CDD | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Kringle domény jsou autonomní proteinové domény které se skládají do velkých smyčky stabilizovaný 3 disulfidovými vazbami. Ty jsou důležité v protein –Proteinové interakce s krví koagulace faktory. Název Kringle pochází ze skandinávského pečiva, které tyto struktury připomínají.
Kringle domény byly nalezeny v doméně plazminogen, hepatocytů růstové faktory, protrombin, a apolipoprotein (a).
Kringle se nacházejí po celém světě srážení krve a fibrinolytické proteiny. Předpokládá se, že Kringleovy domény hrají roli ve vazebných mediátorech (např. Membránách, jiných proteinech nebo fosfolipidech) a v regulaci proteolytické aktivity.[1][2][3] Kringle domény[4][5][6] jsou charakterizovány trojitou smyčkou, 3-disulfidovou můstkovou strukturou, jejíž konformace je definována množstvím vodíkových vazeb a malými kousky antiparalelního beta listu. Nacházejí se v různých počtech kopií v některých plazmatických proteinech, včetně protrombinu a plazminogenaktivátoru urokinázového typu, což jsou serinové proteázy patřící do rodiny peptidů MEROPS S1A.
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2;LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; DESKA; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
Reference
- ^ Fujikawa K, McMullen BA (1985). "Aminokyselinová sekvence těžkého řetězce lidského alfa-faktoru XIIa (aktivovaný Hagemanův faktor)". J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. PMID 3886654.
- ^ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). "Kringles: moduly specializované na vazbu na bílkoviny. Homologie želatinové vazebné oblasti fibronektinu s kringlovými strukturami proteáz". FEBS Lett. 171 (1): 131–136. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1. PMID 6373375. S2CID 12669742.
- ^ Atkinson RA, Williams RJ (1990). "Struktura řešení domény kringle 4 z lidského plazminogenu pomocí 1H nukleární magnetické rezonanční spektroskopie a geometrie vzdálenosti". J. Mol. Biol. 212 (3): 541–552. doi:10.1016 / 0022-2836 (90) 90330-O. PMID 2157850.
- ^ Castellino FJ, Beals JM (1987). „Genetické vztahy mezi kringlovými doménami lidského plazminogenu, protrombinu, tkáňového aktivátoru plazminogenu, urokinázy a koagulačního faktoru XII“. J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. doi:10.1007 / BF02101155. PMID 3131537. S2CID 22249781.
- ^ Patthy L (1985). "Vývoj proteáz srážení krve a fibrinolýzy sestavením z modulů". Buňka. 41 (3): 657–663. doi:10.1016 / S0092-8674 (85) 80046-5. PMID 3891096. S2CID 32104232.
- ^ Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). "Evoluční původ mnoha kringlů v lidském a opičím apolipoproteinu (a)". FEBS Lett. 287 (1): 146–148. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3. PMID 1879523. S2CID 13366195.