Doména ADF-H - ADF-H domain
| Cofilin_ADF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura adf1 z Arabidopsis thaliana | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Cofilin_ADF | ||||||||
| Pfam | PF00241 | ||||||||
| Pfam klan | CL0092 | ||||||||
| InterPro | IPR002108 | ||||||||
| CHYTRÝ | ADF | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00297 | ||||||||
| SCOP2 | 2prf / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00013 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii Doména ADF-H (doména homologie depolymerizujícího faktoru s aktinem) je přibližně 150 aminokyselina motiv který je přítomen ve třech fylogeneticky odlišné třídy eukaryotický proteiny vázající aktin.[1][2][3]
- ADF / cofiliny, které zahrnují ADF, cofilin, zničit, aktoforin, koaktosin, depactin a faktory zrání glia (GMF) beta a gama. ADF / cofiliny mají malou vazbu na aktiny bílkoviny složený z jedné domény ADF-H. Ony svázat jak aktin-monomery, tak vlákna a podporovat rychlý obrat vláken v buňky depolymerací / fragmentací aktinových vláken. ADF / cofiliny se vážou ADP -aktin s vyšší afinitou než ATP -aktin a inhibují spontánní nukleotid výměna dne aktin monomery
- Twinfiliny, které se váží na monomer aktinu bílkoviny které se skládají ze dvou ADF-H domén
- Abp1 / Drebrins, které jsou relativně velké bílkoviny složený z N-koncové domény ADF-H následované variabilní oblastí a C-koncem SH3 doména. Abp1 / Drebrins komunikovat pouze s aktinovými vlákny a nepodporují depolymerizaci nebo fragmentaci vláken. Ačkoli jsou tyto proteiny biochemicky odlišné a hrají v dynamice aktinů různé role, zdá se, že všechny používají pro své interakce s aktinem doménu ADF-H.
Doména ADF-H sestává ze šestivláknového smíšeného beta-list ve kterém jsou čtyři centrální prameny (beta2-beta5) antiparalelní a dva okrajové prameny (beta1 a beta6) probíhají paralelně se sousedními prameny. List je obklopen dvěma alfa-šroubovice na každé straně .[1][2][4]
Reference
- ^ A b Lappalainen P, Kessels MM, Cope MJ, Drubin DG (srpen 1998). „Doména ADF homologie (ADF-H): vysoce využívaný modul pro vazbu aktinů“. Mol. Biol. Buňka. 9 (8): 1951–9. doi:10,1091 / mbc.9.8.1951. PMC 25446. PMID 9693358.
- ^ A b Paavilainen VO, Merckel MC, Falck S, Ojala PJ, Pohl E, Wilmanns M, Lappalainen P (listopad 2002). „Strukturální konzervace mezi vazebnými místy aktinového monomeru twinfilinu a aktin-depolymerizačním faktorem (ADF) / cofilinem“. J. Biol. Chem. 277 (45): 43089–95. doi:10,1074 / jbc.M208225200. PMID 12207032.
- ^ Liu LX, Xu H, Weller PF, Shi A, Debnath I (únor 1997). "Struktura a exprese nového filariálního genu pro faktor zrání glia". Gen. 186 (1): 1–5. doi:10.1016 / S0378-1119 (96) 00585-9. PMID 9047337.
- ^ Liu L, Wei Z, Wang Y, Wan M, Cheng Z, Gong W (listopad 2004). "Krystalová struktura lidského proteinu podobného koaktosinu". J. Mol. Biol. 344 (2): 317–23. doi:10.1016 / j.jmb.2004.09.036. PMID 15522287.